Реферат на тему аминокислоты

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: реферат на тему аминокислоты с профессиональным описанием и объяснением.

nreferat.ru

Срок регистрации доменного имени истек 2019-08-05T21:00:00Z.

Это ваш домен?

Заявку на продление необходимо подать и оплатить до 2019-09-06.

Купить этот домен!

Подача заявки на регистрацию освобождающегося домена.

Предполагаемая дата освобождения домена 2019-09-06

Правила регистрации

Правила регистрации п.5.9.

При прекращении делегирования, установленного администратором доменного имени, в связи с истечением срока регистрации доменного имени регистратор устанавливает для домена временные серверы DNS, переадресовывающие запросы по протоколу http на служебный веб-сайт регистратора с информацией о причине прекращения делегирования.

Правила регистрации п.4.5.

Право подачи заявки на продление регистрации доменного имени сохраняется за прежним администратором до истечения периода преимущественного продления. Продолжительность периода преимущественного продления составляет 30 дней после окончания срока регистрации.

Правила регистрации п.3.3.1.

Регистратор вправе принимать заявки на регистрацию доменных имен, находящихся в периоде преимущественного продления (регистрация освобождающихся доменных имен). Регистрация доменного имени осуществляется по окончании периода преимущественного продления, если прежний администратор доменного имени не продлит регистрацию доменного имени.

Ниже представлены публиные данные по доменному имени:

Связаться с владельцем домена

С иными публично доступными данными по доменному имени вы можете ознакомиться в разделе WHOIS.

«Наунет СП» — один из крупнейших российских регистраторов доменных имен. Мы предлагаем самый широкий спектр услуг по регистрации и обслуживанию доменов, услуги хостинга сайтов, а так же различные дополнительные сервисы.

Работая с «Наунет СП» вы получаете:

  • Обслуживание у старейшего регистратора в национальной зоне .RU
  • Регистрация доменов во всех основных зонах
  • Сервис подбора доменных имен по ключевым словам
  • Простая регистрация домена в «три шага»
  • Удобное управление услугами через web-интерфейс
  • Управление услугами с мобильного устройства
  • Круглосуточная техподдержка с системой отслеживания обращений
  • Широкий выбор способов оплаты услуг
  • Прямое зачисление средств непосредственно регистратору
  • Современная защита Администратора от спама
  • Защиту персональных данных Администратора
  • Защиту от воровства доменных имен
  • Страховку профессиональной деятельности регистратора
  • Защищенную online-передачу доменных имен
  • Магазин доменов
  • Полную линейку услуг хостинга и дополнительные услуги
  • Бумажный сертификат Администратора домена
  • Бесплатный сервис «DNS — Базовый»
  • Верификацию паспорта по запросу Администратора
  • Бесплатное СМС уведомление о важных операциях с доменом
  • Зачет стоимости доменов при заказе других услуг*
  • Скидки и Акции
  • Партнерские программы
  • Профессиональный программный интерфейс (API) к управлению услугами

Аминокислоты

Этот метод синтеза аминокислот предложен В. В. Феофилактовым.

4. Восстановление оксимов или гид разонов альдегид о- или кетонокислот. Например:

Особенно удачным оказался метод, состоящий в одновременном действии на кетокислоту аммиака и водор ода в присутствии катализатора(плати ны или палладия). По-видимому, при этом промежуточно образуется иминопроизводное:

Этим методом синтезируют амино кислоты, содержащие изотоп азота N 15 (« меченый азот»), которыми пользуются при изучении поведенияаминокислот в живом о рганизме.

В последние годы предложено еще два новых общих метода синтеза аминокислот, основанных на использовании дешевого промышленного сырья —фурана и тиофена.

[3]

5. Синтез аминокислот из фурановых производных (метод А. П. Терентьева и Р. А. Грачевой) основан на легкости окисления фуранового кольцаперманганатом с образованием карбоксильной группы. Если в боковой цепи у фуранового кольца имеется аминогруппа (обычно защищенная бензоильной группой), то в результате окисления получаетс я бензоиламинокислота, а после омыления — сама аминокислота. В зависимости от положения аминогруппы в цепи получается α-, β-, γ- и т. п. кислота.

Так, при окислении 1-бензоиламино- 1-(α-фурил)-алкилов получается α-кислота, например из 1-бензоиламино-1-(α-фурил)- этана — бензоил-α-аланин:

Для получения β-аминокислот пользуются 2-бензоиламино-1-(α-фурил)алки лами

а для синтеза γ-аминокислот берут 3- бензоиламино-1-(α-фурил)- алкилы:

6. Синтез аминокислот из производных тиофен а (метод Я. Л. Гольдфарба, Б. П. Фабричного и И. Ф. Шалавиной) основан на восстановительномдесульфиро вании производных тиофена или его гомологов водородом скелетного никелевого катализатора. В зависимости от взятого производногодесульфирование пр иводит к аминокислотам с разным положением аминогруппы.

