Соединение аминокислот друг с другом

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: соединение аминокислот друг с другом с профессиональным описанием и объяснением.

Аминокислоты и белки

Аминокислоты

В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:

CH3-CH(NH2)-COOH (α-аминопропионованя кислота)

Для аминокислот характерны следующие виды изомерии: углеродного скелета, положения функциональных групп и оптическая изомерия.

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Аминокислоты получают путем замещения галогена на аминогруппу в галогензамещенных карбоновых кислотах. В общем виде уравнение реакции будет выглядеть так:

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

При растворении аминокислот в воде аминогруппа и карбоксильная группа взаимодействуют друг с другом с образованием соединений, называемых внутренними солями:

Молекулу внутренней соли называют биполярным ионом.

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

α-Аминокислоты играют особую роль в природе, поскольку при их совместной поликонденсации в природных условиях образуются важнейшие для жизни вещества – белки.

Также для аминокислот характерны все химические свойства карбоновых кислот (по карбоксильной группе) и аминов (по аминогруппе).

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппализина и амидиновый остаток CNH(NH2)аргинина, в несколько меньшей степени —имидазольный остаток гистидина).

Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.

Аминокислоты

Характеристики и физические свойства аминокислот

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, характеризующиеся высокими температурами плавления и разлагающиеся при нагревании. Они хорошо растворяются в воде. Данные свойства объясняются возможностью существование аминокислот в виде внутренних солей (рис. 1).

Рис. 1. Внутренняя соль аминоуксусной кислоты.

Получение аминокислот

Исходными соединениями для получения аминокислот часто служат карбоновые кислоты, в молекулу которых вводится аминогруппа. Например, получение их из галогензамещенных кислот

Кроме этого исходным сырьем для получения аминокислот могут служить альдегиды (1), непредельные кислоты (2) и нитросоединения (3):

Химические свойства аминокислот

Аминокислота как гетерофункциональные соединения вступают в большинство реакций, характерных для карбоновых кислот и аминов. Наличие в молекулах аминокислот двух различных функциональных групп приводит к появлению ряда специфических свойств.

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

Применение аминокислот

Аминокислоты, необходимые для построения организма, как человек, так и животные получают из белков пищи.

γ-Аминомасляная кислота используется в медицине (аминалон / гаммалон) при психических заболеваниях; на её основе создан целый ряд ноотропных препаратов, т.е. оказывающих влияние на процессы мышления.

ε-Аминокапроновая кислота также используется в медицине (кровоостанавливающее средство), а кроме того представляет собой крупнотоннажный промышленный продукт, использующийся для получения синтетического полиамидного волокна – капрона.

Антраниловая кислота используется для синтеза красителей, например синего индиго, а также участвует в биосинтезе гетероциклических соединений.

Читайте так же:  Л карнитин для спортсменов

Примеры решения задач

Задание Напишите уравнения реакций аланина с: а) гидроксидом натрия; б) гидроксидом аммония; в) соляной кислотой. За счет каких групп внутренняя соль проявляет кислотные и основные свойства?
Ответ Аминокислоты часто изображают как соединения, содержащие аминогруппу и карбоксильную группу, однако с такой структурой не согласуются некоторые их физические и химические свойства. Строение аминокислот соответствует биполярному иону:

Запишем формулу аланина как внутренней соли:

Исходя из этой структурной формулы, напишем уравнения реакций:

Внутренняя соль аминокислоты реагирует с основаниями как кислота, с кислотами – как основание. Кислотная группа – N + H3, основная – COO — .

Задание При действии на раствор 9,63 г неизвестной моноаминокарбоновой кислоты избытком азотистой кислоты было получено 2,01 л азота при 748 мм. рт. ст. и 20 o С. Определите молекулярную формулу этого соединения. Может ли эта кислоты быть одной из природных аминокислот? Если да, то какая это кислота? В состав молекулы этой кислоты не входит бензольное кольцо.
Решение Напишем уравнение реакции:

Найдем количество вещества азота при н.у., применяя уравнение Клапейрона-Менделеева. Для этого температуру и давление выражаем в единицах СИ:

T = 273 + 20 = 293 K;

P = 101,325 × 748 / 760 = 99,7 кПа;

n(N2) = 99,7 × 2,01 / 8,31 × 293 = 0,082 моль.

