Синтез креатина и креатинина

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: синтез креатина и креатинина с профессиональным описанием и объяснением.

Обмен серосодержащих аминокислот

В молекулах белка обнаружены три серосодержащие аминокислоты (ме-тионин, цистеин и цистин), метаболически тесно связанные друг с другом. Благодаря наличию в составе цистеина высокореактивной SH-группы в тканях легко осуществляется ферментативная окислительно-восстановительная реакция между цистеином и цистином.

Дисульфидная связь часто образуется между двумя остатками цистеина внутри одной полипептидной цепи или между двумя полипептидными цепями, способствуя тем самым стабилизации молекулы белка. Цистеин является составной частью трипептида глутатиона, сокращенно обозначаемого Г—SH, что подчеркивает функциональную значимость его тио-группы и возможность образования дисульфидной связи окисленного глу-татиона (Г—S—S—Г).

Известно, что многие ферменты содержат в активном центре SH-груп-пы, абсолютно необходимые для каталитической реакции. При их окислении ферменты теряют свою активность. Предполагают, что одной из главных функций глутатиона является сохранение этих ферментов в активной восстановленной форме. Окисленный глутатион может восстанавливаться под действием глутатионредуктазы, используя НАДФН. Кроме того, глутатион может оказывать ингибирующее действие на некоторые белки. В частности, известная реакция инактивации инсулина под действием глутатионинсулинтрансгидрогеназы, в которой SH-глутатион является донором водородных атомов, разрывающих дисульфидные связи между двумя полипептидными цепями молекулы инсулина. Установлена также коферментная функция глутатиона, в частности для глиоксилазы I. Ранее обсуждалось участие глутатиона в транспорте аминокислот через клеточную мембрану.

В процессе катаболизма сера метионина в тканях в основном переходит в серу цистеина, а взаимопревращение цистина в цистеин осуществляется легко. Поэтому проблема окисления серы всех аминокислот практически сводится к окислению цистеина. Главным путем оказался окислительный, включающий окисление цистеина в цистеинсульфиновую кислоту, транс-аминирование последней с α-кетоглутаратом и образование пирувата и сульфита по схеме:

Сульфит затем быстро окисляется в тканях и выводится с мочой в виде нетоксичных сульфатов и эфиросерных кислот. Использование цистеина и продуктов его окисления – цистеинсульфиновой и цистеиновой кислот – в образовании таурина рассмотрено ранее.

Метаболические пути превращения метионина в тканях значительно разнообразнее, чем пути превращения других серосодержащих аминокислот; тем не менее катаболизм метионина осуществляется через цистеин. Это превращение метионина в цистеин оказалось необратимым процессом. Выяснилось также, что углеродный скелет цистеина происходит из другой аминокислоты, а именно серина. Фактическим донором метильных групп в реакциях трансметилирования является не свободный метионин, а так называемый активный метионин – S-аденозилметионин, который образуется в процессе АТФ-зависимой реакции, катализируемой метионин-аденозилтрансферазой.

Своеобразие данной реакции заключается в том, что СН3-группа ме-тионина активируется под действием положительного заряда соседнего атома серы. S-аденозилметионин участвует во всех реакциях, где метильная группа используется в биосинтетических реакциях: например, в синтезе адреналина, креатинина, тимина, фосфатидилхолина, бетаина и др. Образовавшийся после отщепления метильной группы S-аденозилгомоцистеин подвергается гидролизу на аденозин и гомоцистеин; последний используется в синтезе серина (это основной путь превращения) или служит акцептором метильной группы от N 5 —СН3—ТГФК в синтезе метионина (эту реакцию катализирует гомоцистеинметилтрансфераза), завершая, таким образом, своеобразный цикл активирования метильной группы.

В качестве примера приводим схему биосинтеза креатина, в котором принимают участие три аминокислоты: аргинин, глицин и метионин. Реакция синтеза протекает в две стадии. Первая стадия – биосинтез гуанидинацетата – осуществляется в почках при участии глицин-амидинотранс-феразы (КФ 2.1.4.1):

Вторая стадия синтеза креатина протекает в печени при участии гуанидинацетатметилтрансферазы (КФ 2.1.1.2):

Креатин подвергается фосфорилированию с образованием креатин-фосфата, который после дефосфорилирования (необратимая реакция) превращается в креатинин, выделяющийся с мочой.

Гомоцистеин может вновь превращаться в метионин путем метилирования. Однако основной путь дальнейшего превращения гомоцистеина связан с его использованием в синтезе цистеина, который может быть представлен в виде двух последовательных ферментативных реакций.

Ферменты, катализирующие синтез и распад цистатионина (циста-тионин-β-синтаза и цистатионаза), содержат ПФ. Цистеин далее подвергается окислению по описанному ранее пути, а гомосерин после транс-аминирования с α-кетоглутаратом превращается в α-кетомасляную кислоту; последняя может также образоваться из цистатионина непосредственно, минуя стадию гомосерина.

19.3.3. Креатин и креатинин

В мышечной ткани одним из активных высокоэнергетических соединений служит креатинфосфат. Предшественником креатинфосфата является креатин, в составе которого остаток глицина и гуанидиновая группа.

Превращение креатина в креатинфосфат катализируется креатинфосфо- киназой, которая переносит остаток фосфорной кислоты с АТФ на креатин. Реакция легко обратима. Продуктом гидролиза этих соединений является креатинин, который придает горький вкус мясному продукту.