Из тиенилальдегида обычными методами получают тиенил-α- или тиенил-β -аминокислоты

которые затем десульфируют:

Из разных оксиминокислот тиофенового ряда

можно получать аминокислоты с любым положением аминогруппы. Наконец, можно ввести непосредственно в ядро тиофена нитро- икарбоксильную группы, например

и затем прогидрировать полученное соединение никелем Ренея. Этим путем можно получать только γ- и δ-аминокислоты.

Способы получения аминокислот с удаленной аминогруппой (β-, γ-, δ-, ε-, . . ., ω-аминокислот). Кроме общих способов получения аминокислот, дающих возможность синтезировать как

α-аминокислоты, так и кислоты с удаленной аминогруппой, для получения последних имеются и специальные методы, рассматриваемые ниже.

1. Присоединение аммиака к ненасыщенным кислотам. При действии аммиака в спиртовом растворе на α,β-ненасыщенные кислоты или их эфиры аминогруппа вступает в β-положение. Как и в случае присоединения воды при образовании оксикислот, аммиак , вероятно, сначала присоединяется в положение 1,4 системы сопряженных двойных связей:

Поэтому присоединение аммиака идет против правила Марковникова.

Реакцию удобнее проводить, действуя на эфир акриловой кислоты не аммиаком, а фталимидом (в присутствии гидроокиси тримети лфениламмония как катализатора):

Гидролизом образующегося эфира фталил-β-аланина можно получить и сам β-аланин:

Читайте так же:  Креатин как принимать для набора мышечной

2. Конденсация альдегидов с ма лоновой кислотой в присутствии спиртового раствора аммиака. Этот путь синтеза, разработанный В. М. Родионовым с сотрудниками, является общим методом получения β-аминокислот:

3. Получение из оксимов циклическ их кетон о в. δ- и ε-Аминокислоты получают чаще всего из оксимов циклических кетонов путем так называемой бекмановской перегруппировки. Так, например, оксим циклогексанона под действием серной кислоты изомеризуется с расширением цикла, в результате чего образуется ε-капролактам:

Эта реакция используется для производства капролактама в промышленном масштабе. Гидролиз капролактам а приводит к ε-аминокапроновойкислоте:

4. Получение «-аминокислот действием аммиака на ω-га л о и дз а м еще н н ы е кислоты. ω-Аминокислоты с нечетным числом углеродныхатомов получаются из тетрахлоралканов типа Сl—(СН2—СН2)n—ССl3, являющихся продуктами реакции теломеризац ии. Гидролиз тетрахлоралканов указанного типа, полученных из этилена и четыреххлористого углерода, приводит к ω-хлоркарбоновым кислотам, которые действием избыткааммиака превращаются в соответствующие ω-аминокислоты, например:

Из всего выше написанного следует, что аминокислоты очень распространены (Фиброин шелка, Вещество рога, Конглутин, легумин (ростки спаржи), Казеин, Белки рыб, Желатин, Стурин, гистоны, Желатин, Растительные белкиъ, Фибрин, Мышечные волокна, Шелк, Белки овса, Ростки люпина). А так же очень важны, как для живых организмов, так и для не живых. Так, лизином, триптофаном и треонином обогащают растительные белки, а метионин включают в блюда из сои. В медицине (вливания), а некоторые их аналоги используются для лечения психических заболеваний, а также для лечения заболеваний печени, малокровия, ожогов (метионин), язв желудка (гистидин).

1. http://ru.wikipedia.org/wiki/% C0%EC%E8%ED%EE%EA%E8%F1%EB%EE% F2%FB

2. http://www.xumuk.ru/ encyklopedia/218.html

3. http://www.megabook.ru/ Article.asp?A >

4. Перекалин В. В., Зонис С. А./Органическая химия: Учеб. пособие для студентов пед. Ин-тов по хим. и биол. спец.- 4-е изд., перераб.- М.: Просвящение, 1982.- 560 с.

5. Грандберг И.И./Органическая химия-М.:Дрофа, 2001.-672 с.

6.Моррисон Р., Бойд Р. /Органическая химия-М.:Мир, 1974.-1133 с.

7.Несмеянов а.н.,Несмеянов н.а/Начала органической химии.-М.:Химия,1969.-664с.