По уравнению реакции находим количество вещества аминокислоты и её молярную массу.

Определим аминокислоту. Составим уравнение и найдем x:

14x + 16 + 45 = 117;

Из природных кислот такому составу может отвечать валин.

Виды связей аминокислот в белках

Элементарный состав белков. Химический состав белков

Химический состав белков достаточно разнообразен. В них содержатся многие химические вещества. Однако обязательными химическими элементами являются углерод (51 – 55%), кислород (21 – 23%), азот (16% — наиболее постоянная величина), водород (6- 7%) и сера (0,5 – 2%)

Аминокислотный состав белков.

Аминокислоты по химической природе являются производными карбоновых кислот, в которых атом водорода в α – положении замещён на аминогруппу.. В состав природных белков входят α–аминокислоты, которые отличаются структурой радикала у α-углеродного атома.

[2]

Номенклатура аминокислот. Аминокислоты имеют обычно тривиальные названия. В белках и пептидах обозначаются тремя первыми буквами их названия. Например, валин – вал, треонин – тре и т.д.

Классификация аминокислот. Аминокислоты классифицируют по структуре их углеводородного радикала и по полярности радикала аминокислот. Структура радикала и полярность аминокислот определяют характер образуемых ими связей в молекуле белка.

По структуре радикала выделяют 7 групп аминокислот:

  • аминокислоты, не имеющие радикала: глицин
  • аминокислоты с углеводородным радикалом: аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, пролин.
  • аминокислоты, содержащие в радикале карбоксильную группу: глютаминовая, аспарагиновая кислоты, глютамин, аспарагин
  • аминокислоты, содержащие в радикале аминогруппу: лизин, аргинин
  • аминокислоты, содержащие в радикале гидроксильную группу: серин, треонин, тирозин, гидроксипролин, гидрокислизин
  • аминокислоты, содержащие в радикале тиогруппу: цистеин, цистин, метионин
  • аминокислоты, содержащие гетероциклический радикал: гитидин, триптофан

По полярности радикала аминокислоты делятся на две группы:

1. Неполярные (гидрофобные) аминокислоты: аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, триптофан, пролин, гидроксипролин, метионин.

2. Полярные (гидрофильные) аминокислоты:

а) электронейтральные (незаряженные) аминокислоты: серин, треонин, цистеин, аспарагин, глютамин

б) кислые (отрицательно заряженные): глютаминовая, апарагиновая

в) основные (положительно заряженные) аминокислоты: лизин, аргинин, гистидин

Различают прочные, ковалентные связи: пептидные, дисульфидные и непрочные, нековалентные связи в молекуле белка: водородные, ионные, вандерваальсовые, гидрофобные.

Пептидные связи (- СО-NН -) являются основным видом связей в белках. Впервые они были изучены А.Я. Данилевским (1888 г.). Пептидные связи образованы путём взаимодействия α- карбоксильной группы одной аминокислоты и α — аминогруппы другой аминокислоты. Пептидная связь является сопряжённой связью, электронная плотность в ней смещена от азота к кислороду, в силу чего она занимает промежуточное положение между одинарной и двойной связью. Длина пептидной связи составляет 0,132 нм. Вращение атомов вокруг пептидной связи затруднено, атомы О и Н в ней находятся в транс-положении. Все атомы пептидной связи располагаются в одной плоскости.

Атомы О и Н пептидной связи могут дополнительно образовывать водородные связи с другой пептидной связью. Пептидные связи определяют порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи белка, т.е. формируют первичную структуру белка. Пептидные связи – прочные связи (энергия разрыва составляет около 95 ккал/моль). Расщепление пептидных связей осуществляется при кипячении белка в присутствии кислот, щелочей или под действием ферментов пептидаз.

