Синтез белка аминокислот рибосомы

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: синтез белка аминокислот рибосомы с профессиональным описанием и объяснением.

Синтез белка

Участок молекулы ДНК имеет следующий состав:
Г-А-Т-Г-А-А-Т-А-Г-Т-Г-Ц-Т-Т-Ц. Перечислите не менее трех последствий, к которым может привести случайная замена седьмого нуклеотида тимина на цитозин (Ц).

1) произойдет генная мутация — изменится кодон третьей аминокислоты;
2) в белке произойдёт замена одной аминокислоты на другую (иле на вал), в результате изменится первичная структура белка;
3) могут измениться все остальные структуры белка, что повлечет за собой появление у организма нового признака.
4*) если после сплайсинга этот нуклеотид окажется третим нуклеотидом триплета или некодирующим участком ДНК, то может не произойти никаких изменений.
5*) если это часть управляющего участка (промотор, оператор), то синтез белка может прекратиться.
=======
*Сложно! Если не понимаете, то запоминать не надо!

Чем объясняется огромное разнообразие белков, образующихся в живых организмах? Укажите не менее трех причин.

1) В состав белков входит 20 видов аминокислот. Количество вариантов белка, состоящего из ста аминокислот, составляет 20 100 .
2) В состав белков могут входить разнообразные небелковые компоненты, например, углеводы в гликопротеинах, гем в гемоглобине.
3) Генные мутации, постоянно происходящие в организмах, приводят к изменению структуры белка, кодируемого данным геном.

Какова роль нуклеиновых кислот в биосинтезе белка?

ДНК содержит информацию для синтеза белка, иРНК переносит эту информацию к рибосоме, рРНК входит в состав рибосом, тРНК доставляет к рибосоме аминокислоты.

Почему реакции биосинтеза белка называют матричными?

В основе реакций матричного синтеза лежит комплементарное взаимодействие между нуклеотидами. Образуются полимеры, строение которых полностью определяется строением исходного вещества – матрицы. ДНК является матрицей для синтеза иРНК, а иРНК является матрицей для синтеза белка.

Что служит матрицей для синтеза и-РНК?

и-РНК синтезируется на матрице ДНК в процессе транскрипции.

Какие процессы происходят на рибосоме при биосинтезе белка?

1. К кодону, находящемуся в А-участке рибосомы, по принципу комплементарности присоединяется антикодон тРНК, несущей определенную аминокислоту.
2. рРНК катализирует образование пептидной связи между двумя находящимися радом (в А- и П-участках) аминокислотами. При этом вся цепочка, находившаяся в П-участке, «перевешивается» на аминокислоту, находящуюся в А-участке.
3. Рибосома сдвигается на один кодон. Пустая тРНК, стоявшая в П-участке, уходит в цитоплазму, тРНК с полипептидом оказывается в П-участке, а в А-участке оказывается новый, еще не транслированный кодон.

В каких случаях изменение последовательности нуклеотидов ДНК не влияет на структуру и функции соответствующего белка?

1) Если изменился третий нуклеотид триплета и получился триплет, кодирующий ту же самую аминокислоту.
2) Если изменения произошли в интроне, который будет вырезан в процессе сплайсинга.

В каких реакциях обмена веществ осуществляется связь между ядром, ЭПС, рибосомами, митохондриями?

В реакциях биосинтеза белка: в ядре синтезируется иРНК, в шероховатой ЭПС на рибосомах синтезируется белок, митохондрии поставляют АТФ для этих процессов.

В пробирку поместили рибосомы из разных клеток, весь набор аминокислот и одинаковые молекулы и-РНК и т-РНК, создали все условия для синтеза белка. Почему в пробирке будет синтезироваться один вид белка на разных рибосомах?

Рибосома осуществляет сборку молекулы белка в соответствии с информацией, записанной в иРНК. Поскольку иРНК поместили одинаковые, то и белки будут одинаковые.

Рефераты и конспекты лекций по географии, физике, химии, истории, биологии. Универсальная подготовка к ЕГЭ, ГИА, ЗНО и ДПА!

Пластический обмен – синтез белка

Аминокислоты, которые образуются в результате расщепления пищевого белка гетеротрофами, транспортируются в цитоплазму клеток. Далее они включаются в синтез клеточных белков.

Заменимые аминокислоты могут образовываться в клетке из различных веществ.

Незаменимые аминокислоты обязательно должны поступать в гетеротрофные клетки из окружающей среды. Для разных организмов незаменимы различные аминокислоты.

