Реакции аминокислот в организме

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: реакции аминокислот в организме с профессиональным описанием и объяснением.

Реакции аминокислот в организме

Химические свойства аминокислот

Реакции по карбоксильной группе

Декарбоксилирование карбоновых кислот легко протекает, если в a-положении к карбоксилу находится электроноакцепторная группа как, например, СООН (см. главу Дикарбоновые кислоты), NO2, CCl3 и другие. В аминокислотах таким электроноакцептором служит аммониевая группа NH3 + . Реакцию осуществляют при нагревании a-аминокислот в присутствии солей Cu(II) и поглотителей углекислого газа (Ba(OH)2).

В живых организмах этот процесс протекает под действием ферментов – декарбоксилазы и пиридоксальфосфата и приводит к образованию биогенных аминов.

В присутствии окислителей дезаминирование не останавливается на стадии образования амина, протекает окисление аминогруппы до иминогруппы и последующий гидролиз с образованием альдегида.

Этерификация аминокислот спиртами катализируется газообразным хлороводородом. Образующиеся при этом аммониевые соли сложных эфиров аминокислот превращают в нейтральные соединения, действуя на них органическими основаниями, например, триэтиламином.

Наличие двух функциональных групп в молекуле аминокислоты обусловливает реакцию межмолекулярного ацилирования с образованием амидов. Образующаяся связь называется пептидной, а соединения – пептидами или полипептидами. (см. Белки).

Отношение аминокислот к нагреванию

Аминокислоты с различным взаимным расположением амино- и карбоксильных групп при нагревании ведут себя различно. α-Аминокислоты димеризуются и образуют циклические продукты дикетопиперазины. При этом протекает взаимное ацилирование аминогруппы одной молекулы аминокислоты карбоксильной группой другой молекулы.

γ -Аминокислоты при нагревании превращаются в лактамы – продукты внутримолекулярного ацилирования аминогруппы карбоксилом.

[2]

β-Аминокислоты отщепляют молекулу аммиака и дают α,β-непредельные кислоты.

Замыкание β-лактамного цикла происходит при взаимодействии β-аминокислот с дициклогексилкарбодиимдом (ДЦК).

Нингидринная реакция (реакция Руэманна)

При кратковременном нагревании α-аминокислот с нингидрином в воде наблюдается изменение окраски раствора с бесцветного на фиолетовый за счет образования нингидринного пигмента (пурпура Руэманна). Эта качественная реакция используется для визуальной идентификации a-аминокислот на тонкослойных и бумажных хроматограммах.

α-Аминокислоты образуют с катионами металлов внутрикомплексные соли. Например, глицин реагирует со свежеосажденным гидроксидом меди, давая синий раствор глицината меди.

Подобно ариламинам ароматические аминокислоты алкилируются, ацилируются и диазотируются по аминогруппе. Аналогично другим замещенным карбоновым кислотам, ароматические аминокислоты превращаются в сложные эфиры и амиды по карбоксильной группе. Обратим внимание на некоторые специфические свойства антраниловой кислоты, позволяющие использовать ее в органическом синтезе. Так, она является исходным соединением в одном из самых удобных методов генерации дегидробензола. Диазотирование антраниловой кислоты алкилнитритами дает цвиттер-ионную соль диазония, которая термически или фотохимически разлагается с образованием дегидробензола.

В промышленности из антраниловой кислоты синтезируют индиго – синий кубовый краситель.

Реакции аминокислот в организме

Анализ белковых молекул

Для определения аминокислот, входящих в состав белка используют методы, основанные, как правило, на частичном или полном гидролизе полипептидной цепи. Обычно проводят кислотный или ферментативный гидролиз белка и аминокислоты анализируют различными хроматографическими методами. Таким способом можно установить количественный и качественный состав аминокислот, входящих в состав белка, но не их последовательность. Остановимся на некоторых химических способах анализа белковых молекул.