Дисульфидные связи (-S- S-) образованы двумя молекулами цистеина в составе белковой молекулы. Возможны внутрицепочечные дисульфидные «мостики» в пределах одной полипептидной цепи и межцепочечные связи между отдельными полипептидными цепями. Например, в молекуле гормона инсулина присутствуют оба варианта дисульфидных связей. Дисульфидные связи определяют пространственную укладку белковой молекулы, т.е. третичную структуру белков. Дисульфидные связи разрываются при действии некоторых восстановителей и при денатурации белка.

Водородные связи возникают между атомом водорода и электроотрицательным атомом, чаще кислородом. Водородные связи примерно в 10 раз слабее пептидных связей. Наиболее часто они возникают между атомом Н и атомом О различных пептидных связей: либо близко расположенных в молекуле белка, либо находящихся в разных полипептидных цепях. Огромное количество водородных связей фиксирует в белках в основном вторичную структуру (α-спираль и β — складчатую структуру) но также участвуют в образовании третичной и четвертичной структур белка. Непрочные водородные связи легко разрываются при денатурации белка.

Ионные связи образуются между противоположно заряженными аминокислотами в составе белковой молекулы (положительно заряженными лизином, аргинином, гистидином и отрицательно заряженными глютаматом и аспартатом). Ионные связи определяют пространственную укладку белков, т.е. формируют третичную и четвертичную структуры белков. Ионные связи разрываются при денатурации.

Читайте так же:  Недостаток аргинина в организме

Ван-дер-ваальсовые взаимодействия разновидность связей, возникающих при кратковременной поляризации атомов.

Гидрофобные связи возникают между неполярными (гидрофобными) радикалами аминокислот в полярном растворителе (вода). Гидрофобные радикалы погружаются внутрь белковой молекулы, меняя пространственное расположение полипептидной цепи. Гидрофобные взаимодействия имеют энтропийную природу, придают устойчивость молекуле белка, формируют его третичную, а также четвертичную структуру.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Для студента самое главное не сдать экзамен, а вовремя вспомнить про него. 9792 —

| 7399 — или читать все.

Химические свойства аминокислот: взаимодействие со щелочами, кислотами и друг с другом (реакция поликонденсации).

1) Образование солей это амфотерные соединения, поэтому они способны образовывать соли как с кислотами, так и с основаниями.-. Аминокислоты

-Аминокислоты способны также образовывать устойчивые комплексные соли с ионами некоторых двухвалентных металлов: Cua 2+ , Ni 2+ , Zn 2+ , Co 2+ . С ионами Cu 2+ получаются кристаллические хелатные соли синего цвета, которые используются для выявления, выделения и очистки аминокислот (качественная реакция).

2) Реакции по карбоксильной группе

3) Реакции по аминогруппе

4) Реакции аминокислот под действием ферментов

5. Аминокислоты взаимодействуют друг с другом

-СО–NH – пептидная группа (амидная группа)

Пептидная связь и полипептиды.

α-Аминокислоты могут ковалентно связы­ваться друг с другом с помощью пептидных свя­зей.Карбоксильная группа одной аминокислоты ковалентно связывается с аминогруппой другой аминокислоты. При этом возникает R-CO-NH-R связь, называемая пептидной связью. При этом происходит отщепление мо­лекулы воды .

При помощи пептидных связей из аминокислот образуются белки и пептиды. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды.Час­то в названии таких молекул указывают количе­ство входящих в состав олигопептида аминокис­лот: трипептид, пентапептид, октапептид и т.д. Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды»,а полипептиды, состоя­щие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Мономеры аминокислот, входящих в состав бел­ков, называют «аминокислотные остатки».Амино­кислотный остаток, имеющий свободную амино­группу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную C-карбоксильную груп­пу — С-концевым и пишется справа. Пептиды пи­шутся и читаются с N-конца.

Связь между α-углеродным атомом и α-аминогруппой или α-карбоксильной группой спо­собна к свободным вращениям (хотя ограниче­на размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать раз­личные конфигурации.

Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т.е. α-углеродные атомы располагаются по разные стороны от пептид­ной связи. В результате боковые радикалы ами­нокислот находятся на наиболее удалённом рас­стоянии друг от друга в пространстве. Пептидные связи очень прочны и являются ковалентными.

