Сколько аминокислот образуют белки

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: сколько аминокислот образуют белки с профессиональным описанием и объяснением.

Аминокислотный состав белков

Белки, их структура и биологические функции. Ферменты.

Все химические вещества делят на две группы: органические и неорганические.

Неорганические вещества: вода, минеральные соли и кислоты.

Органические вещества –

это соединения углерода, которые возникли в живых организмах или являются продуктами их жизнедеятельности.

Органические вещества составляют в среднем 20-30% массы клетки живых организмов.

Органические вещества: белки, липиды, углеводы и нуклеиновые кислоты.

Молекулы этих веществ имеют очень большую молекулярную массу, состав их молекул входят тысячи, десятки тысяч или даже миллионы атомов, поэтому их называют макромолекулами (биополимерами).

Биополимеры состоят из одинаковых или схожих звеньев – мономеров,которые последовательно связаны между собой ковалентной связью.

Если обозначить тип мономера определенной буквой, например А, то полимер можно изобразить в виде очень длинного сочетания мономерных звеньев: А—А—А—А—. —А. Если соединить два типа мономеров А и Б, можно получить очень большой набор разнообразных полимеров, например Б Б А Б Б А Б Б А Б Б. Т.об. мономеры служат строительным материалом для полимеров.

Мономеры белков — аминокислоты,
нуклеиновых кислот — нуклеотиды,
сложных углеводов — моносахариды.

Большинство липидов образуются из глицерина и жирных кислот, но их будет рассмотрен отдельно. Помимо образования макромолекул малые биологические молекулы выполняют и различные специальные функции.

Ряд органических веществ относится к биологически активным веществам: гормоны, пигменты, витамины и т.д.Они влияют на процессы обмена веществ и преобразование энергии, осуществляют гормональную регуляцию процессов жизнедеятельности организма.

Среди органических веществ белки занимают первое место, как по количеству, так и по значению. У животных на них приходится около 50% сухой массы клетки.

Белки – это высокомолекулярные азотосодержащие биополимеры, мономерами которых являются остатки аминокислот.

Название «белки» происходит от способности многих из них при нагревании становится белыми.

[2]

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми (протеины).

Если белки содержат помимо аминокислот еще и небелковый компонент, их называют сложными (протеиды). Небелковый компонент может быть углеводом (гликопротеиды), липидами (липопротеиды), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды).

Аминокислотный состав белков

Чем выше уровень организации живых существ, тем разнообразнее состав белков. В организме человека встречается около 5 млн типов белков. Но несмотря на такое разнообразие, обычно белки построены всего из 20 различных аминокислот, а огромное разнообразие белков обеспечивается различными комбинациями этих аминокислот.

Мономерами белков являются α-аминокислоты.

Все аминокислоты содержат:

1) карбоксильную группу (–СООН) – обеспечивает кислотные свойства,

2) аминогруппу (–NH2) – обеспечивает основные свойства,

3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). У разных аминокислот радикалы отличаются.

Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают:

заменимые аминокислоты — могут синтезироваться;

незаменимые аминокислоты— не могут синтезироваться.

Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Незаменимые аминокислоты, которые не синтезируются человеческим организмом.

Для разных видов животных и людей разного возраста набор незаменимых аминокислот неодинаковый, например аргинин и гистидин заменимы для взрослых и незаменимы для детей.

Белки, которые содержат все незаменимые аминокислоты, называют полноценными. Неполноценные белки – белки, в состав которых не входят некоторые незаменимые кислоты.

[3]

Недостаток незаменимых аминокислот вызывает такие проблемы, как:

· нарушение обмена веществ (организм начинает потреблять аминокислоты из белков соединительной ткани, мышц, крови и печени, ведь поддерживать нормальную работу сердца и мозга – наиболее важных органов, в итоге — истощение),

· в детском возрасте – задержка роста и развития,

· потерю массы тела,

· снижение иммунитета и депрессии.

· При занятиях спортом недостаток незаменимых аминокислот резко увеличивает риск травм и снижает спортивные результаты.