Аминокислоты и их свойства

Химические свойства и характеристика аминокислот, изомерия. Классификация стандартных a-аминокислот по R-группам и по функциональным группам. Кислотно-основное равновесие в растворе a-аминокислот. Использование нингидриновой реакции для их обнаружения.

Подобные документы

Определение класса аминокислот как гетерофункциональных соединений, которые содержат две функциональные группы (карбоксильную и аминогруппу), связанные с углеводородным радикалом. Классификация, изомерия, свойства, получение и применение аминокислот.

[2]

презентация, добавлен 10.04.2013

Общая формула и характеристика аминокислот как производных кислот. Протеиногенные кислоты, входящие в состав белков. Классификация аминокислот по взаимному расположению и количеству функциональных групп. Физические и химические свойства аминокислот.

презентация, добавлен 22.01.2012

Классификация аминокислот и виды их изомерии. Химические свойства аминокислот, зависящие от наличия карбоксила, аминогруппы, совместного наличия карбоксильной и аминогруппы. Окислительно-восстановительные процессы, протекающие с участием кислот.

реферат, добавлен 22.06.2010

Роль аминокислот в жизнедеятельности организма человека. Сорта и химический состав яблок. Технология производства яблочного сока. Построение градуировочного графика. Методика определения аминокислот. Оптимизация условий проведения нингидриновой реакции.

дипломная работа, добавлен 18.07.2014

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых содержатся карбоксильные, а также аминные группы. Открытие аминокислот в составе белков. Оптическая изомерия. D-аминокислоты в живых организмах. Карбоксильная группа.

презентация, добавлен 23.05.2012

Аминокислота — любое соединение, которое содержит одновременно карбоксильную и аминогруппу. Способы ее получения. Химические и кислотно-основные свойства. Реакции аминокислот: образование сложных эфиров и амидов по карбоксильной группе и по аминогруппе.

реферат, добавлен 21.02.2009

Биохимические свойства аминокислот — органических соединений, в молекулах которых один или несколько атомов водорода углеродной цепи замещены на группу -NH2. Аминокислоты как пищевая добавка. Аминокислотные препараты. Биологическая роль аминокислот.

презентация, добавлен 27.02.2017

Структура и свойства кислых аминокислот, их внутренняя структура, классификация и разновидности. Функциональные производные углеводородов. Биологические свойства глутаминовой кислоты. Характеристика и измерение оптического вращения, известные данные.

контрольная работа, добавлен 09.10.2015

Строение и общие свойства аминокислот, их классификация и химические реакции. Строение белковой молекулы. Физико-химические свойства белков. Выделение белков и установление их однородности. Химическая характеристика нуклеиновых кислот. Структура РНК.

курс лекций, добавлен 24.12.2010

Электрохимические методы анализа веществ. Общие физико-химические свойства аминокислот и белков, их функции в клетках живых организмов. Использование методов полярографии и амперометрии в исследовании кинетики химических процессов в аминокислотах.

Доклад: Аминокислоты, их классификация

Реферат выполнил Серенков Андрей, ученик 10 «Б» класса

Аминокислоты — класс органических соединений, содержащих карбоксильные (-COOH) и аминогруппы (-NH2); обладают свойствами и кислот, и оснований. Участвуют в обмене азотистых веществ всех организмов (исходное соединение при биосинтезе гормонов, витаминов, медиаторов, пигментов, пуриновых и пиримидиновых оснований, алкалоидов и др.). Природных аминокислот св. 150. Ок. 20 важнейших аминикислот служат мономерными звеньями, из которых построены все белки (порядок включения аминокислот в них определяется генетическим кодом). Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты; животные и человек не способны к образованию т. н. незаменимых аминокислот, получаемых с пищей. Освоен промышленный синтез (химический и микробиологический) ряда аминокислот, используемых для обогащения пищи, кормов, как исходные продукты для производства полиамидов, красителей и лекарственных препаратов.

Читайте так же:  Л карнитин 3000 как принимать

Аминокислоты классифицируют по двум структурным признакам.

В зависимости от природы кислотной функции аминокислоты подразделяют на аминокарбоновые, например H2N(CH2)5COOH, аминосульфоновые, например H2N(CH2)2SO3H, аминофосфоновые, H2NCH[P(O)(OH)2]2, аминоарсиновые, например, H2NC6H4AsO3H2.

Согласно правилам ИЮПАК название аминокислот производят от названия соответствующей кислоты; взаимное расположение в углеродной цепи карбоксильной и аминной групп обозначают обычно цифрами, в некоторых случаях — греческими буквами. Однако, как правило, пользуются тривиальными названиями аминокислот.

В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на -, -, -, -, - и т. д.