В организме человека вырабатывается мно­жество пептидов, участвующих в регуляции раз­личных биологических процессов и обладающих высокой физиологической активностью. Такими являются целый ряд гормонов – окситоцин (9 аминокислотных остатков), вазопрессин (9), брадикинин (9) регулирующий тонус сосудов, тиреолиберин (3), антибиотики – грамицидин, пептиды, обладающие обезболивающим дей­ствием (энкефалины(5) и эндорфины и другие опиоидные пептиды). Обезболивающий эф­фект этих пептидов в сотни раз превосходит анальгезирующий эффект морфина;

Аминокислоты, их строение и химические свойства: взаимодействие с соляной кислотой, щелочами, друг с другом. Биологическая роль аминокислот и их применение

Аминокислоты – это гетерофункциональные органические соединения, в состав молекул которых входит аминогруппа NH2 и карбоксильная группа COOH

аминоуксусная кислота

аминопропановая кислота

Физические свойства.
Аминокислоты – это бесцветные кристаллические растворимые в воде вещества. В зависимости от радикала они могут быть кислыми, горькими и безвкусными.

Химические свойства

Аминокислы – это амфотерные органические соединения (за счёт аминогруппы, они проявляют основные свойства и за счёт карбоксильной группы COOH проявляют кислотные свойства)

Реагируют с кислотами

H2N – CH2 – COOH + NaOH = [H3N – CH2 – COOH- ]Cl — аминоуксусная кислота

Реагируют со щелочами

H2N – CH2 – COOH + NaOH = H2N – CH3 – COONa + H2O — натриевая соль глицина

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Реагируют с основными оксидами

Билет №17

Взаимосвязь строения, свойства и применения на примере простых веществ.

Для большинства неметаллов простых веществ характерно молекулярное строение, и лишь некоторые из них имеют немолекулярное строение.

Немолекулярное строение

C, B, Si

У этих неметаллов атомные кристаллические решётки, поэтому они обладают большой твёрдостью и очень высокими температурами плавления.

Добавка бора к стали, к сплавам алюминия, меди, никеля и др. улучшает их механические свойства.

1. Алмаз – для бурения горных пород

2. Графит – для изготовления электродов, замедлителей нейтронов в атомных реакторах, в качестве смазочного материала в технике.

3. Уголь, состоящий в основном из углерода, — адсбент – для получения карбида кальция, чёрной краски.

Молекулярное строение

Для этих неметаллов в твёрдом состоянии характерны молекулярные кристалические решётки, при обычных условиях это газы, жидкости или твёрдые вещества с низкими температурами плавления.

1. Ускорение химических реакций, в том числе в металлургии

2. Резка и сварка металлов

3. В жидком виде в ракетных двигателях

4. В авиации и подводных лодках для дыхания

Белки – как биополимеры. Первичная, вторичная и третичная структура белков. Свойства и биологические свойства белков.

Белки – это биополимеры в состав молекул которых входят остатки аминокислот

Белки имеют первичную, вторичную, третичную, и четвертичную структуру.

Первичная структура – это состоящая из остатков аминокислот соежинённых между собой пектидными связями

Вторичная структура – это цепь, свёрнутая в спираль и кроме пептидных связей есть водородные

Третичная структура – спираль, свёрнутая в клубок и дополнительно имеет сульфидные связи S-S

Четвертичная структура – двойная спираль, свёрнутая в клубок

Читайте так же:  Сколько грамм креатина принимать в день

Белки – амфотерные электролиты. При определенном значении pH среды число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Белки имею разнообразное строение. Есть белки нерастворимые в воде, есть белки легко растворимые в воде. Есть белки малоактивные в химическом отношении, устойчивые к действию агентов. Есть белки крайне неустойчивые. Есть белки, имеющие вид нитей, достигающих в длину сотен нанометров; есть белки, имеющие форму шариков диаметром всего 5–7 нм. Они имеют большую молекулярную массу (104—107).