Клетки автотрофам способны самостоятельно синтезировать все необходимые аминокислоты, используя нитратные соединения, поглощенные из почвы. При этом расходуется энергия, аккумулированная в химических связях АТФ в процессе фотосинтеза.

Процесс синтеза белка состоит из нескольких этапов: 1) транскрипция иРНК на матрице ДНК, 2) транспорт иРНК через ядерные поры в цитоплазму клетки, 3) формирование комплекса иРНК с большой и малой субъединицами рибосом 4) трансляция — процесс реализации информации, закодированной в нуклеотидной последовательности иРНК, в аминокислотную последовательность белка, 5) посттрансляционной модификации синтезированной белковой молекулы.

Транскрипция иРНК и ее модификации

РНК-полимераза копирует не только нуклеотиды экзонов, но также и интронов. Особые ферменты ядра способны познавать интроны и вырезать их.

В ядре иРНК подвергается и другим модификациям: в ее концов прикрепляются сигнальные последовательности нуклеотидов, которые отвечают за последующие сопряжения иРНК с рибосомой и ее транспорт из ядра.

Зрелые молекулы иРНК познаются особыми белками ядерных пор, которые способствуют их продвижению в цитоплазму с помощью активного транспорта. Попав в цитоплазму, иРНК связывается с ре-босомальнимы субъединицами, это является сигналом для сбора данных субъединиц в функционально активную рибосому.

В процессе трансляции нуклеотидная последовательность иРНК считывается группами по три нуклеотида, по мере того как рибосома перемещается вдоль молекулы иРНК.

Транспорт аминокислот в рибосомы обеспечивают тРНК. Для каждой аминокислоты существует специфическая тРНК.

Для большинства клеток синтез белка — наиболее энергоемкий из всех биосинтетических процессов. Образование каждого нового пептидной связи сопровождается расщеплением менее 4 молекул АТФ: 2 из них расходуются на присоединение аминокислоты к соответствующей тРНК, а еще 2 — на связь тРНК с А-участком и передвижения рибосомы вдоль цепи иРНК.

Сбор одного белка длится в среднем от 20 до 560 секунд. Но даже эта огромная скорость может быть увеличена, если синтез полипеп-тидного цепи происходит на полирибосомаль-ном комплексе (полисомий).

Читайте так же:  Л карнитин жидкий аптека

Биосинтез белка

Одно из наиболее важных и характерных свойств живой клетки. Первичная структура белка, как уже отмечалось, предопределяется генетическим кодом, заложенным в молекуле ДНК, причем различные ее участки кодируют синтез разных белков. Следовательно, одна молекула ДНК хранит информацию о структуре многих белков.

[3]

Свойства белка зависят от последовательности расположения аминокислот в полипептидной цепи. В свою очередь чередование аминокислот определяется последовательностью нуклеотидов в ДНК. В иРНК каждой аминокислоте соответствует определенный триплет — группа, состоящая из трех нуклеотидов, называемая кодоном.

Биосинтез белка начинается в ядре со списывания информации о структуре белковой молекулы с ДНК на иРНК по принципу комплементарности. Данный процесс протекает как реакция матричного синтеза и называется транскрипцией (рис. 7.1).

Рис. 7.1. Процесс транскрипции

В результате транскрипции образуется «незрелая» иРНК (пре-иРНК), которая проходит стадию созревания или процессинга.

Процессинг включает в себя:

1) КЭПирование 5′-конца;

2) полиаденилирование 3′-конца (присоединение нескольких десятков адениловых нуклеотидов);

3) сплайсинг (вырезание интронов и сшивание экзонов). В зрелой иРНК выделяют КЭП, транслируемую область (сшитые в одно целое экзоны), нетранслируемые области (НТО) и полиА «хвост». Возможен альтернативный сплайсинг, при котором вместе с интронами вырезаются и экзоны. При этом с одного гена могут образовываться разные белки. Таким образом, утверждение – «Один ген – один полипептид» – неверно (рис. 7.2, 7.3, 7.4)

Рис. 7.2. Сплайсинг

Рис. 7.3. Альтернативный сплайсинг (варианты)

Рис. 7.4. Образование разных молекул белка при вариантах альтернативного сплайсинга

Образующаяся при этом иРНК поступает в цитоплазму, где на нее нанизываются рибосомы. Одновременно в цитоплазме с помощью ферментов активизируется транспортная РНК тРНК.