Все

— аминокислоты, кроме аминоуксусной (глицина), имеют асимметрический — углеродный атом и существуют в виде двух энантиомеров. За редким исключением, природные -аминокислоты относятся к L- ряду (S-конфигурация) и имеют следующее пространственное строение:

По физическим и ряду химических свойств аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Они лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях; хорошо кристаллизуются; имеют высокую плотность и исключительно высокие температуры плавления. Эти свойства указывают на взаимодействие аминных и кислотных групп, вследствие чего аминокислоты в твёрдом состоянии и в растворе (в широком интервале pH) находятся в цвиттер-ионной форме (т.е. как внутренние соли). Взаимное влияние групп особенно ярко проявляется у

-аминокислот, где обе группы находятся в непосредственной близости.

Цвиттер-ионная структура аминокислот подтверждается их большим дипольным моментом (не менее 50×10-30 Кл × м), а также полосой поглощения в ИК- спектре твердой аминокислоты или её раствора.

По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные) и ароматические аминокислоты. Примером ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная кислота:

Аминокислоты в природе и их использование

Рис. 1. Структурные модели L- и D-аланина.
Химические свойства :
1) Некоторые свойства аминокислот, в частности высокая температура плавления, объясняется своеобразным их строением (биполярные ионы). Свободные а-аминокислоты в результате взаимодействия основной аминогруппы и кислой карбоксильной группы в водных растворах существуют в виде внутренних солей, представляющих собой биполярные ионы, поэтому их водные растворы обычно почти нейтральны (рН

Работа на этой странице представлена для Вашего ознакомления в текстовом (сокращенном) виде. Для того, чтобы получить полностью оформленную работу в формате Word, со всеми сносками, таблицами, рисунками, графиками, приложениями и т.д., достаточно просто её СКАЧАТЬ.

База знаний студента. Реферат, курсовая, контрольная, диплом на заказ

Аминокислоты — Химия

Любое соединение, которое содержит одновременно карбоксильную и аминогруппу, является аминокислотой. Однако, чаще этот термин применяется для обозначения карбоновых кислот, аминогруппа которых находится в a-положении к карбоксильной группе.

Аминокислоты, как правило, входят в состав полимеров — белков. В природе встречается свыше 70 аминокислот, но только 20 играют важную роль в живых организмах. Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из веществ, поступающих с пищей, в количествах, достаточных для того, чтобы удовлетворить физиологические потребности организма. Незаменимые аминокислоты приводятся в табл. 1. Для больных фенилкетонурией незаменимой аминокислотой является также тирозин (см. табл. 1).

Незаменимые аминокислоты R-CHNH2COOH

Название (сокращение) R
изолейцин (ile, ileu)

[1]

лейцин (leu) метионин (met) фенилаланин (phe) треонин (thr) триптофан (try) тирозин (tyr)

Аминокислоты называют обычно как замещенные соответствующих карбоновых кислот, обозначая положение аминогруппы буквами греческого алфавита. Для простейших аминокислот обычно применяются тривиальные названия (глицин, аланин, изолейцин и т.д.). Изомерия аминокислот связана с расположением функциональных групп и со строением углеводородного скелета. Молекула аминокислоты моет содержать одну или несколько карбоксильных групп и в соответствии с этим аминокислоты различаются по основности. Также в молекуле аминокислоты может находиться разное количество аминогрупп.

СПОСОБЫ ПОЛУЧЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ

1. Гидролизом белков можно получить около 25 аминокислот, но полученную смесь трудно разделить. Обычно одна или две кислоты получаются в значительно больших количествах, чем остальные, и эти кислоты удается выделить довольно легко – с помощью ионообменных смол.

2. Из галогензамещенных кислот. Один из наиболее распространенных методов синтеза a-аминокислот заключается в аммонолизе a-галогензамещенной кислоты, которую обычно получают по реакции Геля-Фольгарда-Зелинского:

Этот метод можно модифицировать, получая a-бромзамещенную кислоту через малоновый эфир:

Ввести аминогруппу в эфир a-галогензамещенной кислоты можно с помощью фталимида калия (синтез Габриэля):

3. Из карбонильных соединений (синтез Штреккера). Синтез a-аминокислот по Штреккеру состоит в реакции карбонильного соединения со смесью хлорида аммония и цианистого натрия (это усовершенствование метода предложено Н.Д. Зелинским и Г.Л. Стадниковым).

Реакции присоединения — отщепления с участием аммиака и карбонильного соединения дают имин, который реагирует с цианистым водородом, образуя a-аминонитрил. В результате его гидролиза образуется a-аминокислота.