Таким образом, креатинфосфат и АТФ используются в мышцах в качестве высокоэнергетических соединений. Однако их участие в механизме сокращения разное. Так, например, АТФ используется как в механизме сокращения мышечных волокон, так и в их расслаблении. Тогда как креатинфосфат необходим для восстановления АТФ путем фосфорилирования АДФ. Именно этим можно объяснить то, что в покоящейся мышце содержание креатинфосфата в 3. 8 раз больше, чем содержание АТФ.

Однако при интенсивной работе концентрация АТФ в мышцах понижается и для его восстановления на начальных этапах используется креатинфосфат, обеспечивающий наиболее быстрый путь генерации АТФ. Затем могут включаться и другие механизмы, в частности анаэробные процессы (гликогенолиз, гликолиз, окислительное фосфорилирование). Креатинфосфат является макроэргическим фосфорным эфиром креатина и служит основной формой накопления энергии в мышцах.

Синтез креатинфосфата сопряжен с синтезом аргинина, лимитирующей стадией которого служит образование карбамоилфосфата. Этот процесс обычно называют орнитиновый цикл (рис. 19.2). Продуктом цикла является мочевина. Наиболее активно процесс протекает в печени. Однако в мышцах основные стадии процесса способствуют синтезу не только аргинина, но и дальнейшему переносу гуанидиновой группы аргинина на глицин, с последующим синтезом креатина и креатинфосфата. Таким образом, основные стадии орнитинового цикла являются и начальными стадиями синтеза креатинфосфата.

Читайте так же:  За что отвечает креатин

Наибольшее значение в синтезе карбамоилфосфата имеет реакция, катализируемая карбамоилфосфатсинтетазой (1), которая является лимитирующей в процессах синтеза мочевины и креатинфосфата (см. рис. 19.2). Карбамоилфосфат в основном синтезируется в митохондриях. Процессы синтеза мочевины и креатина сопряжены с образованием аргинина в орнитиновом цикле, который начинается с переноса карбамоильной

Рис. 19.2. Реакции синтеза мочевины и крсатинфосфата (1 — карбамоилфосфат- синтетаза, 2 — орнитинкарбамоилтрансфераза, 3 — аргининосукцинатсинтстаза, 4 — аргининосукцинатлиаза, 5 — аргиназа, 6 — глицин-амидинотрансфераза,

7 — гунидинацетат-мстилтрансфсраза, 8 — крсатинкиназа, 9 — фумаратгидрата- за, 10 — малатдегидрогеназа, 11 — аспартатаминотрансфераза) группы с карбамоилфосфата на орнитин, в результате образуется цитрул- лин. Реакция катализируется орнитинкарбамоилтрансферазой (2).

Затем в реакции с цитруллином участвует аспарагиновая кислота, аминогруппа которой конденсируется с его карбамоильной группой. Реакция протекает в присутствии АТФ и катализируется аргининосукцинатсин- тетазой (3). В результате реакции образуется аргининосукцинат, который под действием аргининосукцинатлиазы (4) обратимо расщепляется на аргинин и фумаровую кислоту. Последняя служит промежуточным субстратом ферментов цикла трикарбоновых кислот.

В случае активности аргиназы (5) аргинин расщепляется на орнитин и мочевину. При этом орнитин может вновь участвовать в циклическом процессе. Кроме того, гуанидиновая группа с аргинина может быть перенесена на глицин с помощью глицин-амидинотрансферазы (6). В результате образуется гуанидинуксусная кислота, которая подвергается метилированию при участии гунидинацетат-метилтрансферазы (7), с образованием креатина. В реакции участвует Б-аденозил-Ь-метионин. Образовавшийся креатин подвергается фосфорилированию креатинкиназой (8), которая переносит остаток фосфорной кислоты с АТФ на креатин.

Таким образом, процесс завершается образованием креатинфосфа- та, который используется в дальнейшем в мышцах в качестве основного энергетического соединения в механизмах сокращения.

В энергетических процессах, протекающих в мышцах, креатинфосфат донирует остаток фосфорной кислоты на АДФ, реализуя обратимое действие фермента. В результате происходит синтез АТФ, который впоследствии участвует в сокращении и расслаблении мышечных волокон.

Величина стандартной свободной энергии гидролиза высокоэнергетической связи в креатинфосфате примерно в 1,5 раза выше, чем в АТФ и равна -43,1 кДж • моль’ 1 . Содержание креатина и креатинфосфата в мышцах составляет 0,20. 0,55 %.

Продуктом гидролиза креатина и креатинфосфата служит креатинин, который образуется при отщеплении молекулы воды от креатина или фосфорной кислоты от креатинфосфата неферментативным путем.

Синтез креатина: последовательность реакций, значение креатинфосфата. Физиологическая креатинурия. Значение креатинкиназы и креатинина в диагностике.

Синтез креатинаКреатинфосфат— запасной макроэрг.Креатинин определяется в крови и моче для расчета клиренса (показывает очистительную способность почек).

Креатинкиназа- Определяется ее активность в сыворотке крови, для диагностики инфаркта миокарда.Креатинурия —выделение с мочой креатина, возникает при повышенном его содержании в крови, при избыточном употреблении мяса. Сопровождается распадом мышечной ткани

35. Нуклеозиды, нуклеотиды и нуклеиновые кислоты, строение, значение. От­личия ДНК и РНК. Нуклеопротеиды. Переваривание нуклеопротеидов.