Незаменимые кислоты содержатся в следующих продуктах:

· Валин – в зерновых, грибах, мясе, молочных продуктах, сое, арахисе.

· Изолейцин – в орехах кешью и миндале, курином мясе и яйцах, рыбе, печени, мясе, ржи, чечевице, сое и в большинстве семян.

· Лейцин – в мясе и рыбе, орехах, чечевице, буром рисе и также в большинстве семян.

· Лизин – в рыбе, мясе, молоке и молочных продуктах, пшенице и орехах.

· Метионин – в молоке, рыбе, яйцах, мясе, бобовых.

· Треонин – в яйцах и молочных продуктах.

Читайте так же:  Можно принимать креатин с протеином

· Триптофан – в мясе, бананах, финиках, кунжуте, арахисе, овсе.

· Фенилаланин – в говядине, курице, рыбе, яйцах, сое, молоке и твороге.

Норма потребления белка в сутки составляет 1,5 г на 1 кг веса. При больших физических нагрузках норма возрастает. До недавнего времени считалось, что норма потребления белка — 150 г ежедневно, сегодня официально признанная норма — 30-45 г.

• Что происходит с мясом, если поместить его в теплую влажную среду?

Оно начинает гнить. В организме человека точно также накапливаются продукты гниения, которые необходимо нейтрализовать. С помощью специальных реакций.

Потребление избыточного количества белка вызывает интоксикацию организма — отравление продуктами распада белков. Существует легенда, что в древнем Китае применялся вид казни, когда преступника кормили исключительно вареным мясом. Через пару месяцев почки прекращали справляться с выведением продуктов белкового распада, вследствие чего наступало отравление организма.

Вегетарианцы –не едят мяса.

Веганы– строгие вегетарианцы, они не приемлют насилия над животными. Не едят мясо, рыбу, молоко, масло, сыр, яйца, не используют кожу, шерсть и мех.

Растения синтезируют все виды аминокислот. Чтобы получить полный набор незаменимых аминокислот из растительных продуктов, желательно сочетать злаки, бобовые, орехи, овощи и фрукты.

Строение белков

Остатки аминокислот в составе белков соединяются между собой пептидной связью: между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой.

При взаимодействии двух аминокислот образуется дипептид.

Полипептиды – структуры, которые состоят из 20-50 остатков аминокислот. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Белки это полипептиды с высокой молекулярной массой, содержат свыше 50 аминокислотных остатков.

Уровни структурной организации белков

Известно четыре уровня структурной организации белков: первичная структура, вторичная, третичная и четвертичная.

Первичная

Это последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Определяется качественным и количественным составом аминокислот.

Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная

Это пространственное расположение полипептидной цепи.

Чаще всего полипептидная цепь полностью или частично закручивается в спираль. Радикалы аминокислот находятся с внешней стороны спирали, внутри спирали находятся амино- и карбоксильная группа. Стабилизация витка происходит благодаря водородным связям, возникающим между карбоксильной и аминогруппой. Водородные связи гораздо слабее пептидных.

Третичная

Обусловлена способностью полипептидной спирали закручиваться в клубок (глобулу), благодаря дисульфидным связям. Поддержание третичной структуры обеспечивают дисульфидные связи, гидрофобные взаимодействия и ионные связи.

При этом белок скручивается так, что гидрофобные боковые цепи погружены вглубь молекулы и защищают ее от взаимодействия с водой, а снаружи расположены боковые гидрофилбные цепи.

Третичную структуру имеют большинство белков. Для каждого вида белка характерна своя форма клубка с изгибами и петлями.

Образуется когда объединятся несколько глобул. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Например молекула гемоглобина состоит из четырех остатков молекул белка миоглобина.

Свойства белков обусловлены их аминокислотным составом и пространственной структурой.

По способности растворяться в воде белки подразделяются на глобулярные (растворимые) и фибриллярные (нерастворимые).

• Что происходит при варке яиц с белком?

Денатурация– это процесс нарушения природной структуры белка, который сопровождается разворачиванием белковой молекулы без нарушения первичной структуры.