Химические свойства аминокислот

Все a-аминокислоты, кроме глицина, содержат хиральный a-углеродный атом и могут встречаться в виде энантиомеров:

Было доказано, что почти все природные a-аминокислоты обладают одной и той же относительной конфигурацией при a-углеродном атоме. a-Углеродному атому (-)-серина была условно приписана L-конфигурация, а a-углеродному атому (+)-серина — D-конфигурация. При этом, если проекция a-аминокислоты по Фишеру написана так, что карбоксильная группа расположена сверху, а R — внизу, у L-аминокислоты аминогруппа будет находиться слева, а у D-аминокислоты — справа. Схема Фишера для определения конфигурации аминокислоты применима ко всем a-аминокислотам, обладающим хиральным a-углеродным атомом.

Читайте так же:  Самый хороший л карнитин

Из рисунка видно, что L-аминокислота может быть правовращающей (+) или левовращающей (-) в зависимости от природы радикала. Подавляющее большинство a-аминокислот, встречающихся в природе, относится к L-ряду. Их энантиоморфы, т.е. D-аминокислоты, синтезируются только микроорганизмами и называются «неприродными» аминокислотами.

Согласно номенклатуре (R,S), большинство «природных» или L-аминокислот имеет S-конфигурацию.

L-Изолейцин и L-треонин, содержащие по два хиральных центра в молекуле, могут быть любыми членами пары диастереомеров в зависимости от конфигурации при b-углеродном атоме. Ниже приводятся правильные абсолютные конфигурации этих аминокислот.

Видео (кликните для воспроизведения).

КИСЛОТНО-ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ

Аминокислоты — амфотерные вещества, которые могут существовать в виде катионов или анионов. Это свойство объясняется наличием как кислотной (-СООН), так и основной (NH2) группы в одной и той же молекуле. В очень кислых растворах NH2-группа кислоты протонируется и кислота становится катионом. В сильнощелочных растворах карбоксильная группа аминокислоты депротонируется и кислота превращается в анион.

В твердом состоянии аминокислоты существуют в виде цвиттер-ионов (биполярных ионов, внутренних солей). В цвиттер-ионах протон переносится от карбоксильной группы к аминогруппе:

Если поместить аминокислоту в среду, обладающую проводимостью, и опустить туда пару электродов, то в кислых растворах аминокислота будет мигрировать к катоду, а в щелочных растворах — к аноду. При некотором значении рН, характерном для данной аминокислоты, она не будет передвигаться ни к аноду, ни к катоду, так как каждая молекула находится в виде цвиттер-иона (несет и положительный, и отрицательный заряд). Это значение рН называется изоэлектрической точкой (pI) данной аминокислоты.

Большинство реакций, в которые аминокислоты вступают в лабораторных условиях (in vitro), свойственны всем аминам или карбоновым кислотам.

1. образование амидов по карбоксильной группе. При реакции карбонильной группы аминокислоты с аминогруппой амина параллельно протекает реакция поликонденсации аминокислоты, приводящей к образованию амидов. Чтобы предотвратить полимеризацию, аминогруппу кислоты блокируют с тем, чтобы в реакцию вступала только аминогруппа амина. С этой целью используют карбобензоксихлорид (карбобензилоксихлорид, бензилхлорформиат), трет-бутоксикарбоксазид и др. Для реакции с амином карбоксильную группу активируют, воздействуя на нее этилхлорформиатом. Защитную группу затем удаляют путем каталитического гидрогенолиза или действием холодного раствора бромистого водорода в уксусной кислоте.

2. образование амидов по аминогруппе. При ацилировании аминогруппы a-аминокислоты образуется амид.

Реакция лучше идет в основной среде, так как при этом обеспечивается высокая концентрация свободного амина.

3. образование сложных эфиров. Карбоксильная группа аминокислоты легко этерифицируется обычными методами. Например, метиловые эфиры получают, пропуская сухой газообразный хлористый водород через раствор аминокислоты в метаноле:

Аминокислоты способны к поликонденсации, в результате которой образуется полиамид. Полиамиды, состоящие из a-аминокислот, называются пептидами или полипептидами. Амидная связь в таких полимерах называется пептидной связью. Полипептиды с молекулярной массой не меньше 5000 называют белками. В состав белков входит около 25 различных аминокислот. При гидролизе данного белка могут образовываться все эти аминокислоты или некоторые из них в определенных пропорциях, характерных для отдельного белка.