Нуклеиновые кислоты — высокомолекулярные соединения со строго определенной линейной последовательностью мономеров, носители генетической информации обо всех белках, работающих в организме. В состав входят азотистые основания 2 типов: пуриновые- аденин, гуанин и пиримидиновые- цитозин, тимин, урацил.

Нуклеотиды- мономерные единицы из которых состоит ДНК и РНК. Состоит из 3 компонентов: гетероциклическое азотистое основание, моносахарид(пентоза), остаток фосфорной кислоты.Переваривание нуклеопротеидовНуклеиновый компонент отделяется от белка в кислой среде желудка. В кишечнике РНК и ДНК гидролизуются под действием панкреатических ферментов — рибонуклеазы (РНК-азы) и дезок-сирибонуклеазы (ДНК-азы). Продукты гидролиза полинуклеотидов — мононуклеотиды под действием нуклеотидаз и нуклеозидаз расщепляются на азотистые основания, пентозы (рибоза или дезоксирибоза) и фосфорную кислоту, которые всасываются.Отличия РНК и ДНК.1.Молекулярная масса РНК 25кД, ДНК от 1000 до 1000000 кД.2.Моносахарид (пентоза) в РНК представлен рибозой, в ДНК дезоксирибозой3.Азотистые основания в РНК- аденин, урацил, гуанин, цитозин; в ДНК- аденин, Тимин, гуанин, цитозин.4.Первичная структура РНК нестабильна, в отличии от ДНК, т.к. имеет гидроксильную группу у 2`- углеводного атома рибозы. Катаболизм пуриновых и пиримидиновых оснований. Гиперурикемия. Пода­гра.

36. Катаболизм пуриновых и пиримидиновых оснований. Гиперурикемия. Пода­гра.

Последнее изменение этой страницы: 2017-01-24; Нарушение авторского права страницы

Синтез креатина: последовательность реакций, значение креатинфосфата. Физиологическая креатинурия. Значение креатинкиназы и креатинина в диагностике.

Креатин – вещество скелетных мышц, миокарда, нервной ткани. В виде креатинфосфата креатин является «депо» макроэргических связей, используется для быстрого ресинтеза АТФ во время работы клетки.

Если синтез креатина опережает возможности его фиксации в мышечной ткани, то развивается креатинурия – появление креатина в моче. Физиологическая креатинурия наблюдается в первые годы жизни ребенка. Иногда к физиологической относят и креатинурию стариков, которая возникает как следствие атрофии мышц и неполного использования образующегося в печени креатина. При заболеваниях мышечной системы (при миопатии или прогрессирующей мышечной дистрофии) в моче наблюдаются наибольшие концентрации креатина – патологическая креатинурия.

Креатинин является конечным продуктом азотистого обмена. Образуется в мышечной ткани из креатинфосфата. Креатинин попадает в мочу преимущественно путем клубочковой фильтрации и в крайне небольшом количестве за счет активной канальцевой секреции.

Норма: мужчины 7,1-17,7 ммоль/сут, женщины 5,3‑15,9 Клинико‑диагностическое значение. Выводимое количество мало зависит от содержания белков в диете, а связано с объемом мышечной ткани и ее активностью.

Увеличение концентрации креатинина может быть связано с повышенной физической активностью, с лихорадочными состояниями, отмечается при выраженной недостаточности функции печени, при сахарном диабете, инфекциях. Снижение обнаруживается при голодании, у больных с мышечной атрофией, с дегенерацией и амилоидозом почек, лейкемией.

Креатин образуется в последовательных реакциях в почках и печени и далее доставляется в скелетные мышцы, миокард и нервную ткань. Здесь он фосфорилируется и выполняет роль резервного макроэрга.

Читайте так же:  Л карнитин или всаа что лучше

В норме в моче нет. Клинико‑диагностическое значение. В первые годы жизни ребенка возможна физиологическая креатинурия, что объясняется его усиленным синтезом, опережающим рост мускулатуры. Креатинурия возможна и в пожилом возрасте как следствие атрофии мышц и снижения использования образующегося в печени креатина. У взрослых увеличение содержания креатина в крови свыше 0,12 ммоль/л сопровождается появлением его в моче. Выделение креатина возрастает при беременности и в раннем послеродовом периоде. Накопление в моче отмечается при поражениях мышечной системы (миопатии, мышечная дистрофия), при сахарном диабете, эндокринных расстройствах (гипертиреоз, аддисонова болезнь, акромегалия), инфекционных заболеваниях, системной красной волчанке, переломах костей, ожогах, белковом голодании, недостатке витамина Е.

Креатинфосфокиназа (Креатинкиназа), магнийзависимый фермент, содержится исключительно в цитоплазме и митохондриях миокарда, скелетной мускулатуры и ткани мозга, где катализирует реакцию: Креатин + АТФ  АДФ + Креатинфосфат

Равновесие реакции при щелочных значениях pH сдвинуто в сторону образования АТФ.

Высокая активность фермента обнаружена в мышечной и нервной ткани, в которых значительная часть энергии переносится между клеточными компартментами в виде креатинфосфата. Среди различных типов мышечной ткани активность КФК распределяется следующим образом: поперечно‑полосатые мышцы > сердечные мышцы > мышцы беременной матки > мышцы матки > гладкие мышцы.