Свободные аминокислоты обнаруживают нингидринной реакцией (см. Нингидринная реакция). Эту же реакцию дают и белки, но в более жестких условиях – при кипячении с водным раствором нингидрина.

Для обнаружения пептидных связей в белках служит биуретовая реакция (реакция Пиотровского) – образование ярко-окрашенных комплексов при взаимодействии белков с гидроксидом меди (II) в присутствии щелочи. В эту реакцию вступают все пептиды, имеющие минимум две пептидные связи. Цвет комплекса, получаемый при биуретовой реакции с различными пептидами, несколько отличается и зависит от длины пептидной цепи. Пептиды с длиной цепи от четырех аминокислотных остатков и выше образуют красный комплекс, трипептиды – фиолетовый, а дипептиды – синий. Реакцию используют не только для качественного, но и для количественного определения белков.

Пептиды, содержащие ароматические и гетероароматические аминокислоты дают положительную ксантопротеиновую реакцию (реакция Мульдера) – появление желтого окрашивания при действии конц. азотной кислоты. При добавлении щелочи цвет смеси меняется на оранжевый.

Серосодержащие аминокислоты в составе белка определяют по образованию черного осадка сульфида свинца при нагревании с ацетатом свинца – сульфгидрильная реакция (реакция Фоля).

Триптофан обнаруживают при помощи реакции с п-диметиламинобензальдегидом в среде серной кислоты – реакция Эрлиха . Образующийся продукт конденсации имеет красно-фиолетовое окрашивание.

Определение С- и N-концевых аминокислот

Читайте так же:  Препараты жиросжигатели для похудения в аптеке эффективные

N-Концевые аминокислоты определяют по реакции с 2,4-динитрофторбензолом или дансилхлоридом. Свободная аминогруппа N-концевой аминокислоты арилируется или ацилируется, белок гидролизуют, образовавшиеся N-(2,4-динитрофенил)- (А) или N-(5-диметиламинонафтил-1-сульфо)производные (Б) существенно отличаются по физико-химическим свойствам от остальных аминокислот, поэтому их легко отделяют и идентифицируют.

С-Концевые аминокислоты определяют методом Акароби – при нагревании пептида с гидразингидратом пептидные связи гидролизуются и образуется смесь гидразидов аминокислот. С-Концевая аминокислота не реагирует с гидразином, остается в свободном виде, ее выделяют и идентифицируют.

Удобным методом определения последовательности аминокислот (первичной структуры белка) является способ деградации полипептидной цепи с помощью фенилизотиоцианата (метод Эдмана). N-Концевые аминокислоты последовательно отщепляются от цепи в виде фенилтиогидантоинов и идентифицируются.

ЦВЕТНЫЕ И ИМЕННЫЕ КАЧЕСТВЕННЫЕ РЕАКЦИИ НА БЕЛКИ

История химии в школьном курсе

Белки – основа жизнедеятельности любого организма на Земле. Это сложные высокомолекулярные природные соединения. Мономерами белков являются аминокислоты. Умение определять аминокислоты важно и в теоретическом, и в практическом аспекте. Определение аминокислот сопровождается написанием уравнений качественных реакций, что способствует углублению знаний по органической химии. Это умение имеет большое значение при заболеваниях, связанных с ослаблением иммунной системы людей (аллергические заболевания, нарушение функционирования ферментативных систем и т. д.), при которых основную роль играют белки. В данной ситуации необходимо оперативно и грамотно определять аминокислоты (белки).

Мы постарались в этой работе выяснить химизм качественных реакций на аминокислоты, указать роль отдельных ученых, в том числе российских, в исследовании белков, а также:

1) изучить и систематизировать имеющиеся литературные данные по качественным реакциям на белковые аминокислоты, составить базу данных о качественных, в том числе цветных, реакциях на белки;
2) научиться практически осуществлять качественные реакции;
3) выделить качественные реакции на белковые аминокислоты, изучаемые в школьном курсе химии.

Для аминокислот, постоянно встречающихся в составе белков, разработано множество цветных (в том числе именных) реакций. Многие из них высокоспецифичны, что позволяет определять ничтожные количества той или иной аминокислоты.