Уникальная последовательность аминокислотных остатков в цепи, присущая данному белку, называется первичной структурой белка. Особенности скручивания цепей белковых молекул (взаимное расположение фрагментов в пространстве) называются вторичной структурой белков. Полипептидные цепи белков могут соединяться между собой с образованием амидных, дисульфидных, водородных и иных связей за счет боковых цепей аминокислот. В результате этого происходит закручивание спирали в клубок. Эта особенность строения называется третичной структурой белка. Для проявления биологической активности некоторые белки должны сначала образовать макрокомплекс (олигопротеин), состоящий из нескольких полноценных белковых субъединиц. Четвертичная структура определяет степень ассоциации таких мономеров в биологически активном материале.

Белки делятся на две большие группы — фибриллярные (отношение длины молекулы к ширине больше 10) и глобулярные (отношение меньше 10). К фибриллярным белкам относится коллаген, наиболее распространенный белок позвоночных; на его долю приходится почти 50% сухого веса хрящей и около 30% твердого вещества кости. В большинстве регуляторных систем растений и животных катализ осуществляется глобулярными белками, которые носят название ферментов.

Аминокислоты Любое соединение, которое содержит одновременно карбоксильную и аминогруппу, является аминокислотой. Однако, чаще этот термин применяется для обозначения карбоновых кислот, аминогруппа которых находится в a-положении к карбокси

Аминокислоты

Согласно номенклатуре (R, S), большинство «природных» или L-аминокислот имеет S-конфигурацию. Реакция лучше идет в основной среде, так как при этом обеспечивается высокая концентрация свободного амина. Читать ещё >

Аминокислоты (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Аминокислоты

Любое соединение, которое содержит одновременно карбоксильную и аминогруппу, является аминокислотой. Однако, чаще этот термин применяется для обозначения карбоновых кислот, аминогруппа которых находится в -положении к карбоксильной группе.

Аминокислоты, как правило, входят в состав полимеров — белков. В природе встречается свыше 70 аминокислот, но только 20 играют важную роль в живых организмах. Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из веществ, поступающих с пищей, в количествах, достаточных для того, чтобы удовлетворить физиологические потребности организма. Незаменимые аминокислоты приводятся в табл. 1. Для больных фенилкетонурией незаменимой аминокислотой является также тирозин (см. табл. 1).

Читайте так же:  Л карнитин побочные действия

Незаменимые аминокислоты R-CHNH2COOH

изолейцин (ile, ileu)

Аминокислоты называют обычно как замещенные соответствующих карбоновых кислот, обозначая положение аминогруппы буквами греческого алфавита. Для простейших аминокислот обычно применяются тривиальные названия (глицин, аланин, изолейцин ). Изомерия аминокислот связана с расположением функциональных групп и со строением углеводородного скелета. Молекула аминокислоты моет содержать одну или несколько карбоксильных групп и в соответствии с этим аминокислоты различаются по основности. Также в молекуле аминокислоты может находиться разное количество аминогрупп.

СПОСОБЫ ПОЛУЧЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ

1. Гидролизом белков можно получить около 25 аминокислот, но полученную смесь трудно разделить. Обычно одна или две кислоты получаются в значительно больших количествах, чем остальные, и эти кислоты удается выделить довольно легко — с помощью ионообменных смол.

2. Из галогензамещенных кислот. Один из наиболее распространенных методов синтеза -аминокислот заключается в аммонолизе -галогензамещенной кислоты, которую обычно получают по реакции Геля-Фольгарда-Зелинского:

Этот метод можно модифицировать, получая -бромзамещенную кислоту через малоновый эфир:

Ввести аминогруппу в эфир -галогензамещенной кислоты можно с помощью фталимида калия (синтез Габриэля):

3. Из карбонильных соединений (синтез Штреккера). Синтез -аминокислот по Штреккеру состоит в реакции карбонильного соединения со смесью хлорида аммония и цианистого натрия (это усовершенствование метода предложено и Г. Л. Стадниковым).

Реакции присоединения — отщепления с участием аммиака и карбонильного соединения дают имин, который реагирует с цианистым водородом, образуя -аминонитрил. В результате его гидролиза образуется -аминокислота.

Химические свойства аминокислот

Все -аминокислоты, кроме глицина, содержат хиральный -углеродный атом и могут встречаться в виде энантиомеров:

Было доказано, что почти все природные -аминокислоты обладают одной и той же относительной конфигурацией при -углеродном атоме. -Углеродному атому (-)-серина была условно приписана L-конфигурация, а -углеродному атому (+)-серина — D-конфигурация. При этом, если проекция -аминокислоты по Фишеру написана так, что карбоксильная группа расположена сверху, а R — внизу, у L-аминокислоты аминогруппа будет находиться слева, а у D-аминокислоты — справа. Схема Фишера для определения конфигурации аминокислоты применима ко всем -аминокислотам, обладающим хиральным -углеродным атомом.