Фермент является гетерогенным белком, состоящим из 2‑х типов субъединиц — В и М. В связи с этим выделяют три изофермента: ММ (содержится в скелетной мускулатуре и миокарде), ВВ (преимущественно в мозге и гладких мышцах) и МВ (в сердечной мышце). Изоферменты различаются по физико‑химическим и иммунологическим свойствам.

Синтез креатина

Читайте также:

  1. II. Средневековье как синтез античной, варварской и христианской культуры.
  2. Автоматизация технологических процессов. Анализ и синтез механизмов.
  3. Автотипний синтез кольору – отримання відтінків кольору на відбитку шляхом поєднання растрових або штрихових зображень, задрукованих фарбами різних кольорів.
  4. Биосинтез белка
  5. Биосинтез липидов и их компонентов.
  6. Биосинтез углеводов
  7. Возможность синтеза формационного и культурологического (цивилизационного) подходов: концепция В.Д. Жигунина
  8. Вопрос 2.Липиды, синтезированные в печени (эндогенные), транспортируются в форме ЛПОНП и ЛПВП.
  9. Закон единства анализа и синтеза
  10. ИНГИБИТОРЫ МАТРИЧНЫХ БИОСИНТЕЗОВ
  11. Кольороподілення, градаційна стадія, синтез
  12. ЛП, тормозящие синтез эндогенного Х.

Реакция активации метионина

Метаболизм метионина

Метионин – незаменимая аминокислота. Метильная группа метионина – мобильный одноуглеродный фрагмент, используемый для синтеза ряда соединений. Перенос метильной группы метионина на соответствующий акцептор называют трансметилированием, имеющим важное метаболическое значение. Метильная группа в молекуле метионина прочно связана с атомом серы, поэтому непосредственным донором одноуглеродного фрагмента служит активная форма аминокислоты.

-СН3
МЕТИОНИН
SAM
АТФ
ФФнн
SAГ
Гомоцистеин
Аденозин
Гомосерин
Серин
Цистеин
5-СН3-ТГФК
ТГФК
Сер
Гли

Рисунок 25.1. Обмен метионина.

Активной формой метионина является S-аденозилметионин (SAM), образующийся в результате присоединения метионина к молекуле аденозина. Аденозин образуется при гидролизе АТФ. Эту реакцию катализирует фермент метионинаденозинтрансфераза, присутствующий во всех типах клеток. Она уникальна для биологических систем, так как является единственной реакцией, в результате которой освобождаются все три фосфатных остатка АТФ. Отщепление метильной группы от SAM и перенос ее на соединение-акцептор катализируют ферменты метилтрансферазы. SAM в ходе реакции превращается в S-аденозилгомоцистеин (SAГ).

Реакции метилирования играют важную роль в организме и протекают очень интесивно. Они используются для синтеза:

· фосфатидилхолина из фосфатидилэтаноламина;

· адреналина из норадреналина;

· метилировании азотистых оснований в нуклеотидах;

· инактивации метаболитов (гормонов, медиаторов) и обезвреживании чужеродных соединений.

Все эти реакции вызывают большой расход метионина, так как он является незаменимой аминокислотой. В связи с этим играет большое значение возможность регенерации метионина. В результате отщепления метильной группы SAM превращается в SAГ, который при действии гидролазы расщепляется на аденозин и гомоцистеин. Гомоцистеин может снова превращаться в метионин под действием гомоцистеинметилтрансферазы. Донором метильной группы в этом случае служит 5-метилтетрагидрофолиевая кислота (5-метил-ТГФК), которая превращается в ТГФК. Промежуточным переносчиком метильной группы в этой реакции служит производное витамина B12 — метилкобаламин, выполняющий роль кофермента. Поставщиком одноуглеродных фрагментов для регенерации 5-метил-ТГФК служит серин, который превращается в глицин.

Креатин необходим для образования в мышцах макроэргического соединения креатинфосфата. Синтез креатина идет в 2 стадии с использованием 3 аминокислот: аргинина, глицина и метионина. В почках образуется гуанидинацетат при действии глицинамидинотрансферазы. Затем гуанидинацетат транспортируется в печень, где происходит реакция его метилирования с образованием креатина. Креатин с током крови переносится в мышцы и клетки мозга, где из него под действием креатинкиназы (реакция легко обратима) образуется креатинфосфат – своеобразное депо энергии.

Дата добавления: 2014-01-05 ; Просмотров: 302 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Образование креатинина

Креатинин образуется из креатина – азотистого соединения мышечной ткани. Креатин синтезируется в печени из АК: АРГ, МЕТ, ГЛИ. Затем креатин поступает в мышцу, где связывает фосфат с образованием креатинфосфата.

Иногда креатинфосфат «теряет» фосфат, тогда образуется креатинин – конечный продукт распада креатина (в креатинине образуется связь между азотом аминогруппы и углеродом карбокси-группы).

Количество креатинина в моче определяется как показатель клубочковой фильтрации почек (он не реабсорбируется). Также определяют клиренс креатинина – сравнение содержания его в крови и в моче.

Все конечные продукты, содержащиеся в крови, составляют остаточный азот крови – это азот, остающийся в растворе после осаждения белков. В норме остаточный азот 14-28 ммоль/л. Он состоит из азота промежуточных продуктов (пептиды, АК, билирубин, нуклеотиды, креатин, индол) и азота конечных продуктов (мочевина, мочевая кислота, креатинин, индикан).