Надо помнить, что все качественные реакции – это реакции не собственно на белки, а на определенные аминокислоты, входящие в их состав.

Основной структурной единицей белков служат a -аминокислоты. В состав большинства природных белков входит около 20 a -аминокислот.

Общая формула белковых a -аминокислот:

Основным источником a -аминокислот для живого организма являются пищевые белки. Некоторые белковые аминокислоты синтезируются и самим организмом. Их называют заменимыми аминокислотами. Другие a -аминокислоты, необходимые для синтеза белков, синтезироваться в организме не могут и должны поступать только извне. Такие аминокислоты называют незаменимыми.

Все a -аминокислоты, входящие в состав белков, за исключением глицина (аминоуксусная кислота), содержат один или два асимметрических атома углерода и являются оптически активными соединениями. Они существуют в виде пар зеркальных изомеров (энантиомеры, или оптические антиподы), различающихся положением аминогруппы у асимметрического (хирального) атома углерода (он обозначен звездочкой). Расположение аминогруппы справа в проекционной формуле Фишера соответствует D-конфигурации, ее расположение слева – L-конфигурации:

Большинство D-изомеров обладает сладким вкусом, а L-изомеры – горькие или безвкусные.

В состав природных белков входят только L-аминокислоты. a -Аминокислоты D-ряда называют иногда неприродными, т. к. они не используются для построения белков человеческого организма.

a -Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества, растворимые в воде, имеющие сравнительно высокую температуру плавления (200–300 °С). Способность a -аминокислот растворяться в воде является важным фактором в обеспечении их биологического функционирования. С нею связана всасываемость a -аминокислот, их транспорт в организме.

Такие аминокислоты имеют две ионизируемые группы: карбоксильную (–СООН) и аминогруппу (–NН2). В твердом состоянии и в водных растворах при определенных значениях рН среды a -аминокислоты существуют в виде биполярных ионов

(цвиттер-ионы), представляющих собой внутреннюю соль. В биполярном ионе карбоксильная группа диссоциирована (–СОО – ) , а аминогруппа протонирована Ионизация молекул a -аминокислот зависит от рН раствора:

a -Аминокислоты содержат две различные функциональные группы: амино- и карбоксильную группы. Следовательно, это гетерофункциональные соединения.

Аминогруппа обусловливает основные свойства вещества, а карбоксильная – кислотные, именно поэтому a -аминокислоты являются амфотерными соединениями, т. е. образуют соли как с кислотами, так и со щелочами:

Кроме того, a -аминокислоты могут вступать в другие химические реакции, характерные для амино- и карбоксильных групп.

  • Реакция Адамкевича (Адамкевича–Гопкинса (1874))

Описание опыта. К 2 мл 1%-го раствора триптофана приливают

1 мл концентрированной уксусной кислоты, встряхивают и по стенке пробирки осторожно добавляют

2 мл концентрированной серной кислоты. На границе двух жидкостей наблюдают образование красно-фиолетового окрашивания. При встряхивании жидкость окрашивается в фиолетовый цвет.

  • Реакция Ван Слайка
Читайте так же:  Л аргинин как принимать в бодибилдинге

Это реакция определения первичной аминогруппы в алифатических аминах.
a -Аминокислоты, содержащие первичную аминогруппу, реагируют с азотистой кислотой. При этом образуется неустойчивое диазосоединение, разлагающееся с выделением свободного азота и образованием a -гидроксикарбоновых кислот:

Реакция используется для количественного определения аминокислот по объему выделившегося газообразного азота.

Описание опыта. В пробирку наливают 1 мл 1%-го раствора глицина и равный объем 5%-го раствора нитрита натрия. Добавляют 0,5 мл концентрированной уксусной кислоты и осторожно взбалтывают смесь. Наблюдается выделение пузырьков газа:

  • Реакция Вуазена

Описание опыта. Если к 1 мл 5%-го раствора белка в 30%-м растворе едкого калия прибавить одну каплю 1,25%-го раствора формальдегида, 10 мл концентрированной соляной кислоты и через 10 минут прибавить 5–7 капель 0,05%-го раствора нитрита натрия, то появляется фиолетовое окрашивание, обусловленное присутствием в белке триптофана.