Молекула тРНК напоминает по структуре лист клевера, на вершине которого находится триплет нуклеотидов, соответствующий по коду определенной аминокислоте (антикодон), а основание («черешок») служит местом присоединения этой аминокислоты. В тРНК различают антикодоновую петлю и акцепторный участок. В антикодоновой петле РНК имеется антикодон, комплементарный кодовому триплету определенной аминокислоты, а акцепторный участок на 3′-конце способен с помощью фермента аминоацил-тРНК-синтетазы присоединять именно эту аминокислоту (с затратой АТФ) к участку ССА (рис. 5)

Транспортная РНК доставляет аминокислоты к рибосомам. По принципу комплементарности антикодон связывается со своим кодоном, причем аминокислота располагается у активного центра рибосомы и с помощью ферментов соединяется с ранее поступившими аминокислотами. Затем тРНК освобождается от аминокислоты, а молекула иРНК продвигается вперед на один триплет, и процесс повторяется.

Рис. 7.5. Строение молекулы Т-РНК

Различают три этапа в биосинтезе белка: инициацию, элонгацию и терминацию.

В малой субъединице рибосомы расположен функциональный центр рибосомы (ФЦР) с двумя участками — пептидильным (Р-участок) и аминоацильным (А-участок). В ФЦР может находиться шесть нуклеотидов иРНК, три — в пептидильном и три — в аминоацильном участках.

Инициация

. Синтез белка начинается с того момента, когда к 5′-концу иРНК присоединяется малая субъединица рибосомы, в Р-участок которой заходит метиониновая тРНК.

За счет АТФ происходит передвижение инициаторного комплекса (малая субъединица рибосомы, тРНК с метионином) по НТО до метионинового кодона АУГ. Этот процесс называется сканированием.

Элонгация

. Как только в Р-участок сканирующего комплекса попадает кодон АУГ, происходит присоединение большой субъединицы рибосомы. В А-участок ФЦР поступает вторая тРНК, чей антикодон комплементарно спаривается с кодоном иРНК, находящимся в А-участке.

Пептидилтрансферазный центр большой субъединицы катализирует образование пептидной связи между метионином и второй аминокислотой. Отдельного фермента, катализирующего образование пептидных связей, не существует. Энергия для образования пептидной связи поставляется за счет гидролиза ГТФ.

На один цикл расходуется 2 молекулы ГТФ. В А-участок заходит третья тРНК, и образуется пептидная связь между второй и третьей аминокислотами. Синтез полипептида идет от N-конца к С-концу, то есть пептидная связь образуется между карбоксильной группой первой и аминогруппой второй аминокислоты.

Скорость передвижения рибосомы по иРНК — 5–6 триплетов в секунду, на синтез белковой молекулы, состоящей из сотен аминокислотных остатков, клетке требуется несколько минут.

Терминация

. Когда в А-участок попадает кодон-терминатор (УАА, УАГ или УГА), с которым связывается особый белковый фактор освобождения, полипептидная цепь отделяется от тРНК и покидает рибосому. Происходит диссоциация, разъединение субъединиц рибосомы.

Рис. 7.6. Процесс трансляции (шаг 1)

Рис. 7.7. Процесс трансляции (шаг 2)

Рис. 7.8. Процесс трансляции (шаг 3)

Рис. 7.9. Процесс трансляции (шаг 4)

Рис. 7.10. Биосинтез белка (общая схема)

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Так постепенно наращивается белковая цепочка, в которой аминокислоты располагаются в строгом соответствии с локализацией кодирующих их триплетов в молекуле иРНК. Синтез полипептидных цепей белков по матрице иРНК называется трансляцией (рис. 10).

В клетках растительных и животных организмов белки непрерывно обновляются. Интенсивность синтеза тех или иных специфических белков определяется активностью соответствующих генов, с которых «считывается» иРНК. Следует отметить, что не все гены функционируют одновременно: активность проявляют лишь те, которые кодируют информацию о структуре белков, необходимых для жизнедеятельности организма в данный момент.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Увлечёшься девушкой-вырастут хвосты, займёшься учебой-вырастут рога 9560 —

| 7557 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Синтез белка аминокислот рибосомы

Синтез белка ( трансляция ) является самым сложным из биосинтетических процессов: он требует очень большого количества ферментов и других специфических макромолекул, общее количество которых, видимо, доходит до трёхсот. Часть из них к тому же объединены в сложную трёхмерную структуру рибосом. Но несмотря на большую сложность синтез протекает с чрезвычайно высокой скоростью (десятки аминокислотных остатков в секунду). Процесс может замедляться и даже останавливаться ингибиторами-антибиотиками.

Читайте так же:  Какие витамины лучше для мужчин

В пятидесятых годах XX века было установлено, что синтез белка происходит в рибонуклеопротеиновых частицах, называющихся рибосомами . Диаметр рибосомы бактерии E. coli составляет 18 нм, а их общее количество – десятки тысяч в клетке. Рибосомы эукариот несколько крупнее (21 нм). Сам процесс протекает в пять этапов.