Денатурацию могут вызвать нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание.

Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций.

Чаще всего денатурация необратима, но бывает иногда возможна ренатурация — процесс восстановления структуры белка после денатурации (в таком случае это была обратимая денатурация).

Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Деструкция

– необратимый процесс разрушения первичной структуры.

Функции белков

| следующая лекция ==>
a-спираль b-складчатая структура | Глава 1. Теоретические аспекты шламонакопителя «Белое море» как экологически опасного объекта города Дзержинска Нижегородской области

Дата добавления: 2017-02-24 ; просмотров: 7678 | Нарушение авторских прав

Аминокислоты и белки

Аминокислоты

В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:

CH3-CH(NH2)-COOH (α-аминопропионованя кислота)

Для аминокислот характерны следующие виды изомерии: углеродного скелета, положения функциональных групп и оптическая изомерия.

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Аминокислоты получают путем замещения галогена на аминогруппу в галогензамещенных карбоновых кислотах. В общем виде уравнение реакции будет выглядеть так:

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

При растворении аминокислот в воде аминогруппа и карбоксильная группа взаимодействуют друг с другом с образованием соединений, называемых внутренними солями:

Молекулу внутренней соли называют биполярным ионом.

Читайте так же:  Аминокислоты в питании человека

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

α-Аминокислоты играют особую роль в природе, поскольку при их совместной поликонденсации в природных условиях образуются важнейшие для жизни вещества – белки.

Также для аминокислот характерны все химические свойства карбоновых кислот (по карбоксильной группе) и аминов (по аминогруппе).

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппализина и амидиновый остаток CNH(NH2)аргинина, в несколько меньшей степени —имидазольный остаток гистидина).

Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.

Аминокислоты — строительный материал белка

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Человек, который заинтересовался понятием белков, всегда приходит к понятию аминокислот, так как аминокислоты являются строительным материалом для белка. Это будет рассмотрено в данной статье, а также значения некоторых сопутствующих иностранных слов – пептид, полипептид, протеин.

Понятие аминокислоты

Общая структура аминокислот

В общем смысле под аминокислотами понимают органические кислоты, содержащие одну или несколько аминогрупп (-NH2). Из этих всех аминокислот нас будут интересовать только аминокарбоновые, так как именно они являются строительным материалом белков (а есть еще и аминосульфоновые, аминофосфоновые, аминоарсиновые). В таком контексте аминокарбоновые кислоты принято называть просто аминокислоты. Исходя из этого, можно дать следующее определение: аминокислоты — это органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные ( -СООН) и аминные группы, связаны с одним и тем же атомом углерода. Аминокислоты отличаются друг от друга строением только одной части молекулы, а именно боковой группы, обозначаемой в общей структурной формуле символом R.

Понятие пептида

Две молекулы одной и той же или разных аминокислот могут ковалентно связываться друг с другом при помощи замещенной амидной связи, называемой пептидной связью, с образованием дипептида.

20 аминокислот, из которых строятся белки

Пептидная связь образуется путем отщепления компонентов молекулы воды от карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой аминокислоты под действием сильных конденсирующих агентов. Три аминокислоты могут соединиться аналогичным образом при помощи двух петидных связей и образовать трипептид; точно также можно получить тетрапептиды и пентапептиды. Если таким способом соединить большое число аминокислот, то возникает структура, называемая полипептидом.

Аминокислотные звенья, входящие в состав пептида, обычно называют остатками (они уже не являются аминокислотами, так как у них не хватает одного атома водорода в каждой аминогруппе и двух атомов – кислорода и водорода – в каждой карбоксильной группе). Таким образом, можно дать следующее определение: пептиды (от греч. peptós — сваренный, переваренный) — это органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединённых пептидной связью. Количество аминокислот в пептиде может сильно варьировать и в соответствии с их количеством различают:

  • олигопептиды ( молекулы, содержащие до десяти аминокислотных остатков; иногда в их названии упоминается количество входящих в их состав аминокислот, например, дипептид, трипептид, пентапептид и др.);
  • полипептиды ( молекулы, в состав которых входит более десяти аминокислот);
  • белки (соединения, содержащие более 50-90 аминокислотных остатков).