  • РЕАКЦИЯ МИЛЛОНА

Это реакция на аминокислоту тирозин. Реактив Миллона (раствор HgNO3 и Hg(NO2)2 в разбавленной HNO3, содержащей примесь HNO2) взаимодействует с тирозином с образованием ртутной соли нитропроизводного тирозина, окрашенной в розовато-красный цвет:

Описание опыта. К 2 мл концентрированного раствора тирозина прибавляют

1 мл реактива Миллона, встряхивают и осторожно нагревают пробирки на пламени спиртовки. Образуется красное окрашивание.

  • Реакция Гопкинса–Коле

Это реакция на аминокислоту триптофан.

Описание опыта. 1 мл 0,005%-го раствора триптофана смешивают с равным объемом глиоксиловой кислоты НС(О)СООН* и к смеси прибавляют 10 капель 0,04 М раствора сульфата меди(II). Затем небольшими порциями (по несколько капель) добавляют 2–3 мл концентрированной серной кислоты, охлаждая пробирку после приливания очередной порции кислоты током холодной воды (или в ванночке со льдом). Полученную смесь оставляют на 10 мин при комнатной температуре, после чего ставят на 5 мин в кипящую водяную баню. Наблюдается образование сине-фиолетового окрашивания.

В этой реакции из глиоксиловой кислоты под действием концентрированной серной кислоты сначала получается формальдегид:

который затем конденсируется с триптофаном:

Продукт конденсации окисляется до бис-2-триптофанилкарбинола, который в присутствии минеральных кислот образует соли, окрашенные в сине-фиолетовый цвет:

  • Реакция Мак-карти и салливана

Это реакция на аминокислоту метионин.

Описание опыта. К 5 мл 0,02 н. раствора метионина прибавляют при перемешивании сначала 1 мл 14,3 н. раствора гидроксида натрия, а затем 0,3 мл свежеприготовленного 10%-го раствора нитропруссида натрия. Смесь 10 мин нагревают на водяной бане при 35–40 °С, затем в течение 2 мин охлаждают в ледяной воде. К смеси добавляют при помешивании 5 мл смеси соляной и фосфорной кислот. Полученный раствор взбалтывают 1 мин и охлаждают водой комнатной температуры в течение 10 мин. Образуется яркая красно-фиолетовая окраска.

  • Реакция Паули (Диазореакция Паули)

Эта реакция на аминокислоту гистидин основана на взаимодействии гистидина с диазобензолсульфоновой кислотой с образованием соединения вишнево-красного цвета.

Реакцию диазотирования осуществляют при взаимодействии кислого раствора сульфаниловой кислоты с нитритом натрия. При этом образуется диазобензолсульфоновая кислота:

Эта кислота, взаимодействуя с гистидином, дает соединение вишнево-красного цвета:

Описание опыта. В пробирку наливают 1 мл 1%-го раствора сульфаниловой кислоты в 5%-м растворе соляной кислоты. Затем прибавляют 2 мл 0,5%-го раствора нитрита натрия, сильно встряхивают и немедленно приливают 2 мл 0,01%-го раствора гистидина. После перемешивания содержимого пробирки сразу приливают 6 мл 10%-го раствора соды. Появляется интенсивная вишнево-красная окраска.

Окончание следует

*К 2 г порошка магния (слегка увлажненного) прилить при охлаждении 50 мл (заранее охлажденного до 0 °С) насыщенного раствора щавелевой кислоты. Полученный осадок оксалата магния отфильтровывают и декантируют небольшим количеством воды. Фильтрат подкисляют уксусной кислотой и доводят до объема 200 мл (полученный раствор хранить в холодильнике!).