Активация аминокислот. Каждая из 20 аминокислот белка соединяется ковалентными связями к определённой т-РНК, используя энергию АТФ. Реакция катализуется специализированными ферментами, требующими присутствия ионов магния.

Инициация белковой цепи. и-РНК, содержащая информацию о данном белке, связывается с малой частицей рибосомы и с инициирующей аминокислотой, прикреплённой к соответствующей т-РНК. т-РНК комплементарна с находящимся в составе и-РНК триплетом, сигнализирующим о начале белковой цепи.

[2]

Элонгация. Полипептидная цепь удлиняется за счёт последовательного присоединения аминокислот, каждая из которых доставляется к рибосоме и встраивается в определённое положение при помощи соответствующей т-РНК. В настоящее время генетический код полностью расшифрован, то есть всем аминокислотам поставлены в соответствие триплеты нуклеотидов. Элонгация осуществляется при помощи белков цитозоля (так называемые факторы элонгации).

Терминация. После завершения синтеза цепи, о чём сигнализирует ещё один специальный кодон и-РНК, полипептид высвобождается из рибосомы.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Сворачивание и процессинг. Чтобы принять обычную форму, белок должен свернуться, образуя при этом определённую пространственную конфигурацию. До или после сворачивания полипептид может претерпевать процессинг, осуществляющийся ферментами и заключающийся в удалении лишних аминокислот, присоединении фосфатных, метильных и других групп и т. п.

Рисунок 8.2.3.1.

Генетический код обладает рядом особенностей. Во-первых, в коде отсутствуют «знаки препинания», то есть сигналы, показывающие начало и конец кодонов. Во-вторых, 3 нуклеотидных триплета (УАГ, УАА, УГА) не соответствуют никакой аминокислоте, а обозначают конец полипептидной цепи, а кодон АУГ сигнализирует о начале цепи либо (если он в середине последовательности) об аминокислоте метионине. Многие аминокислоты могут кодироваться несколькими различными кодонами. Все кодоны аминокислот одинаковы у всех изученных организмов: от вируса до человека. Создаётся впечатление, что все организмы на Земле происходят от единого генетического предка. Впрочем, в последнее время в митохондриях клеток человека были обнаружены кодоны, не совпадающие с «нормальным» словарём. Их наличие представляет собой загадку для ученых.

Синтез белка требует больших затрат энергии – 24,2 ккал/моль. После окончания синтеза белок при помощи специального полипептидного лидера доставляется к месту своего назначения.

Синтез белка контролируют гены-операторы . Совокупность рабочих генов – операторов и структурных генов – называется оперон . Опероны не являются самостоятельной системой, а «подчиняются» генам-регуляторам , отвечающим за начало или прекращение работы оперона. Свой контроль гены-регуляторы осуществляют при помощи специального вещества, которое они при необходимости синтезируют. Это вещество реагирует с оператором и блокирует его, что влечёт за собой прекращение работы оперона. Если же вещество реагирует с небольшими молекулами – индукторами , это будет являться сигналом к возобновлению работы системы.

Модель оперонов была разработана на микроорганизмах, но она соответствует и принципу работы генома эукариот. У последних гены образуют сложные системы, называемые супергенами, которые могут одновременно кодировать множество идентичных друг другу молекул белка.

Рисунок 8.2.3.2.

Все многоклеточные организмы развиваются из одной-единственной клетки – зиготы. Процесс дифференцировки клеток, видимо, связан с управлением синтезом белка генами-регуляторами, но каким конкретно образом осуществляется это управление – пока остаётся неясным.

Рефераты и конспекты лекций по географии, физике, химии, истории, биологии. Универсальная подготовка к ЕГЭ, ГИА, ЗНО и ДПА!

Рибосомы. Синтез белка

Рибосомы являются органеллами клеток, имеющих сложную форму и состоят из двух субъединиц (большой и малой). Эти субъединицы могут распадаться и объединяться вновь. В цитоплазме еукарио-политических клеток

расположены рибосомы эукариотического типа, а в митохондриях, пластидах и цитоплазме прокариотических клеток — рибосомы прокариотических типа. Эти типы рибосом отличаются по некоторым РНК и белками, которые входят в их состав. Функцией обоих типов рибосом является синтез белков. Эукариотические рибосомы содержат четыре типа РНК и около ста белков. Прокариотической — три типа РНК и меньшее количество белков.