Однако это деление условно и указанные границы у разных источников могут отличаться.

Понятие белков

Из выше сказанного следует, что белками являются полипептиды с большим количеством аминокислотных остатков (от 50-90). Дадим другое определение белка.

Белками называют высокомолекулярные органические соединения (полимеры), молекулы которых построены из остатков аминокислот, число которых очень сильно колеблется и иногда достигает нескольких тысяч.

Как синоним слова белки часто используют слово протеин (от греч. protas – первый, главный). Каждый белок обладает своей, присущей ему последоватеьностью расположения аминокислотных остатков.

Читайте так же:  Аминокислоты в живых организмах

В организме встречается более ста видов аминокислот. Все они так или иначе участвуют в обменных процессах, но в структуру белка входят всего лишь 20 различных аминокислот; такие аминокислоты еще называют протеиногенными. На рисунке представлены все 20 протеиногенных аминокислот: глицин, аланин, серин, валин, треонин, лейцин, цистеин, изолейцин, метионин, лизин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аспарагин, глутамин, аргинин, пролин, фенилаланин, тирозин, триптофан, гистидин.

В количественном отношении белки занимают первое место среди всех макромолекул, содержащихся в живом организме; на их долю приходится не менее половины сухого веса клетки. Биологические функции белков крайне разнообразны. Они выполняют каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин, зеин) и другие функции. Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие.

Белки – важнейшая составная часть пищи человека и животных. Когда белок поступает в организм с пищей, то не усваивается непосредственно, а расщепляется под воздействием пищеварительных ферментов до аминокислот, из которых организм строит нужные белки.

В связи с этим встает ряд вопросов, которые уже выходят за рамки данной статьи, но обязательно будут рассмотрены вскоре. Мы лишь перечислим их: о важности наличия полного набора из 20 аминокислот, о полноценности белков, о заменимых и незаменимых аминокислотах, как строительном материале белка, о процессах биосинтеза белка, о нарушениях в усвоении белка, о продуктах, богатых на белок.

Дашков Максим Леонидович, репетитор по биологии в Минске

Качественная подготовка к централизованному тестированию, к поступлению в лицей

+375 29 751-37-35 (МТС) +375 44 761-37-35 (Velcom|A1)

Поделиться с друзьями

Главное меню

Для учащихся и учителей

Консультация репетитора

Поиск по сайту

1. Какие вещества являются биологическими полимерами? Какие вещества являются мономерами для построения молекул биополимеров?

а) Аминокислоты;

б) нуклеиновые кислоты;

в) полисахариды;

г) нуклеотиды;

д) белки;

е) моносахариды.

Биологическими полимерами являются: б) нуклеиновые кислоты; в) полисахариды; д) белки.

Мономерами для построения молекул биополимеров являются: а) аминокислоты; г) нуклеотиды; е) моносахариды.

2. Какие функциональные группы характерны для всех аминокислот? Какими свойствами обладают эти группы?

Для всех аминокислот характерно наличие аминогруппы (–NH2), обладающей основными свойствами, и карбоксильной группы (–СООН) с кислотными свойствами.

3. Сколько аминокислот участвует в образовании природных белков? Назовите общие черты строения этих аминокислот. Чем они различаются?

В образовании природных белков участвуют 20 аминокислот. Такие аминокислоты называются белокобразующими. В их молекулах карбоксильная группа и аминогруппа связаны с одним и тем же атомом углерода. По этому признаку белокобразующие аминокислоты сходны между собой.

Белокобразующие аминокислоты различаются составом и строением боковой группы (радикала). Она может быть неполярной или полярной (нейтральной, кислой, основной), гидрофобной или гидрофильной, что и придаёт каждой аминокислоте особые свойства.

4. Каким образом аминокислоты соединяются в полипептидную цепь? Постройте дипептид и трипептид. Для выполнения задания используйте структурные формулы аминокислот, показанные на рисунке 6.