Из рисунка видно, что L-аминокислота может быть правовращающей (+) или левовращающей (-) в зависимости от природы радикала. Подавляющее большинство -аминокислот, встречающихся в природе, относится к L-ряду. Их энантиоморфы, D-аминокислоты, синтезируются только микроорганизмами и называются «неприродными» аминокислотами.

Согласно номенклатуре (R, S), большинство «природных» или L-аминокислот имеет S-конфигурацию.

L-Изолейцин и L-треонин, содержащие по два хиральных центра в молекуле, могут быть любыми членами пары диастереомеров в зависимости от конфигурации при -углеродном атоме. Ниже приводятся правильные абсолютные конфигурации этих аминокислот (https://referat.bookap.info, 14).

КИСЛОТНО-ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ

Аминокислоты — амфотерные вещества, которые могут существовать в виде катионов или анионов. Это свойство объясняется наличием как кислотной (-СООН), так и основной (NH2) группы в одной и той же молекуле. В очень кислых растворах NH2-группа кислоты протонируется и кислота становится катионом. В сильнощелочных растворах карбоксильная группа аминокислоты депротонируется и кислота превращается в анион.

В твердом состоянии аминокислоты существуют в виде цвиттер-ионов (биполярных ионов, внутренних солей). В цвиттер-ионах протон переносится от карбоксильной группы к аминогруппе:

Если поместить аминокислоту в среду, обладающую проводимостью, и опустить туда пару электродов, то в кислых растворах аминокислота будет мигрировать к катоду, а в щелочных растворах — к аноду. При некотором значении рН, характерном для данной аминокислоты, она не будет передвигаться ни к аноду, ни к катоду, так как каждая молекула находится в виде цвиттер-иона (несет и положительный, и отрицательный заряд). Это значение рН называется изоэлектрической точкой (pI) данной аминокислоты.

РЕАКЦИИ АМИНОКИСЛОТ

Большинство реакций, в которые аминокислоты вступают в лабораторных условиях (in vitro), свойственны всем аминам или карбоновым кислотам.

1. образование амидов по карбоксильной группе. При реакции карбонильной группы аминокислоты с аминогруппой амина параллельно протекает реакция поликонденсации аминокислоты, приводящей к образованию амидов. Чтобы предотвратить полимеризацию, аминогруппу кислоты блокируют с тем, чтобы в реакцию вступала только аминогруппа амина. С этой целью используют карбобензоксихлорид (карбобензилоксихлорид, бензилхлорформиат), трет-бутоксикарбоксазид и др. Для реакции с амином карбоксильную группу активируют, воздействуя на нее этилхлорформиатом. Защитную группу затем удаляют путем каталитического гидрогенолиза или действием холодного раствора бромистого водорода в уксусной кислоте.

2. образование амидов по аминогруппе. При ацилировании аминогруппы -аминокислоты образуется амид.

Реакция лучше идет в основной среде, так как при этом обеспечивается высокая концентрация свободного амина.

3. образование сложных эфиров. Карбоксильная группа аминокислоты легко этерифицируется обычными методами. Например, метиловые эфиры получают, пропуская сухой газообразный хлористый водород через раствор аминокислоты в метаноле:

Аминокислоты способны к поликонденсации, в результате которой образуется полиамид. Полиамиды, состоящие из -аминокислот, называются пептидами или полипептидами. Амидная связь в таких полимерах называется пептидной связью. Полипептиды с молекулярной массой не меньше 5000 называют белками. В состав белков входит около 25 различных аминокислот. При гидролизе данного белка могут образовываться все эти аминокислоты или некоторые из них в определенных пропорциях, характерных для отдельного белка.

Читайте так же:  Жиросжигатель с имбирем и карнитином

Уникальная последовательность аминокислотных остатков в цепи, присущая данному белку, называется первичной структурой белка. Особенности скручивания цепей белковых молекул (взаимное расположение фрагментов в пространстве) называются вторичной структурой белков. Полипептидные цепи белков могут соединяться между собой с образованием амидных, дисульфидных, водородных и иных связей за счет боковых цепей аминокислот. В результате этого происходит закручивание спирали в клубок. Эта особенность строения называется третичной структурой белка. Для проявления биологической активности некоторые белки должны сначала образовать макрокомплекс (олигопротеин), состоящий из нескольких полноценных белковых субъединиц. Четвертичная структура определяет степень ассоциации таких мономеров в биологически активном материале.