Синтез креатина

Креатин необходим для образования в мышцах высокоэнергетического соединения — кре-атинфосфата. Синтез креатина идёт в 2 стадии с участием 3 аминокислот: аргинина, глицина и метионина. В почкахобразуется гуанидинацетат при действии глицинамидинотрансферазы

Читайте так же:  Какие витамины в банане

Затем гуанидинацетат транспортируется в печень,где происходит реакция его метилирования

Креатин с кровотоком переносится в мышцы и клетки мозга,где из него образуется высокоэнергетическое соединение — креатинфосфат.

Эта реакция легко обратима и катализируется ферментом креатинкиназой. Фермент локализован в цитозоле и митохондриях клеток, обладает органоспецифичностью. В норме активность его в крови очень мала. Обнаружено три изоферментные формы креатинкиназы (см. раздел 2).

Креатинфосфат играет важную роль в обеспечении энергией работающей мышцы в начальный период. В результате неферментативного дефосфорилирования, главным образом в мышцах, креатинфосфат превращается в креатинин, выводимый с мочой. Суточное выделение кре-атинина у каждого индивидуума постоянно и пропорционально общей мышечной массе

Вопрос № 29( ребят..ну эээ….ну в общем как-то так, если вдруг на меня снизойдет озарение, то количество инфы возрастет)

Синтез креатина

Читайте также:

  1. R — 1), обслуговуваного населеними пунктами рівня r (Хагнет 11. Географія: синтез современных знаний. М., 1979).
  2. Алгебраические методы синтеза
  3. Анализ и синтез
  4. Анализ и синтез организационных структур управления
  5. АНАЛИЗ И СИНТЕЗ СИСТЕМ ОПЕРАТИВНОЙ ОБРАБОТКИ (СОО)
  6. Анализ и синтез, индукция и дедукция применяются экономической теорией в единстве.
  7. Аналіз і синтез.
  8. АТФ также расходуется при трансмембранном переносе веществ, связанном с синтезом и экскрецией мочевины.
  9. Белки пищи (основной источник), распад собственных белков тканей, синтез аминок-т из глюкозы и метаболитов ОПК.
  10. Биосинтез алкалоидов
  11. Биосинтез белка
  12. Биосинтез белков. Лекция № 10.

Синтез креатина играет важную роль в обеспечении работающей мышцы энергией. Таким путём удаляется до 5% азота. Участвуют почки и печень.
У человека в состоянии покоя в мышцах креатинфосфата в 3-5 раз больше, чем АТФ
. Креатинфосфат (

Р

) – источник энергии для работы мышц.

1) В почках:

| + NH2–CH2–COOH | + |

2) Гликоциамин поступает в печень, где метилируется с образованием креатина

| |

С=NH S-аденозил- С=NH креатин – поступает в мышцы, миокард, мозг,

| метионин | где может фосфорилироваться киназой (АТФ).

NH2 NH2

АТФ

Н3С–N–CH2–COOH

киназа

| Н3С–N–CH2–CO
Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

NH

Креатинфосфат HN=С–NH Креатинин

Креатининвыводится с мочой (1-2 г/сут) в количестве, пропорциональном мышечной массе (М: 124-230 мкмоль/л, Ж: 97-177 мкмоль/л). В крови его содержание (М: 71-115 мкмоль/л, Ж: 53-97 мкмоль/л).

Дата добавления: 2014-01-20 ; Просмотров: 375 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

[3]

Креатин и креатинин.

Креатин

[1]

является небелковым азотистым веществом, содержащимся в мышечной ткани и выполняющим функции переносчика энергии фосфатной связи при помощи фермента КФК. Существует экзогенный креатин, т.е. креатин пищевых продуктов (мясо, печень и др.), и эндогенный креатин, образующийся в процессе синтеза в тканях. Синтез этого соединения происходит в основном в печени и в почках, откуда он током крови переносится в мышечную ткань. В синтезе креатина принимают участие 3 аминокислоты: аргинин, глицин и метионин.

В организме человека поддерживается постоянный уровень креатина в тканях и крови. В норме содержание креатина в плазме 15-46 мкмоль/л (М) и 45-76 мкмоль/л (Ж). В моче взрослых людей креатин в норме практически отсутствует. Он появляется либо при значительном употреблении креатина с мясной пищей, либо при патологии (распад мышечной ткани).

Креатинурия появляется при патологических состояниях мышечной ткани (миопатия, прогрессирующая мышечная дистрофия, миастения, миотония, миозит). При этих заболеваниях нарушается процесс превращения креатина в креатинин, что приводит к креатинурии и уменьшению выведения креатинина. Креатинурию также можно наблюдать при поражениях печени, сахарном диабете, эндокринных расстройствах (гипертиреоз, аддисонова болезнь, акромегалия, синдром Иценко-Кушинга), инфекционных заболеваниях. У детей в раннем возрасте появление креатина в моче связано с увеличенным синтезом креатина, опережающим развитие мускулатуры. Креатинурию стариков относят к физиологическим явлениям, которая возникает как следствие атрофии мышц и неполного использования образующего в печени креатина.