Аминогруппа (–NH2) одной аминокислоты способна взаимодействовать с карбоксильной группой (–СООН) другой аминокислоты. При этом выделяется молекула воды, а между атомом азота аминогруппы и атомом углерода карбоксильной группы возникает пептидная связь. Образующаяся молекула представляет собой дипептид, на одном конце молекулы которого находится свободная аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды. Если таким образом соединяется более 10 остатков аминокислот, то образуется полипептид.

Структурную формулу дипептида (например, Ала–Глу) можно представить следующим образом:

Структурную формулу трипептида (например, Глу–Ала–Лиз) можно представить следующим образом:

5. Охарактеризуйте уровни структурной организации белков. Какие химические связи обусловливают различные уровни структурной организации белковых молекул?

Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы, которые представляют собой четыре уровня их структурной организации.

Цепочка (линейная последовательность) аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями, представляет собой первичную структуру белковой молекулы. Каждый белок организма имеет уникальную первичную структуру. На основе первичной структуры создаются другие виды структур, поэтому именно первичная структура определяет форму, свойства и функции белка.

Вторичная структура возникает в результате образования водородных связей между атомами водорода NH-групп и атомами кислорода CO-групп разных аминокислотных остатков полипептидной цепи.

Третичная структура формируется за счёт образования водородных, ионных, дисульфидных (S–S связей между остатками аминокислоты цистеина) и других связей, возникающих между разными группами атомов белковой молекулы в водной среде. При этом полипептидная спираль укладывается в своеобразный клубок (глобулу) таким образом, что гидрофобные аминокислотные радикалы погружаются внутрь глобулы, а гидрофильные располагаются на поверхности и взаимодействуют с молекулами воды.

В состав молекул некоторых белков входит не один, а несколько полипептидов, образующих единый комплекс. Так формируется четвертичная структура. Полипептиды не связываются ковалентными связями, прочность четвертичной структуры обеспечивается взаимодействием слабых межмолекулярных сил.

Таким образом, первичная структура белковой молекулы обусловлена наличием пептидных связей между остатками аминокислот. Вторичную структуру стабилизируют водородные связи, третичную – водородные, ионные, дисульфидные и др., четвертичную – слабые межмолекулярные взаимодействия.

6. Человек и животные получают аминокислоты из пищи. Из чего могут синтезироваться аминокислоты у растений?

Растения – автотрофные организмы. Они синтезируют аминокислоты из первичных продуктов фотосинтеза (которые, в свою очередь, образуются из углекислого газа и воды) и азотсодержащих неорганических соединений (ионов аммония, нитрат-ионов). Таким образом, у растений исходными веществами для синтеза аминокислот являются СО2, Н2О, NH4 + (NH3), NO3 – .

Читайте так же:  Можно ли давать детям глютамин

7. Сколько разных трипептидов можно построить из трёх молекул аминокислот (например, аланина, лизина и глутаминовой кислоты), если каждую аминокислоту можно использовать только один раз? Будут ли эти пептиды обладать одинаковыми свойствами?

Можно построить шесть трипептидов: Ала–Лиз–Глу, Ала–Глу–Лиз, Лиз–Ала–Глу, Лиз–Глу–Ала, Глу–Ала–Лиз и Глу–Лиз–Ала. Все полученные пептиды будут обладать разными свойствами.

8. Для разделения смеси белков на компоненты используется метод электрофореза: в электрическом поле отдельные белковые молекулы с определённой скоростью перемещаются к одному из электродов. При этом одни белки двигаются в сторону катода, другие перемещаются к аноду. Как строение молекулы белка связано с его способностью двигаться в электрическом поле? От чего зависит направление движения белковых молекул? От чего зависит их скорость?