Химмические свойства
1. Реакция денатурации – это разрушение первичной структуры белка под действием температуры.
2. Цветные реакции на белки
а) Взаимодействие белка с Cu(OH)2
2NaOH + CuSO4 = Na2SO4 + Cu(OH)2
б) Взаимодействие белка с HNO3
Реактивом на серу является ацетат свинца (CH3COO)2Pb, образуется черный осадок PbS

Биологическая роль
Белки – строительные материалы
Белки являются обязательными компонентом всех клеточных структур
Белки ферменты, играют роль катализаторов
Регулярные белки: к ним относят гармоны
Белки – средство защиты
Белки как источник энергии

Соединение аминокислот друг с другом

Реакции аминокислот по аминогруппе

Реакция с формальдегидом:

Эта реакция лежит в основе количественного определения a-аминокислот методом формольного титрования щелочью (метод Серенсена).

Реакция используется для «защиты» аминогрупп при пептидном синтезе.

Реакция с азотистой кислотой:

По объему выделившегося азота определяют количество аминогрупп в природных аминосодержащих соединениях (метод Ван-Слайка).

Большая Энциклопедия Нефти и Газа

Соединение — аминокислота

При этом он допускал, что эти вещества могут быть соединениями аминокислот . Ему удалось выделить ряд соединений, которые при дальнейшем гидролизе распадались на аргинин, лизин и глютаминовую кислоту. Количества этих аминокислот в выделенных соединениях были приблизительно равны. [31]

В подавляющем большинстве процессов, которые нас интересуют, точка равновесия сильно сдвинута в сторону распада. Другими словами, самопроизвольный распад значительно более вероятен и потому происходит гораздо быстрее, чем самопроизвольный синтез. Так, например, самопроизвольное постепенное соединение аминокислот с образованием белка имеет очень небольшую вероятность, и потому для него нужно очень много времени. Распад же белка или промежуточного продукта на составляющие его аминокислоты гораздо более вероятен и потому происходит гораздо быстрее. [32]

Эти аминокислоты твфйзуют две полипептидные цепи, так как удалось обнаружить два N-концевых аминокислотных остатка ( фенил-аланин и глицин) и два С-концевых аминокислотных остатка ( аланин и аспарагин), причем полипептидные цепи соединяются друг с другом поперечными мостиками, образованными дисульфидными группами. В настоящее время последовательность соединения аминокислот в молекуле инсулина полностью расшифрована. Схематически структуру инсулина ( для молекулярного веса 6000) можно изобразить следующим образом ( см. также стр. [34]

Дальнейшее развитие химии белков было невозможно без решения новой, не менее трудной задачи — установления деталей строения индивидуальных белков. Точное представление о порядке соединения аминокислот в полипептидные цепи, о расположении сульфгидрильных мостиков между такими цепями было необходимо не только как непременное условие подхода к самой заманчивой цели органической химии — синтезу белковых веществ. Развитие биологической химии, в особенности энзимологии и иммунохимии, вызвало возникновение новых проблем, проблем взаимосвязи строения белковых веществ с теми биологическими функциями, которые они выполняют в организме. Разрешение биохимических проблем не менее настоятельно требовало точного знания деталей строения индивидуальных активных белков. [35]

Под стратегией понимают последовательность соединения аминокислотных составляющих в пептид. Теперь под стратегией понимается только тип соединения аминокислот , причем различают ступенчатое наращивание цепей и фраг-ментную конденсацию. Особенности этих путей синтеза обсуждаются ниже. [36]

Белки состоят из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Сначала исследования были направлены на выяснение механизма образования пептидных связей не в белках, а в низкомолекулярных соединениях — пептидах, с тем чтобы по аналогии с пептидами разобраться в механизме синтеза пептидных связей в белках. Изучение этих процессов показало, что для синтеза — пептидов, для соединения аминокислот между собой, необходима энергия, заключенная в макроэрги-ческих фосфатных связях АТФ. При синтезе одной пептидной связи одна молекула АТФ превращается в АДФ и выделяется неорганический фосфат. [37]