Реакции аминокислот в организме

Известно около 200 природных аминокислот, но только 20 из них играют важнейшую роль в жизни человека. Эти аминокислоты называют протеиногеннымистроящими белки.

Первые аминокислоты были открыты в начале XIX века.

В пищевых продуктах наиболее распространены 22 аминокислоты.

В составе белков найдено 20 различных α-аминокислот (одна из них – пролин, является не амино- , а иминокислотой), поэтому их называют белковыми аминокислотами.

Все другие аминокислоты существуют в свободном состоянии или в составе коротких пептидов, или комплексов с другими органическими веществами.

Многие из них найдены только в определенных организмах, а некоторые – только в одном каком-либо организме.

Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты, животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей.

Читайте так же:  Глютамин как правильно принимать в капсулах

К заменимым относятся аминокислоты, присутствие которых в пище не обязательно для нормального развития организма. В случае их недостаточности они могут синтезироваться из других аминокислот или из небелковых компонентов. Аминокислоты валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин являются незаменимыми почти для всех видов животных.

Аминокислоты являются наиболее важной составной частью организма. Аминокислоты – строительные блоки, из которых строятся белковые структуры, мышечные волокна. Организм использует их для собственного роста, восстановления, укрепления и выработки различных гормонов, антител и ферментов.

Они содержатся в ядре, протоплазме и стенках клеток, где выполняют разнообразные функции жизнедеятельности.

Аминокислоты участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.

Некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче нервных импульсов.

[1]

С нарушением обмена аминокислот связан ряд наследственных и приобретенных заболеваний, сопровождающихся серьезными проблемами в развитии организма.

Главными продуктами разложения аминокислот являются аммиак, мочевина и мочевая кислота. Восполнение потерь аминокислот происходит в основном в результате расщепления белков.

Аминокислоты обеспечивают:

— основные метаболические процессы: синтез и утилизация витаминов, липотропное (жиромобилизующее) действие, гликолиз и гликонеогенез;

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

— процессы детоксикации организма, в том числе при токсикозе беременных; — формирование иммунной системы организма;

— энергетические потребности клеток и, прежде всего, мозга, участвуют в образовании нейромедиаторов, обладают антидепрессантной активностью, улучшают память;

— метаболизм углеводов, участвуют в образовании и накоплении гликогена в мышцах и печени, обеспечивают наращивание мышечной массы, cнижают утомляемость, улучшают работоспособность;

— стимулируют работу гипофиза, увеличивают выработку гормона роста, гормонов щитовидной железы, надпочечников;

— участвуют в образовании коллагена и эластина, способствуют восстановлению кожи и костной ткани, а также заживлению ран;

— принимают участие в кроветворении, и, прежде всего, в выработке гемоглобина.

Интересно знать

Во время беременности повышается потребность женского организма в триптофане и лизине, у грудных детей – в триптофане и изолейцине.

Особенно увеличивается потребность организма в незаменимых аминокислотах после больших потерь крови, ожогов, а также вовремя других процессов, сопровождаемых регенерацией тканей.

Для птиц незаменимой аминокислотой является глицин.

У жвачных животных биосинтез всех незаменимых аминокислот производится микроорганизмами кишечного тракта.

Для человека высокую «биологическую ценность» имеют лишь немногие животные белки, такие, как белок куриного яйца или белок материнского молока. Они содержат незаменимые аминокислоты не только в достаточном количестве, но и в необходимом для человека соотношении.

Низкая ценность многочисленных растительных белков связана с небольшим содержанием в них отдельных незаменимых аминокислот (главным образом лизина и метионина). В белке соевой муки мало метионина, в кукурузе – лизина и триптофана.

Признаки недостаточности аминокислот в организме

При недостаточном количестве аминокислотных соединений в организме формируется дисбаланс белкового обмена, в результате которого недостающие элементы «извлекаются» из соединительной ткани, мышц, крови и печени.

В первую очередь высвобожденные белки используются для питания мозга и обеспечения работы сердечно-сосудистой системы.