В водных растворах радикалы кислых аминокислот, входящих в состав белка, заряжены отрицательно вследствие диссоциации карбоксильных групп:

Радикалы основных аминокислот имеют положительный заряд за счёт присоединения ионов водорода (Н + ) к атомам азота, входящим в состав этих радикалов:

Карбоксильная группа и аминогруппа, находящиеся на концах полипептидной цепи, также приобретают заряд (отрицательный и положительный соответственно). Таким образом, в растворе белковая молекула имеет определённый суммарный заряд, что и обусловливает её движение в электрическом поле.

Заряд молекулы белка зависит от соотношения остатков кислых и основных аминокислот. Если в составе белка преобладают остатки кислых аминокислот, то суммарный заряд молекулы будет отрицательным и она будет перемещаться к аноду (положительно заряженному электроду). Если же преобладают остатки основных аминокислот, то суммарный заряд молекулы будет положительным, и белок будет двигаться в сторону катода (отрицательно заряженного электрода).

Скорость движения зависит прежде всего от величины заряда белковой молекулы, её массы и пространственной конфигурации.

Аминокислотный состав белков

Строение и функции белков. Ферменты

Строение белков

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

[1]

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называютпептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованиюполипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Дата добавления: 2016-03-20 ; просмотров: 1683 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Переваривание белков и усвоение аминокислот

Читайте также:

  1. A-аминокислоты. Пептиды
  2. I. Обмен белковых (пептидных) гормонов
  3. N Регуляция каталитической активности ферментов белок-белковыми взаимодействиями
  4. Аминокислоты
  5. Аминокислоты используются в качестве лекарств
  6. Аминокислоты объединяют по разным признакам
  7. Аминокислоты отличаются друг от друга структурой боковых цепей, от которой зависят химические, физические свойства и физиологические функции белков в организме.
  8. Аминокислоты, которые входят в состав белка
  9. Аминокислоты.
  10. БЕЛКОВЫЕ ВЕЩЕСТВА
  11. БЕЛКОВЫЕ ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ (МЕЗЕНХИМАЛЬНЫЕ, СТРОМАЛЬНО-СОСУДИСТЫЕ) ДИСТРОФИИ
  12. Белковые гидролизаты.

Белки, состоящие из длинной цепи аминокислот, не могут вса­сываться в желудочно-кишечном тракте. Они должны быть предва­рительно расщеплены на свободные аминокислоты или фрагмен­ты из 2 или 3 аминокислот (ди- и трипептиды). Расщепление (гид­ролиз) белков катализируют пищеварительные ферменты —протеазы. В отдельных пищевых продуктах, особенно растительных, аминокислоты образуют такие связи, которые не поддаются гид­ролизу протеазами.

Читайте так же:  Креатин пить перед тренировкой

Свободные аминокислоты, ди- и трипептиды, образующиеся при гидролизе белка, всасываются в кровоток и транспортируют­ся в ткани и органы. Наибольшее количество аминокислот захва­тывается печенью, где синтезируются белки плазмы крови и ферменты. Остальные аминокислоты подвергаются в печени процессу дезаминирования (отщепление аминогруппы). В реакциях дезами-нирования участвуют активные формы витамина Вд.

Не содержащая азота часть аминокислоты превращается в угле­воды или жиры и окисляется для образования энергии либо запа­сается в виде жира.

Животные и растительные белки усваиваются организмом нео­динаково.

На степень усвоения организмом белков оказывают влияние тех­нология получения и кулинарная обработка пищевых продуктов (измельчение, воздействие температуры, брожение и т.д.).

Качество белка, как уже говорилось, определяется адекватным содержанием и усвояемостью всех незаменимых аминокислот. В бел­ках высокого качества незаменимые аминокислоты составляют примерно 1/3 массы всех аминокислот. Этому требованию удовлет­воряют белки животного происхождения, рекомендуется включать в рацион определенную долю животных белков. Вместе с тем про­блема заключается в обязательном потреблении не именно живот­ного белка, а белка любого происхождения, сбалансированного по аминокислотам. Белковый компонент рациона не должен быть лимитирован по каким-либо незаменимым аминокислотам.