За последнее десятилетие возможности применения рентгеновского анализа значительно возросли. Около десяти лет тому назад была закончена работа Ходжкин с сотрудниками по бензилпени-циллину; это был один из первых примеров использования данного физического метода для решения трудной стереохимической проблемы. К 1956 г. в той же лаборатории было установлено строение витамина В12, а в настоящее время с помощью рентгеновского анализа Кендрью с сотрудниками определяют последовательность соединения аминокислот в глобулярном протеине — миоглобине. За то же время стандартное отклонение при определении этим методом длин связей в сравнительно простых мшеку — — лах было уменьшено в десять раз — до нескольких тысячных ангстрема. Огромную пользу принесло развитие вычислительной техники; вероятно, что с развитием полностью автоматизированных методов измерений будут вскоре преодолены и другие препятствия. Тем не менее, определение кристаллической структуры останется, вероятно, длительным процессом, требующим в сложных случаях до десяти и более лет работы в расчете на одного человека. [38]

Эти аминокислоты образуют две полипептидные цепи, так как удалось обнаружить два N-концевых аминокислотных остатка ( фенил-аланин и глицин) и два С-концевых аминокислотных остатка ( аланин и аспарагин), причем полипептидные цепи соединяются друг с другом поперечными мостиками, образованными дисульфидными группами. В настоящее время последовательность соединения аминокислот в молекуле инсулина полностью расшифрована. [39]

Удивительной чертой биоэнергетики является необыкновенно широкое использование АТФ для покрытия расходов энергии, производимых организмов. АТФ обеспечивает энергией мышечную ткань. Когда спортсмен начинает бег, в его мышечной системе прежде всего расходуется АТФ. АТФ питает энергией механизмы синтеза белка ( для соединения аминокислот в полипептидную цепочку необходимы затраты энергии); АТФ отдает энергию даже для движений протоплазмы — недавно доказана ее роль в слабых, но закономерных потоках протоплазмы в клетке. [40]

Читайте так же:  Незаменимые аминокислоты в растительной

Механизм этого процесса и три известных типа РНК, которые принимают участие в синтезе белка, показаны на рис. 40.12. Самый крупный тип РНК найден в рибосомах — районах клетки, которые служат сборочными центрами полипептидов. Рибосомы, содержащие от 40 до 60 % рибосомальной РНК ( рРНК), имеют константу седиментации от 30 до 80 S в зависимости от того, диссоциированы или ассоциированы две субъединицы, из которых они состоят. Каждая субъединица содержит характерный тип РНК размером от 16 до 30 S, а также ряд различных белков неизвестного назначения. Рибосомы, однако, могут функционировать лишь тогда, когда они запрограммированы другим типом РНК, известным под названием информационная, или матричная, РНК ( мРНК), которая имеет решающее значение в детерминировании последовательности соединения аминокислот в белке. Естественно, что молекул мРНК должно быть столько же, сколько белков в данной клетке; полагают, что они имеют размер приблизительно от 6 до 15 S. Третий тип — растворимая, или транспортная, РНК ( тРНК) — имеет самые маленькие молекулы из всех типов РНК. [41]

Механизм этого процесса и три известных типа РНК, которые принимают участие в синтезе белка, показаны на рис. 40.12. Самый крупный тип РНК найден в рибосомах — районах клетки, которые служат сборочными центрами полипептидов. Рибосомы, содержащие от 40 до 60 % рибосомальной РНК ( рРНК), имеют константу седиментации от 30 до 80 S в зависимости от того, диссоциированы или ассоциированы две субъединицы, из которых они состоят. Каждая субъединица содержит характерный тип РНК размером от 16 до 30 S, а также ряд различных белков неизвестного назначения. Рибосомы, однако, могут функционировать лишь тогда, когда они запрограммированы другим типом РНК, известным под названием информационная, или матричная, РНК ( мРНК), которая имеет решающее значение в детерминировании последовательности соединения аминокислот в белке. Естественно, что молекул мРНК должно быть столько же, сколько белков в данной клетке; полагают, что они имеют размер приблизительно от 6 до 15 S. Третий тип — растворимая, или транспортная, РНК ( тРНК) — имеет самые маленькие молекулы из всех типов РНК. В ее функции при синтезе белка входит перенос аминокислот в реакциокносгюсобной форме к комплексу рибосома — матричная РНК. [42]