Креатинин

является продуктом неферментативного превращения креатина. Креатин в мышечной ткани фосфорилируется, превращается в креатинфосфат, а из него образуется креатинин. Концентрация креатинина в плазме является производной от образования и выведения. Образование креатинина зависит только от мышечной массы, поэтому при ненарушенной фильтрации почек его содержание в плазме постоянно у каждого конкретного человека. Поскольку креатинин в норме не реабсорбируется, его определение широко используется для исследования фильтрационной способности почек. В норме он составляет у мужчин 44-100 мкмоль/л, у женщин 44-88 мкмоль/л.

Ложно повышенные результаты

содержания креатинина могут быть вызваны повышением концентрации в крови некоторых эндогенных метаболитов (глюкоза, фруктоза, кетоновые тела, мочевина), и лекарств (аскорбиновая кислота, резерпин, нитрофураны).

Повышение уровня креатинина в сыворотке наблюдается при почечных заболеваниях. Для ранней диагностики заболеваний почек тест на повышенное содержание креатинина в сыворотке крови не дает положительного результата, т.к. нарушение выделения почками креатинина возникает лишь при далеко зашедших патологических процессах (в отличие от теста на мочевину). Т.е. нормальный уровень креатинина в крови не всегда свидетельствует об отсутствии нарушения почечной функции. Устойчивое повышение креатинина в крови указывает на нарушение работы почечного фильтра. Удвоение содержания креатинина в крови свидетельствует о снижении фильтрации на 50 %.

Помимо почечных заболеваний повышение креатинина может быть при кишечной непроходимости, непроходимости мочевых путей, гиперфункции надпочечников, при беременности.

Экскреция креатинина в норме составляет: женщины 7,1-15,9 ммоль/сут, мужчины 8,8-17,7 ммоль/сут. Выделение креатинина относительно постоянно, эквивалентно суточному образованию и непосредственно зависит от мышечной массы и выделительной функции почек.

К повышению выведения может привести физическая нагрузка, акромегалия (гигантизм), СД, гипотиреоз, краш-синдром различного генеза, лучевая болезнь.

Читайте так же:  Глютамин в продуктах питания таблица

К снижению выведения приводят почечная недостаточность, гипертиреоз, анемия, параличи, лейкозы в фазу ремиссии, мышечная атрофия (дерматомиозит).

Азотемия

– является кардинальным признаком ОПН. Быстро нарастает гиперазотемия. К 3-6-му дню болезни содержание мочевины в крови поднимается до 32-50 ммоль/л, а креатинина до 0,5-0,9 ммоль/л. Выраженность повышения содержания небелковых азотистых веществ, как правило, отражает тяжесть ОПН. Для ОПН, в отличие от хронической почечной недостаточности, характерны быстрые темпы нарастания азотемии. На основании уровня азотемии различают гиперкатаболическую и некатаболическую ОПН. При некатаболическом типе ежесуточный прирост мочевины крови составляет 1,7 – 3,4 ммоль/л (10 – 20 мг%), а креатинина – 44 – 88 мкмоль/л (0,5 – 1 мг%). Гиперкатаболическая форма развивается при ОПН на фоне острого сепсиса, ожоговой болезни, множественной травмы с краш-синдромом и характеризуется более высокими темпами нарастания мочевины (на 5-16 ммоль/л = 30-100 мг%) и креатинина (на 175-440 мкмоль/л = 2-5 мг%). При неолигурической форме ОПН появление симптома азотемии (независимо от выраженности) указывает на присоединение гиперкатаболизма.

Синтез креатинфосфата. Реакции синтеза креатина в почках и печени

Читайте также:

  1. R — 1), обслуговуваного населеними пунктами рівня r (Хагнет 11. Географія: синтез современных знаний. М., 1979).
  2. Алгебраические методы синтеза
  3. Анализ и синтез
  4. Анализ и синтез организационных структур управления
  5. АНАЛИЗ И СИНТЕЗ СИСТЕМ ОПЕРАТИВНОЙ ОБРАБОТКИ (СОО)
  6. Анализ и синтез, индукция и дедукция применяются экономической теорией в единстве.
  7. Аналіз і синтез.
  8. АТФ также расходуется при трансмембранном переносе веществ, связанном с синтезом и экскрецией мочевины.
  9. Белки пищи (основной источник), распад собственных белков тканей, синтез аминок-т из глюкозы и метаболитов ОПК.
  10. Биосинтез алкалоидов
  11. Биосинтез белка
  12. Биосинтез белков. Лекция № 10.

Реакции синтеза креатина в почках и печени

Образование креатинина из креатинфосфата

Синтез креатина идет последовательно в почках и печени в двух трансферазных реакциях. По окончании синтеза креатин с током крови доставляется в мышцы или мозг.

Здесь при наличии энергии АТФ (во время покоя или отдыха) он фосфорилируется с образованием креатинфосфата.

Если синтез креатина опережает возможности его фиксации в мышечной ткани, то развивается креатинурия – появление креатина в моче. Физиологическая креатинурия наблюдается в первые годы жизни ребенка. Иногда к физиологической относят и креатинурию стариков, которая возникает как следствие атрофии мышц и неполного использования образующегося в печени креатина. При заболеваниях мышечной системы (при миопатии или прогрессирующей мышечной дистрофии) в моче наблюдаются наибольшие концентрации креатина – патологическая креатинурия.