Понятие о лимитирующих аминокислотах позволяет объяс­нить важность потребления источников белка из разных групп пищевых продуктов. Совершенно оправдано сочетание живот­ных и растительных белков, например смешивание крупяных изделий с молоком в кашах приводит к взаимному обогащению метионином (много в белке круп, но лимитирован в молоке) и лизином (много в молоке, но лимитирован в крупе). Этот же тип обогащения имеет место при потреблении макарон с сыром, яиц с хлебом.

Комбинация двух растительных белков, имеющих различные лимитирующие аминокислоты, также создает такую аминокислот­ную смесь, при которой происходит взаимное обогащение белков аминокислотами, содержащимися в достаточном или даже более чем достаточном количестве. Например, взаимно обогащаются при комбинации белки сои и пшеницы: первые лимитированы по серусодержащим аминокислотам, но в них много лизина; вторые, наоборот, лимитированы по лизину, но богаты серусодержащими аминокислотами.

Взаимное обогащение белков пищи должно лежать в основе приготовления смешанных блюд, отвечающих при этом вкусовым качествам и традициям той или иной кухни, т.е. кулинарного ис­кусства.

Коротко о главном

• Белок необходим для роста и обновления тела, синтеза фермен­тов, гормонов, других химических компонентов, регулирующих рост и обмен веществ в организме. Белковая пища нужна как ис­точник аминокислот для образования собственных белков наше­го организма.

• Белки построены из 20 различных аминокислот, в состав которых входит азот в виде аминогруппы. Девять аминокислот не могут образоваться в организме человека, они должны обязательно по­ступать с пищей и называются незаменимыми. Остальные ами­нокислоты могут синтезироваться из незаменимых при достаточ­ном количестве последних.

ГЛАВА 2.ЖИРЫ

Жиры и масла относятся к липидам. В этот класс органических соединений входят и другие вещества, которые не растворяются в воде (гидрофобны — буквально «боятся воды»), но растворимы в эфире, хлороформе, бензине и прочих органических растворите­лях. Например, холестерин или витамин ^ относятся к липидам, но их не называют жирами.

Термины «жиры и масла» обычно используют для описания пи­щевых жиров, основным компонентом которых являются триглицериды.

Липиды — обязательные компоненты любой живой клетки. Они входят во все оболочки (биологические мембраны) клеток, в том числе клеток мозга.

Жиры пищи вместе с белками и углеводами служат важнейши­ми для нас источниками энергии пищи. Жиры характеризуются наибольшей энергетической ценностью. При окислении 1 г жира выделяется 9 ккал энергии — в 2,5 раза больше, чем при окисле­нии белков или углеводов. Избыток потребляемой с пищей энер­гии запасается в виде жира, который откладывается в подкожной клетчатке и вокруг внутренних органов.

Пищевые жиры являются источниками незаменимых жирных кислот — линолевой и линоленовой, а также витаминов А, О, Е (эти витамины поступают в организм в составе жиров и всасыва­ются также в присутствии жиров). С животными жирами поступает в организм холестерин. С одной стороны, холестерин является обя­зательным компонентом биологических мембран клеток, с другой стороны, с его отложением в стенках сосудов связывают заболева­ние атеросклероз.

| следующая лекция ==>
Пищевая ценность белков | Порча жиров

Дата добавления: 2014-01-07 ; Просмотров: 2120 ; Нарушение авторских прав? ;

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Источники


  1. Окорокова, Ю. И. Гигиена питания / Ю.И. Окорокова, Ю.Н. Еремин. — М.: Медицина, 2009. — 368 c.

  2. Цыпленкова, О. Гимнастика для детей от 2 до 5 лет (+ CD-ROM) / О. Цыпленкова. — М.: Робинс, 2012. — 648 c.

  3. Рейслер, А. В. Гигиена питания / А.В. Рейслер. — М.: Государственное издательство медицинской литературы, 2015. — 462 c.
  4. Овчинникова, Т. С. Артикуляционная и пальчиковая гимнастика на занятиях в детском саду / Т.С. Овчинникова. — М.: Каро, 2009. — 187 c.
Сколько аминокислот образуют белки
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here