Расходуя собственные аминокислоты и не получая их с пищей, организм начинает слабеть и истощаться, это приводит к сонливости, выпадению волос, анемии, потере аппетита, ухудшению состояния кожи, задержке роста и умственному развитию.

Аминокислоты. Свойства аминокислот.

Аминокислоты, белки и пептиды являются примерами соединений, описанных далее. Многие биологически активные молекулы включают несколько химически различных функциональных групп, которые могут взаимодействовать между собой и с функциональными группа друг друга.

Аминокислоты.

Аминокислоты – органические бифункциональные соединения, в состав которых входит карбоксильная группа –СООН, а аминогруппа — NH2.

Разделяют α и β — аминокислоты:

В природе встречаются в основном α-кислоты. В состав белков входят 19 аминокислот и ода иминокислота (С5Н9NO2):

Самая простая аминокислота – глицин. Остальные аминокислоты можно разделить на следующие основные группы:

1) гомологи глицина – аланин, валин, лейцин, изолейцин.

2) серосодержащие аминокислоты – цистеин, метионин.

3) ароматические аминокислоты – фенилаланин, тирозин, триптофан.

4) аминокислоты с кислотным радикалом – аспарагиовая и глутаминовая кислота.

5) аминокислоты с алифатической гидрокси-группой – серин, треонин.

6) аминокислоты с амидной группой – аспарагин, глутамин.

7) аминокислоты с основным радикалом – гистидин, лизин, аргинин.

Изомерия аминокислот .

Во всех аминокислотах (кроме глицина) атом углерода связан с 4-мя разными заместителями, поэтому все аминокислоты могут существовать в виде 2-х изомеров (энантиомеров). Если L и D – энантиомеры.

Читайте так же:  Глютамин и бцаа как принимать вместе

Физические свойства аминокислот.

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и мало растворимые в неполярных растворителях.

Получение аминокислот.

1. Замещение атома галогена на аминогруппу в галогензамещеных кислотах:

Химические свойства аминокислот.

Аминокислоты – это амфотерные соединения, т.к. содержат в своём составе 2 противоположные функциональные группы – аминогруппу и гидроксильную группу. Поэтому реагируют и с кислотами и с щелочами:

Кислотно-основные превращение можно представить в виде:

Реагирует с азотистой кислотой:

Реагируют со спиртами в присутствие газообразного HCl:

[3]

Качественные реакции аминокислот.

Окисление нингидрином с образованием продуктов, окрашенных в сине-фиолетовый цвет. Иминокислота пролин дает с нингидрином желтый цвет.

2. При нагревании с концентрированной азотной кислотой протекает нитрование бензольного кольца и образуются соединения желтого цвета.

Двадцать аминокислот необходимы для синтеза белка

Среди многообразия аминокислот только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков ( протеиногенные аминокислоты ). Также в организме человека обнаружено еще около 40 непротеиногенных аминокислот. Все протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами и на их примере можно показать дополнительные способы классификации.

По строению бокового радикала

  • алифатические (аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, глицин),
  • ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан),
  • серусодержащие (цистеин, метионин),
  • содержащие ОН-группу (серин, треонин, опять тирозин),
  • содержащие дополнительную СООН-группу (аспарагиновая и глутаминовая кислоты),
  • дополнительную NH2-группу (лизин, аргинин, гистидин, также глутамин, аспарагин).
Строение протеиногенных аминокислот

По полярности бокового радикала

Существуют неполярные аминокислоты (ароматические, алифатические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные).

По кислотно-основным свойствам

По кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные (большинство), кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные (лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.

По незаменимости

По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей – незаменимые аминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимым относят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием сответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), т.е. их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.