Белки делятся на две большие группы — фибриллярные (отношение длины молекулы к ширине больше 10) и глобулярные (отношение меньше 10). К фибриллярным белкам относится коллаген, наиболее распространенный белок позвоночных; на его долю приходится почти 50% сухого веса хрящей и около 30% твердого вещества кости. В большинстве регуляторных систем растений и животных катализ осуществляется глобулярными белками, которые носят название ферментов.

Аминокислоты

Виды изомерии аминокислот

Способы получения аминокислот

Химические свойства аминокислот:

А) Свойства аминокислот, зависящие от наличия карбоксила.

Б) Свойства аминокислот, зависящие от наличия аминогруппы.

В) Свойства аминокислот, зависящие от совместного наличия карбоксильной и аминогруппы

Окислительно-восстановительные процессы, протекающие с участием аминокислот.

Связывание минерального азота аминокислотами.

Список использованной литературы

Аминокислоты — такие кислоты, которые помимо карбоксильной группы содержат аминогруппу NH2.

1) по углеводородному радикалу (предельные, непредельные, ароматические, циклические, гетероциклические.)

2) по числу карбоксильных групп (одноосновные, двухосновные и тд.)

3) по числу аминогрупп (моноамино, диамино и тд.)

4) по наличию других функциональных групп (оксиаминокислоты, серосодержащие аминокислоты)

Виды изомерии аминокислот

1) изомерия углеродного скелета

2) изомерия положения аминогруппы: 2,β, γ и α

В природных условиях, как правило, встречаются α-аминокислоты. Они образуют мономерные звенья белковых молекул, то есть входят в состав белка.

3) оптическая изомерия. Аминокислоты, которые встречаются в природе L-ряда. Рассмотрим оптическую изомерию на примере α-аминопропионовой кислоты.

СH3 – * CH – C = O α-аминопропионовая кислота, или аланин.

ОН OH

С = О C = O

Н – С – NH2 H2N – C – H

D-изомер(-) L- изомер (+)

L – изомеры отличаются от D – изомеров вкусом. D-изомеры сладкие, а L- изомеры горькие или безвкусные. Природные аминокислоты это L- изомеры. В биологическом отношении аминокислоты очень важные соединения, так как из их остатков строятся белковые молекулы. В состав белков входят 20-25 аминокислот. Это следующие:

1) СH2 – C = O аминоуксусная кислота, или глицин

2)CH3 – CH – C = O α- аминопропионовая кислота, аланин

3) СH3 – CH – CH – C = O валин

4) CH3 – CH – CH2 – CH – C = O лейцин

5) CH3 – CH2 – CH – CH – C = O изолейцин

6) C6H5 – CH2 – CH – C = O фенилаланин

1) O = C – CH – CH2 – C = O аспарагиновая кислота

Амид этой кислоты называется аспарагин. Причем на аминогруппу замещается гидроксил наиболее удаленный от аминогруппы:

O = C – CH – CH2 – C = O — аспарагин

2) O = C – CH – CH2 – CH2 – C = O — глутаминовая кислота

O = C – CH – CH2 – CH2 – C = O – глутамин (амид глутаминовой кислоты)

1) CH2 – CH2 – CH2 – CH – C = O — орнитин

2) CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH – C = O — лизин

3) NH = C – NH – CH2 – CH2 — CH2 – CH – C = O -аргинин, в процессе обмена преобразуется в к-ту цитруллин

4) NH2 – C – NH – CH2 – CH2 – CH2 – CH – C = O -цитруллин

1) СH2 – CH – C = O — серин

2) CH3 – CH – CH – C = O — треонин

3) HO –C6H4 – CH2 – CH – C = O – оксифенилаланин или тирозин

1) CH2 – CH – C = O — цистеин

2) CH2 – CH – C = O — цистин

S NH2 OH

S

CH2 – CH – C = O

3) CH3 – S – CH2 – CH2 –CH – C = O метионин

1) H2C CH2 2) OH – HC CH2

OH
Видео (кликните для воспроизведения).

H2C CH – C = O H2C CH – C =O

Источники


  1. Васильева, Л.С. Бухгалтерский управленческий учет. Порядок постановки и основные направления развития / Л.С. Васильева, М.В. Петровская. — М.: Эксмо, 2009. — 400 c.

  2. Лечебная физическая культура / Под редакцией В.А. Епифанова. — М.: Медицина, 2017. — 592 c.

  3. Литвина, И. И. Кулинария здоровья. От принципов — к рецептам / И.И. Литвина. — Москва: РГГУ, 1994. — 320 c.
  4. Гурвич, М.М. Диетология и диетические столы. Полное руководство / М.М. Гурвич. — М.: Эксмо, 2015. — 195 c.
Реферат на тему аминокислоты
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here