Для синтеза белка информацию, которая содержится в молекуле ДНК, надо перевести в последовательность соединенных между собой аминокислот. Для этого используются молекулы РНК. Сначала в результате транскрипции информация о последовательности аминокислот в белке переносится на информационную РНК. В состав РНК входит только четыре типа нуклеотидов (аденин, урацил, гуанин и цитозин), а в состав белков входят двадцать аминокислот. Поэтому каждая аминокислота кодируется с помощью трех нуклеотидов. Такая тройка (триплет) нуклеотидов, которая соответствует определенной аминокислоте, называется кодоном. Соответствие между всеми возможными вариантами триплетов и аминокислотами называется генетическим кодом.

Возможных вариантов триплетов 64, а аминокислот — 20. Поэтому большинству аминокислот соответствует по несколько триплетов (в теории информации такие коды называют вырожденными). Но каждый триплет кодирует только одну аминокислоту (т.е. код однозначно). Границы между триплетами специальными средствами в генетическом коде не отражаются (код непрерывный). Кроме того, три кодона генетического кода аминокислот не кодируют. Они обозначают конец процесса трансляции (так называемые стоп-кодона). Одной из важнейших особенностей генетического кода является то, что он универсален — одинаковый для всех живых организмов.

Следующим после транскрипции этапом синтеза белка является трансляция. Во время трансляции информация по и-РНК переводится в последовательность аминокислот синтезируемого белка соответствии с генетическим кодом. Происходит этот процесс в рибосомах. Начинается он с первого старт-кодона, который одинаков для всех и-РНК. Это ко-дон АУГ, кодирующий аминокислоту метионин. Субъединицы рибосомы распознают его и присоединяются к нему. Транспортная РНК, которая отвечает за транспорт метионина (всего существует 20 типов т-РНК по количеству аминокислот), подходит к рибосомы и взаимодействует с старт-кодоном с помощью своего антикодона УАЦ. После этого с помощью собственных белков-моторов и цитоскелета рибосома перемещается вдоль и-РНК на один триплет. К следующему триплета присоединяется соответствующая т-РНК со второй аминокислотой, и между ней и метионином образуется пептидная связь. Все эти процессы происходят с затратами энергии. Далее рибосома движется к следующему триплета, и процесс повторяется. Длится он до того момента, пока рибосома не дойдет до стоп-кодона, после чего процесс трансляции завершается.

Читайте так же:  Какой спортпит для набора мышечной массы

На одной информационной РНК могут одновременно размещаться несколько рибосом, образуя полиса. Это позволяет синтезировать белки гораздо быстрее.

После окончания синтеза может происходить процесс созревания белка. В ходе этого процесса некоторые участки белков могут вырезаться специальными ферментами, белок может изменять свою конформацию, объединяться с другими белками или присоединять к себе не-белковую часть.

Синтез белков обеспечивают рибосомы

Основное место синтеза белка, как теперь установлено,— фракция рибосом цитоплазмы. Присоединение аминоацил-тРНК (еще второй) к кодону мРНК (еще второму), аминокислота при этом встраивается в А-центр рибосомы.

После переноса информации с ДНК на матричную РНК начинается синтез белков. После формирования тройные комплексы объединяются с большой субъединицей рибосомы. Для этой стадии необходимы все 20 аминокислот, тРНК для всех аминокислот, белковые факторы элонгации, ГТФ. Удлинение цепи происходит со скоростью примерно 20 аминокислот в секунду.

Фермент пептидилтрансфераза осуществляет перенос метионина с метионил-тРНК (в П-центре) на вторую аминоацил-тРНК (в А-центре) с образованием пептидной связи между метионином и второй аминокислотой. Диссоциацию рибосомы. Рибосомы бактерий имеют размеры 16×18 нм. Примерно 80-85 % всей бактериальной РНК находится в рибосомах.

Цитоплазматические рибосомы эукариот, за немногими исключениями, несколько крупнее, и их называют 808-рибосомами. В клетках растений находятся по крайней мере два типа РНК — растворимая, или транспортная, и рибосомная. Рибосомы представляют собой рибонуклеопротеидные частицы, которые, по-видимому, являются местом синтеза белка. Рибосомы, полученные из разных объектов, одинаковы по составу и по строению.

Активированная аминокислота снимается с активирующего ее фермента и переносится в рибосому на высокомолекулярную информационную РНК (и-РНК). Информационная РНК выполняет функции посредника между ДНК клеточного ядра и рибосомой. Синтезированная в клеточном ядре цепь и-РНК проникает через ядерную оболочку в цитоплазму и включается в рибосомные частицы.