Так как в скелетных мышцах нет глутаматдегидрогеназы и нет возможности производить прямое дезаминирование аминокислот, то для этого существует особый путь. В мышечных клетках при интенсивной работе, когда идет распад мышечных белков, активируется альтернативный способ дезаминирования аминокислот – цикл АМФ-ИМФ. Образовавшийся при трансаминировании глутамат при участии аспартатаминотрансферазыреагирует с оксалоацетатом и образуется аспарагиновая кислота. Аспартат далее передает свою аминогруппу на инозинмонофосфат (ИМФ) с образованием АМФ, который в свою очередь подвергается дезаминированию с образованием свободного аммиака. Процесс носит защитный характер, т.к. при мышечной работе выделяется молочная кислота. Аммиак, связывая ионы Н + , предотвращает закисление цитозоля миоцитов.

| следующая лекция ==>
Использование креатинфосфата для ресинтеза АТФ | Связывание аммиака. Основные источники аммиака

Дата добавления: 2014-01-15 ; Просмотров: 2693 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Синтез креатина, адреналина, фосфатидилхолина, их биологическая роль.

Фосфатидилхолины (лецитины) — наиболее распространённая группа глицерофосфолипидов, участвующих в образовании мембран клеток и липопротеинов, в составе которых осуществляется транспорт липидов

Синтез креатина

Креатин необходим для образования в мышцах высокоэнергетического соединения — кре-атинфосфата. Синтез креатина идёт в 2 стадии с участием 3 аминокислот: аргинина, глицина и метионина. В почкахобразуется гуанидинацетат при действии глицинамидинотрансферазы

Затем гуанидинацетат транспортируется в печень,где происходит реакция его метилирования

Креатин с кровотоком переносится в мышцы и клетки мозга,где из него образуется высокоэнергетическое соединение — креатинфосфат.

Эта реакция легко обратима и катализируется ферментом креатинкиназой. Фермент локализован в цитозоле и митохондриях клеток, обладает органоспецифичностью. В норме активность его в крови очень мала. Обнаружено три изоферментные формы креатинкиназы (см. раздел 2).

Креатинфосфат играет важную роль в обеспечении энергией работающей мышцы в начальный период. В результате неферментативного дефосфорилирования, главным образом в мышцах, креатинфосфат превращается в креатинин, выводимый с мочой. Суточное выделение кре-атинина у каждого индивидуума постоянно и пропорционально общей мышечной массе

Вопрос № 29( ребят..ну эээ….ну в общем как-то так, если вдруг на меня снизойдет озарение, то количество инфы возрастет)

Метилирование чужеродных и лекарственных соединений.

Метилирование — простой химический процесс, при котором метильная группа — атом углерода и три атома водорода — связывается с другими молекулами.

В тканях человека, особенно в печени, происходит метилирование чужеродных и лекарственных соединений ( амины, фенолы, тиоловые соединения и др.) с образованием N -, О — и S-метиловых конъюгатов. При этом часто изменяется биологическая активность веществ.

Так метилирование диметилсульфатом используют при синтезе лекарственных веществ, например, анальгина; в производстве амидоприна метилирование осуществляют формальдегидом и восстановительным агентом – обычно муравьиной кислотой.

Вопрос № 30

Роль серина и глицина в образовании одноуглеродных групп.

Образование и использование
одноуглеродных фрагментов

Особое значение реакций катаболизма серина и глицина заключается в том, что они сопровождаются образованием одноуглеродного метиленового фрагмента (-СН2-). Метиленовая группа в молекуле метилен- Н4-фолата может превращаться в другие одноуглеродные группы (фрагменты): метенильную (-СН=), формильную (-НС=О), метильную (-СН3) и формиминогруппу (-CH=NH) (рис. 9-25).

Ещё один источник формального и форми-мино-фрагментов — гистидин. Катаболизм гистидина происходит только в печени (очень небольшой процент в коже) в результате следующих реакций (см. схему на с. 498).

Читайте так же:  Креатин для мышечной массы

Конечными продуктами катаболизма гистидина являются глутамат, NH3 и одноуглеродные фрагменты — формимино-Н4-фолат и формил-Н4-фолат.

Все образующиеся производные Н4-фолата играют роль промежуточных переносчиков и служат донорами одноуглеродных фрагментов при синтезе некоторых соединений: пуриновых оснований и тимидиловой кислоты (необходимых для синтеза ДНК и РНК), регенерации метионина, синтезе различных формиминопроизводных (формиминоглицина и т.д.)

Перенос одноуглеродных фрагментов к акцептору необходим не только для синтеза ряда соединений, но и для регенерации свободного Н4-фолата в печени.

31.Тетрагидрофолиевая кислота, роль в синтезе и использовании одно­углеродных радикалов. Метилирование гомоцистеина

Ферменты, коферментами которых служат производные фолиевой кислоты играют большую роль в превращениях серина и глицина. Фолиевая кислота – это витамин В9.

— Фолиевая кислота

Коферментную функцию выполняет восстановленная форма фолата – тгфк(или Н4-фолат):

Фолиевая кислота в печени превращается в Н4-фолат в несколько стадий с участием ферментов фолатредуктазы и дигидрофолатредуктазы, коферментом которых служит NADPH.

Особое значение реакций катаболизма серина и глицина заключается в том, что они сопровождаются образованием одноуглеродного метиленового фрагмента (-СН2-), переносчиком которого и является тгфк.