Здесь каждая сРНК становится на определенное место шаблона и, следовательно, все доставленные аминокислоты тоже располагаются в строго определенной последовательности. Взаимодействие между сРНК и аминокислотой является каталитической реакцией. Он будет действовать лишь на ту сРНК, которая содержит тройку оснований, отвечающую данной аминокислоте. Связав, например, валин, фермент соединяется с сРНК, имеющей тройку ЦАА. Специальные ферменты осуществляют и соединение аминокислот на мРНК, тем самым заканчивая главную часть химической работы синтеза белка. [43]

Это был очень важный для химии белка вывод, который основывался на следующих фактах. Во-первых, при кислотном и щелочном гидролизе в качестве основных продуктов распада были обнаружены различные аминокислоты. Во-вторых, точно такие же аминокислоты образовывались при ферментативном разложении белков. Другие соединения, рассматриваемые в качестве компонентов белковой молекулы, как правило, не могли быть так четко охарактеризованы, и их присутствие в белке опровергалось последующими исследованиями. Известно, что белки являются амфотерными веществами, не содержащими большого числа свободных амино — и карбоксильных групп. Очевидно, соединение аминокислот в белковой молекуле должно было происходить таким образом, что их амино — и карбоксильные группы замыкались. [44]

Рассмотрим прежде всего молекулы ферментов, осуществляющих катализ в организме. Эта тема будет подробно обсуждаться в гл. Например, фермент химотрипсин — сополимер 245 аминокислот, причем эти аминокислоты соединены в строгой последовательности и нарушения упорядоченности не наблюдаются. Между тем хорошо известно, что любой синтетический полимер с такой же степенью полимеризации будет обладать довольно широким распределением по составу. Кроме этого, синтетические полимеры обычно построены из структурных единиц ( мономеров) одного типа или в лучшем случае из двух чередующихся типов мономеров. Возвращаясь к химотрипсину, следует особо отметить, что его каталитическое действие обеспечивается четкой последовательностью 245 входящих в него аминокислот. Именно заданный порядок соединения аминокислот позволяет молекуле химотрипсина принимать пространственную конфигурацию, которая необходима для соответствующего расположения реагирующих групп, входящих в состав этого фермента. Упорядоченность обеспечивает совместность действия химически активных групп. Рассмотрим, например, процесс деацилирования, осуществляемый с участием химотрипсина. [45]

Большая Энциклопедия Нефти и Газа

Соединение — аминокислота

Синтез белков из аминокислот происходит в четыре стадии: активирование аминокислот; соединение аминокислот с рибонуклеиновой кислотой; образование пептидной связи; освобождение синтезированной молекулы белка от рибосомы. [16]

[1]

Следовательно, согласно современным представлениям, каждый фермент синтезируется путем линейной последовательности реакций соединения аминокислот , начинающейся на одном конце мРНК и заканчивающейся на другом ее конце, где белковая цепь полностью освобождается. [18]

К свободных аминокислот, поскольку электростатические и индуктивные эффекты соседних группировок в значительной мере изменяются при соединении аминокислот в полипептидную цепь. Широкие границы значений р / С связаны с тем, что в глобулярном белке ионогенная группировка может иметь различное по электронному влиянию и полярности окружение. Тем не менее вероятность того, что в белке будет найдена карбоксильная группа с р / Сб или фенольная группа тирозильного остатка с р / ( 8, крайне низка. [19]

Чтобы лучше понять современные представления о репрессии и индукции синтеза ферментов, необходимо сначала рассмотреть, как происходит соединение аминокислот в определенной последовательности при образовании молекулы белка. В последние годы этот вопрос многократно описывался в литературе с самых различных точек зрения. Поэтому мы коснемся его очень кратко, а для общего ознакомления рекомендуем читателю книгу Дж. [20]