Следовательно, любые изменения, происходящие в чередовании или структуре нуклеотидов ДНК, должны вызывать синтез других белков и соответственно этому развитие иных признаков и свойств организма. Для химических реакций, протекающих в клетках, характерны организованность и упорядоченность: каждая реакция протекает в строго определенном месте, по строго определенным закономерностям.

Сущность кода ДНК состоит в том, что каждой аминокислоте соответствует участок цепи ДНК из трех рядом стоящих нуклеотидов — триплет. Синтез и-РНК (происходит в ядре). Информация, содержащаяся в гене ДНК, переписывается на и-РНК. Этот процесс называют транскрипцией (от лат. «траискриптис» — переписывание).

Синтез белков обеспечивают рибосомы

Соединение аминокислот с молекулами т-РНК (происходит в цитоплазме). Отдав аминокислоту, т-РНК покидает рибосому, ей на смену приходит другая, с иной аминокислотой, составляющей следующее звено в строящейся белковой молекуле. Биосинтез белка представляет собой удивительный и очень сложный процесс. Сложный хотя бы потому, что в нем принимают участие многие биологические соединения и надмолекулярные комплексы.

Трансляция (синтез белка)

На долю мРНК приходится 3,5% всех клеточных РНК. Матричные мРНК очень разнообразны, что понятно: в них закодирована информация о различных белках. Так, в их составе есть информативные и неинформативные зоны. Информативные зоны являются матрицей в биосинтезе белков; именно в этих зонах заложена информация о структуре протеинов. Все упомянутые РНК взаимодействуют друг с другом в процессе биосинтеза белка. Основной принцип взаимодействия — комплементарность.

[1]

Образование пептидной связи при встраивании четвертой аминокислоты в пептид.Субъединицы рибосомы, большая часть транспортных РНК и матричная РНК не показаны.

Цитоплазматический этап биосинтеза белка. Во всех типах клеток первой стадией биосинтеза белка является превращение аминокислоты в аминоацил-тРНК. Катализируют процесс активации и отбора аминокислот ферменты аминоацил-тРНК-синтетазы (АРСазы). В клетках организма человека большая часть рибосом связана с мембранами эндоплазматического ретикулума. На каждом этапе синтеза полипептидной цепи принимают участие разные белковые факторы.

Этап элонгации условно можно разбить на три стадии. Первая стадия отвечает за правильное закрепление аминоацил-тРНК на соответствующем кодоне мРНК в аминоацильном центре рибосомы. Рибосома передвигается вдоль мРНК на расстояние одного кодона. После транслокации рибосома готова к новому этапу элонгации. Элонгация повторяется столько раз, сколько смысловых кодонов содержит мРНК. Рисунок 19 дает представление о матричном механизме биосинтеза белка на рибосоме.

Место синтеза белка. Рибосомы связаны с ЭР или свободно лежат в цитоплазме. Эта активная форма аминокислоты соединяется с транспортной РНК, специфической для каждой аминокислоты, и доставляется к месту синтеза белка, в рибосомы. Биосинтез белка идет в несколько этапов. Белковые факторы трансляции — семейство белков, не входящих в состав рибосомы постоянно, взаимодействуют с ней на разных этапах трансляции.

Рибосомы — машины для синтеза белка

Рибосомы — это немебранные органоиды, отвечающие за синтез белков и содержащиеся во всех клетках, и даже некоторых органоидах, а именно – митохондриях и хлоропластах. Рибосомы состоят из двух субъединиц — большой и малой. Эти субъединицы собираются в ядрышке. Рибосомы можно поделить на две группы: сидячие и свободные. По функциям они принципиально не различаются. Единственное различие в том,что сидячие рибосомы расположены на шероховатой эндоплазматической сети, а свободные находятся в цитоплазме. Нередко рибосомы образуют полирибосомы (полисомы) — цепочки из рибосом, расположенных на нити иРНК.

Читайте так же:  Какие витамины пить после

Этапы трансляции

Во время процесса транскрипции информация с ДНК копируется на РНК. Информационная РНК (иРНК) становится матрицей для синтеза белка. Транспортная РНК доставляет в рибосому строительный материал для синтеза белка — аминокислоты. После того, как иРНК и аминокислоты попали в рибосому, тРНК переводит генетический код аминокислоты, считывая кодон РНК (т.к. имеет антикодон).А специфичное присоединение аминокислот к соответствующей тРНК обеспечивает особый фермент — аминоацил-тРНК-синтетаза. Энергию для синтеза обеспечивает гидролиз молекул ГТФ. К одной молекуле РНК часто присоединяется множество рибосом, образуя «бусы» из рибосом — полирибосому, или полисому. Рибосомы одна за другой «ползут» по нити иРНК. Когда рибосома достигает стоп-кодона, она распадается на половинки — субъединицы.