Реакции аминокислот

Читайте также:

  1. Cинтез a — аминокислот.
  2. Аллергические реакции при кандидозе
  3. Аналитические реакции. Аналитический признак.
  4. Вегетативные реакции на эмоциональные состояния
  5. Влияние концентрации на скорость реакции
  6. Влияние концентрации на состав продуктов реакции
  7. ВТОРИЧНЫЕ ЛУЧЕВЫЕ РЕАКЦИИ В БИОГЕОЦЕНОЗАХ
  8. Выполнить вопросы №4, №6, №7, №8 из теста. Химические реакции.
  9. Детекция результатов реакции
  10. Зависимость скорости химической реакции от температуры процесса
  11. Закон сохранения массы веществ: Масса реагирующих веществ равна массе продуктов реакции.
  12. Используя метод стационарных концентраций, определите, каков порядок этой реакции по пероксиду водорода.

Аминокислоты содержат амино — и карбоксильную группы и проявляют все свойства, характерные для соединений с такими функциональными группами. При написании реакций аминокислот пользуются формулами с неионизированными амино- и карбоксигруппами.

1)реакции по аминогруппе. Аминогруппа в аминокислотах проявляет обычные свойства аминов : амины являются основаниями, а в реакциях выступают в роли нуклеофилов.

1. Реакция аминокислот как основания. При взаимодействии аминокислоты с кислотами образуются аммонийные соли:

2.

хлоргидрат глицина, хлороводородная соль глицина

2. Действие азотистой кислоты. При действии азотистой кислоты образуются гидроксикислоты и выделяется азот и вода:


Эту реакцию используют для количественного определения свободных аминных групп в аминокислотах, а также и в белках.

3.Образование N — ацильных производных, реакция ацилирования.

Аминокислоты реагируют с ангидридами и галогенангидридами кислот, образуя N — ацильные производные аминокислот:


бензиловый эфир натриевая соль N карбобензоксиглицин — хлормуравьиной глицина

Ацилирование — один из способов защиты аминогруппы. N-ацильные производные имеют большое значение при синтезе пептидов, так как N-ацилпроизводные легко гидролизуются с образованием свободной аминогруппы.

4.Образование оснований Шиффа. При взаимодействии a — аминокислот с альдегидами образуются замещенные имины ( основания Шиффа ) через стадию образования карбиноламинов:

α-аминокислота альдегид карбиноламин основание Шиффа

Эта реакция имеет практическое значение для количественного определения a- аминокислот методом формольного титрования. Вследствие амфотерного характера a — аминокислоты не могут быть непосредственно оттитрованы щелочью в аналитических целях. При взаимодействии a-аминокислот с формальдегидом получаются относительно устойчивые карбиноламины – N — метилольные производные, имеющие свободную карбоксильную группу, которую можно оттитровать щелочью как обычную карбоновую кислоту.

аланин формальдегид N-метилольное производное аланина

Читайте так же:  Определите количество аминокислот в молекуле белка

5.Реакция алкилирования. Амииногруппа в a -аминокислоте алкилируется с образованием N – алкилпроизводных:


Наибольшее значение имеет реакция с 2,4 — динитрофторбензолом. Получаемые динитрофенильные производные ( ДНФ-производные ) используются при установлении аминокислотной последовательности в пептидах и белках. Взаимодействие a- аминокислот с 2,4-динитрофторбензолом является примером реакции нуклеофильного замещения в бензольном ядре. За счет наличия в бензольном кольце двух сильных электроноакцепторных групп галоген становится подвижным и вступает в реакцию замещения:

2,4 – динитро —

фторбензол N — 2,4 — динитрофенил — a — аминокислота

(ДНФБ) ДНФ — производные a — аминокислот

6.Реакция с фенилизотиоцианатом. Эта реакция широко используется при установлении строения пептидов. Фенилизотиоцианат является производным изотиоциановой кислоты H-N=C=S. Взаимодействие a — аминокислот с фенилизотиоцианатом протекает по механизму реакции нуклеофильного присоединения. В образовавшемся продукте далее осуществляется внутримолекулярная реакция замещения, приводящая к образованию циклического замещенного амида: фенилтиогидантоин.