(реакции чисто для наглядности):

Метиленовая группа в молекуле метилен- Н4-фолата может превращаться в другие одноуглеродные группы (фрагменты): метенильную (-СН=), формильную (-НС=О), метильную (-СН3) и формиминогруппу (-CH=NH)

Таким образом главная роль тгфк — перенос одноуглеродных фрагментов. Они также могут использоваться в дальнейшем для синтеза некоторых соединений: пуриновых оснований и тимидиловой кислоты (необходимых для синтеза ДНК и РНК).

Собственно куда именно присоединяется :

[2]

Реакции метилирования играют важную роль в организме и протекают очень интенсивно. Это вызывает большой расход метионина, так как он является незаменимой аминокислотой (в клетках метионин синтезироваться не может). Метионин — незаменимая аминокислота. Активной формой метионина является S-аденозилметионин (SAM) — сульфониевая форма аминокислоты, образующаяся в результате присоединения метионина к молекуле аденозина.

Отщепление метильной группы от SAM и перенос её на соединение-акцептор катализируют ферменты метилтрансферазы. SAM в ходе реакции превращается в S-аденозилгомоцистеин (SAT).

S-аденозилгомоцистеин при действии гидролазы расщепляется на аденозин и гомоцистеин.

S-аденозилгомоцистеин + Н2О → Аденозин + Гомоцистеин

Гомоцистеин может снова превращаться в метионин под действием гомоцистеинметилтранс феразы. Донором метильной группы в этом слу чае служит N5-метил-Н4-фолат.

Метилирование гомоцистеина:

Метионин — незаменимая аминокислота, однако может регенерироваться из гомоцистеина. Следовательно, незаменим именно гомоцистеин, но единственным его источником в организме служит метионин. В пище гомоцистеина крайне мало, поэтому потребности человека в метиони-не и гомоцистеине обеспечиваются только метионином пищи.

Вопрос 32 Недостаточность фолиевой кислоты и витамина В12. Антивитамины фолиевой кислоты. Механизм действия сульфаниламидных препаратов.

Гиповитаминоз фолиевой кислоты приводит к нарушению обмена одноуглеродных фрагментов.

Первое проявление дефицита фолиевой кислоты — мегалобластная (макроцитарная) анемия. Она характеризуется уменьшением количества эритроцитов, снижением содержания в них гемоглобина, что вызывает увеличение размера эритроцитов. Причина этих симптомов — нарушение синтеза ДНК и РНК из-за недостатка их предшественников — тимидиловой кислоты и пуриновых нуклеотидов вследствие дефицита производных Н4-фолата. Клетки кроветворной ткани быстро делятся, поэтому они в первую очередь реагируют на нарушение синтеза нуклеиновых кислот снижением скорости эритропоэза.

Мегалобластная анемия возникает чаще всего в результате недостаточности фолиевой кислоты и/или витамина В12.

Антивитамины фолиевой кислоты:

Фолиевая кислота является витамином для человека и животных. Однако многие патогенные бактерии способны синтезировать это соединение, используя парааминобензойную кислоту (ПАБК) — одну из составных частей фолата. ПАБК поступает в бактериальные клетки из внешней среды. Сульфаниламидные лекарственные препараты — производные сульфаниламида (белого стрептоцида), похожи по строению на парааминобензойную кислоту. Отличаются они только радикалами.

Эти препараты подавляют синтез фолиевой кислоты у бактерий, потому что:

конкурентно ингибируют бактериальные ферменты синтеза фолата, так как являются структурными аналогами парааминобензойной кислоты — одного из субстратов процесса;

могут использоваться как псевдосубстраты из-за относительной субстратной специфичности ферментов, в результате чего синтезируется соединение, похожее на фолиевую кислоту, но не выполняющее её функции.

В обоих случаях в клетках бактерий нарушается обмен одноуглеродных фрагментов и, следовательно, синтез нуклеиновых кислот, что вызывает прекращение размножения бактерий.

В клетках больного сульфаниламидные лекарственные вещества не вызывают подобных изменений, поскольку человек получает с пищей готовую фолиевую кислоту.

Общие условия выбора системы дренажа: Система дренажа выбирается в зависимости от характера защищаемого.

Папиллярные узоры пальцев рук — маркер спортивных способностей: дерматоглифические признаки формируются на 3-5 месяце беременности, не изменяются в течение жизни.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Организация стока поверхностных вод: Наибольшее количество влаги на земном шаре испаряется с поверхности морей и океанов (88‰).

Источники


  1. Толкушкин, А.В. Налогообложение физических лиц при операциях с недвижимостью / А.В. Толкушкин. — М.: ЮРИСТЪ, 2000. — 63 c.

  2. Гаин, Ю. М. Заболевания органов пищеварения. От ахалазии до язвы / Ю.М. Гаин, С.А. Алексеев. — М.: Феникс, Цитадель-трейд, 2006. — 128 c.

  3. Кермани, Кей Аутогенная тренировка. Эффективная техника расширения потенциала возможностей сознания и снятия стрессов / Кей Кермани. — М.: Эксмо-пресс, 2002. — 448 c.
  4. Анищенкова, Е. С. Артикуляционная гимнастика для развития речи дошкольников / Е.С. Анищенкова. — М.: АСТ, Астрель, 2010. — 849 c.
Синтез креатина и креатинина
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here