Центральная догма молекулярной биологии. Передача и реализация наследственной информации

«Это был тот самый дух, который вскоре принес нам „центральную догму“, против чего я выступил, по-моему, первым… Я увидел в этом первые ростки чего-то нового — какой-то нормативной биологии, которая повелевает природе вести себя в соответствии с нашими моделями.» Э. Чаргафф

Строение лактозного оперона

Структурные гены — это гены, кодирующие белки.

Структурные гены лактозного оперона — lacZ, lacY и lacA:

lacZ кодирует фермент β-галактозидазу, которая расщепляет дисахарид лактозу на глюкозу и галактозу,

lacY кодирует β-галактозид пермеазу, мембранный транспортный белок, который переносит лактозу внутрь клетки.

lacA кодирует β-галактозид трансацетилазу, фермент, переносящий ацетилную группу от ацетил-КoA на бета-галактозиды. Для усвоения лактозы необходимы только продукты генов lacZ и lacY, роль продукта гена lacA не ясна. При транскрипции с лактозного оперона считывается одна полицистронная мРНК, в которой закодированы все три белка. С неё сразу же начинают считываться эти белки, причем рибосомы «перескакивают» стоп-кодоны, разделяющие нуклеотидные последовательности, кодирующие каждый из белков. (Для прокариот полицистронные РНК обычны, у эукариот они практически не встречаются).

Общие условия выбора системы дренажа: Система дренажа выбирается в зависимости от характера защищаемого.

Папиллярные узоры пальцев рук — маркер спортивных способностей: дерматоглифические признаки формируются на 3-5 месяце беременности, не изменяются в течение жизни.

Поперечные профили набережных и береговой полосы: На городских территориях берегоукрепление проектируют с учетом технических и экономических требований, но особое значение придают эстетическим.

А Белки: состав, синтез, структуры и функции

Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Структура и состав:

Структура:

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из остатков α-L-аминокислот (которые являются мономерами), также в состав белков могут входить модифицированные аминокислотные остатки и компоненты неаминокислотной природы. Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения. Хотя на первый взгляд может показаться, что использование в большинстве белков «всего» 20 видов аминокислот ограничивает разнообразие белковых структур, на самом деле количество вариантов трудно переоценить: для цепочки из 5 аминокислотных остатков оно составляет уже более 3 миллионов, а цепочка из 100 аминокислотных остатков (небольшой белок) может быть представлена более чем в 10130 вариантах. Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации — белками, хотя это деление весьма условно.

При образовании белка в результате взаимодействия α-карбоксильной группы (-COOH) одной аминокислоты с α-аминогруппой (-NH2) другой аминокислоты образуются пептидные связи. Концы белка называют N- и C-концом, в зависимости от того, какая из групп концевого аминокислотного остатка свободна: -NH2 или -COOH, соответственно. При синтезе белка на рибосоме первым (N-концевым) аминокислотным остатком обычно является остаток метионина, а последующие остатки присоединяются к C-концу предыдущего.

Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков.

Важными особенностями первичной структуры являютсяконсервативные мотивы — устойчивые сочетания аминокислотных остатков, выполняющие определённую функцию и встречающиеся во многих белках. Консервативные мотивы сохраняются в процессеэволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:

• α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм[25] (на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Хотя α-спираль может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина,серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и тоже нарушают α-спирали;

• β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,34 нм на аминокислотный остаток[26]) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин;

Читайте так же:  Срок годности л карнитина в капсулах

Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которыхгидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль.

Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

Состав:

Белки состоят из аминокислот, соединенных между собой в длинные цепочки.

Аминокислоты, содержащиеся в белках, делят на заменимые и незаменимые. Первые могут быть синтезированы в организме из других аминокислот, имеющихся в составе пищи; вторые синтезироваться организмом не могут. Незаменимых аминокислот восемь — метионин, триптофан, лизин, лейцин, фенилаланин, изолейцин, валин, треонин — наиболее дефицитными являются первые три.