Циклические соединения получаются с количественным выходом и представляют собой фенильные производные тиогидантоина (ФТГ — производные) — аминокислот. ФТГ — производные различаются строением радикала R.

Фенилтиогидантоиновые производные аминокислот

(ФТГ — производные α – аминокислот)

Реакции карбоксильной группы.

a-Аминокислоты образуют с основаниями обычные соли, например:

Кроме обычных солей a- аминокислоты могут образовывать в определенных условиях внутрикомплексные соли с катионами тяжелых металлов. Для всех a — аминокислот очень характерны красиво кристаллизующиеся, интенсивно окрашенные в синий цвет внутрикомплексные (хелатные) соли меди ):

медная соль глицина

2 Образование сложных эфиров. При действии на a — аминокислоту спиртом в присутствии кислотного катализатора (газообразный HCl) образуются сложные эфиры (в виде гидрохлоридов). Для выделения свободных эфиров реакционную смесь обрабатывают газообразным аммиаком:

Этиловый эфир аланина

Образование сложных эфиров — один из методов защиты карбоксильной группы в синтезе пептидов.

3.Образование галогенангидридов. При действии на a- аминокислоты с защищенной аминогруппой оксидихлоридом серы ( тионилхлоридом ) или оксид-трихлоридом фосфора ( хлорокисью фосфора ) образуются хлорангидриды:


Получение галогенангидридов — один из способов активации карбоксильной группы в пептидном синтезе.

4.Получение ангидридов a — аминокислот. Галогенангидриды обладают очень высокой реакционной способностью, что снижает селективность реакции при их использовании. Поэтому более часто используемый способ активации карбоксильной группы в синтезе пептидов — это превращение ее в ангидридную. Ангидриды по сравнению с галогенангидридами кислот обладают меньшей активностью. При взаимодействии a- аминокислоты, имеющей защищенную аминогруппу, с этиловым эфиром хлормуравьиной кислоты(этилхлорформиатом) образуется ангидридная связь:


5. Декарбоксилирование. a — Аминокислоты, имеющие две электроноакцепторные группы при одном и том же атоме углерода, легко декарбоксилируются. В лабораторных условиях это осуществляется при нагревании аминокислот с гидроксидом бария.Эта реакция протекает в организме при участии ферментов декарбоксилаз с образованием биогенных аминов:

Качественная реакция на a- аминокислоты. В качестве специфического реактива на a- аминокислоты используется нингидрин. При нагревании его с a — аминокислотами возникает фиолетовое окрашивание разных оттенков.

нингидрин

Отношение аминокислот к нагреванию. При нагревании a- аминокислот образуются циклические амиды, называемые дикетопиперазинами:


Дикетопиперазин

b — Аминокислоты при нагревании образуют a, — b — ненасыщенные кислоты с отщеплением аммиака:

g — и d — Аминокислоты легко отщепляют воду и циклизуются с образованием внутренних амидов, лактамов:

g — лактам ( бутиролактам )

В тех случаях, когда амино — и карбоксильная группы разделены пятью и более углеродными атомами, при нагревании происходит поликонденсация с образованием полимерных полиамидных цепей с отщеплением молекулы воды.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Дата добавления: 2014-12-27 ; Просмотров: 14084 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Источники


  1. Раменская, Т. И. Лыжный спорт. Учебник / Т.И. Раменская, А.Г. Баталов. — М.: Физическая культура, 2005. — 320 c.

  2. Александр, Захаренко und Александр Каляда Анализ потребления антибиотиков для лечения пневмонии в стационаре / Александр Захаренко und Александр Каляда. — М.: LAP Lambert Academic Publishing, 2014. — 107 c.

  3. Ситель, Анатолий Гимнастика для внутренних органов / Анатолий Ситель. — М.: Прайм-Еврознак, АСТ, ВКТ, 2011. — 128 c.
  4. Кулинария. Блюда из яиц и творога, сладкие блюда, изделия из дрожжевого теста, блюда лечебного питания. — М.: Academia, 2012. — 247 c.
Реакции аминокислот в организме
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here