Синтез (вкратце):

СИНТЕЗ БЕЛКА, внутриклеточное производство БЕЛКОВ из АМИНОКИСЛОТ. ГЕНЕТИЧЕСКИЙ КОД, носимый ДНК ХРОМОСОМ, обуславливает, какие аминокислоты (из 20 доступных) используются и в каком порядкеони выстраиваются. Этот код, в свою очередь, закодирован в ИНФОРМАЦИОННЫХ РНК (иРНК),транскрибированных с матрицы ДНК в клеточном ЯДРЕ. И РНК несут информацию к РИБОСОМАМ, где насамом деле и происходит синтез белка. Синтез белка происходит в рибосомах — участках, где аминокислоты связываются друг с другом, образуябелковые цепи. Они присоединяются к информационной РНК (иРНК), которая движется относительно нихАминокислоты соединяются в последовательности, в то время как основания молекул транспортною РНК (тРНК), на котором они переносятся, должны соединяться с соответствующими основаниями и РНК

Полный текст:

Белки синтезируются живыми организмами из аминокислот на основе информации, закодированной в генах. Каждый белок состоит из уникальной последовательности аминокислотных остатков, которая определяется нуклеотидной последовательностью гена, кодирующего данный белок. Генетический кодпредставляет собой способ перевода нуклеотидной последовательности ДНК (через РНК) в аминокислотную последовательность полипептидной цепи. Этот код определяет соответствие трёхнуклеотидных участков РНК, называемых кодонами, и определённых аминокислот, которые включаются в состав белка: например, последовательность нуклеотидов АУГ соответствует метионину. Поскольку ДНК состоит из четырёх типов нуклеотидов, то общее число возможных кодонов равно 64; а так как в белках используется 20 аминокислот, то многие аминокислоты определяются более чем одним кодоном. Три кодона являются незначащими: они служат сигналами остановки синтеза полипептидной цепи и называются терминаторными кодонами, или стоп-кодонами[38].

Гены, кодирующие белки, сначала транскрибируются в последовательность нуклеотидов матричной РНК (мРНК) ферментами РНК-полимеразами. В подавляющем большинстве случаев белки живых организмов синтезируются на рибосомах — многокомпонентных молекулярных машинах, присутствующих в цитоплазме клеток. Процесс синтеза полипептидной цепи рибосомой на матрице мРНК называетсятрансляцией.

Рибосомный синтез белков принципиально одинаков у прокариот и эукариот, но различается в некоторых деталях. Так, мРНК прокариот может считываться рибосомами в аминокислотную последовательность белков сразу после транскрипции или даже до её завершения. У эукариот же первичный транскриптсначала должен пройти серию модификаций и переместиться в цитоплазму (к месту локализации рибосом), прежде чем может начаться трансляция. Скорость синтеза белков выше у прокариот и может достигать 20 аминокислот в секунду.

Ещё до начала трансляции ферменты аминоацил-тРНК-синтетазы специфично присоединяют аминокислоты к соответствующим им транспортным РНК(тРНК). Участок тРНК, который называется антикодоном, может комплементарно спариваться с кодоном мРНК, обеспечивая тем самым включение присоединённого к тРНК аминокислотного остатка в полипептидную цепь в соответствии с генетическим кодом.

Во время начальной стадии трансляции, инициации, инициаторный (обычно метиониновый) кодон узнаётся малой субъединицей рибосомы, к которой при помощи белковых факторов инициации присоединена аминоацилированная метиониновая тРНК. После узнавания стартового кодона к малой субъединице рибосомы присоединяется большая субъединица, и начинается вторая стадия трансляции — элонгация. При каждом шаге рибосомы от 5′- к 3′-концу мРНК считывается один кодон путём образования водородных связей между ним и комплементарным ему антикодоном транспортной РНК, к которой присоединён соответствующий аминокислотный остаток. Образование пептидной связи между последним аминокислотным остатком растущего пептида и аминокислотным остатком, присоединённым к тРНК, катализируется рибосомальной РНК (рРНК), образующей пептидилтрансферазный центр рибосомы. Этот центр позиционирует атомы азота и углерода в положении, благоприятном для прохождения реакции. Третья и последняя стадия трансляции, терминация, происходит при достижении рибосомой стоп-кодона, после чего белковые факторы терминации гидролизуют связь между последней тРНК и полипептидной цепью, прекращая её синтез. В рибосомах белки всегда синтезируются от N- к C-концу.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Источники


  1. Вайнбаум, Я. С. Гигиена физического воспитания и спорта / Я.С. Вайнбаум, В.И. Коваль, Т.А. Родионова. — М.: Академия, 2005. — 240 c.

  2. Ф. Мюллер Пособие для работников общественного питания / Ф. Мюллер. — М.: Экономика, 2007. — 136 c.

  3. Асташенко, О. И. Гимнастика для суставов и сосудов / О.И. Асташенко. — М.: Невский проспект, Вектор, 2007. — 128 c.
  4. Батмангхелидж Вода для здоровья / Батмангхелидж, Фирейдон. — М.: Попурри, 2008. — 544 c.
Синтез белка аминокислот рибосомы
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here