Читайте так же:  Аминокислоты их строение и биологическая роль

Потерн в содержании аминокислот, наблюдаемые при бумажной хроматографии, могут быть объяснены, по мнению автора, взаимодействием соединений аминокислот с клетчаткой. [21]

Установить структуру белков очень сложно, так как их свойства зависят не только от аминокислотного состава, но и от последовательности соединения аминокислот внутри молекулы белка. К тому же белки каждого живого организма имеют свои специфические особенности. [23]

Тем самым А.Я. Данилевский первый указал на связь — NH-СО — ( позднее получившую название пептидной связи) как на наиболее вероятный способ соединения аминокислот в белковой молекуле. [24]

Оказалось, что хорошо протекающие реакции с модельными специальными или модифицированными белками идут гораздо медленнее с другими белковыми веществами, вследствие влияния соседних групп, отсутствовавших у моделей или не оказывавших никакого влияния при другой последовательности соединения аминокислот . [25]

Фишер, учитывая все эти данные, четко представлял себе план дальнейших исследований, сведя их к решению четырех основных задач: 1) качественного и — количественного определения конечных продуктов полного гидролиза белковых веществ, 2) установлению строения этих конечных продуктов, 3) соединению аминокислот в возможно большее количество разнообразных соединений со связями амидного типа и 4) сравнению полученных таким образом соединений как с природными белками, так и с продуктами их частичного гидролиза. [26]

Для всех соединений аминокислот с динитрофторбензолом величины RJ хорошо известны, и ими можно воспользоваться для опознания аминокислоты. [27]

Лягазы, которые образуют С-О — связи. К ним относятся ферменты, синтезирующие соединения аминокислот с тРНК — Эти реакции играют важную роль в био-синтезе белков. Например, L-тирозин: тРНК — лигаза ( АМФ) ( 6.1.1.1), катализирующая присоединения L-тирозина к тРНК — АМФ обозначает, что при этой реакция происходит расщепление АТФ на АМФ и пирофосфат. [28]

Недавние обширные биосинтетические исследования [40-43] указывают на то, что механизм образования пептидных антибиотиков резко отличается от механизма синтеза белка. Появилсй новый, нерибосомальный механизм соединения аминокислот , последовательность которых определяется белковым шаблоном, и он был подробно изучен на примере многих пептидных антибиотиков, включая грамицидин, тироцидин и бацитрацин. [29]

Как соединяются аминокислоты, образуя молекулу белка. Какая молекула высвобождается при таком соединении аминокислот . [30]

Строение аминокислот

Общие сведения о строении аминокислот

В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:

CH3-CH(NH2)-COOH (α-аминопропионованя кислота);

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Электронное строение аминокислот

В зависимости от строения радикала все аминокислоты можно разделить на алифатические, ароматические (содержат бензольное кольцо) и гетероциклические:

Аланин (2-аминопропановая кислота).

Аспаргиновая кислота (аминобутандиовая кислота).

Цистеин (2-амино-3-меркаптопропановая кислота).

Существует также классификации аминокислот в зависимости от их кислотно-основных свойств:

— нейтральные (равное число амино- и карбоксильных групп);

[3]

— кислые (дополнительная карбоксильная группа, как, например в аспаргиновой или глутаминовой кислотах);

— основные (с дополнительной амино-группой, как, наприер в лизине).

В молекулах всех аминокислот, кроме глицина, атом углерода в α-положении содержит четыре различных заместителя, т.е. является асимметрическим. Благодаря центру хиральностиэти аминокислоты могут существовать в виде двух оптически активных энантиомеров. Отнесение аминокислот к D- или L-стереохимическим рядам проводят по стереохимическому стандарту – глицериновому альдегиду (рис. 1): к D-ряду принадлежат соединения, у которых аминогруппа расположена в формуле Фишера справа, и к L-ряду – у которых она слева.

Рис. 1. Проекционные формулы Фишера D- и L-аминокислот.

Типы изомерии аминокислот

Для аминокислот характерно несколько типов изомерии, среди которых:

— изомерия углеродного скелета;

— изомерия положения функциональных групп;

Одной из особенностей аминокислот является возможность взаимодействия их друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например,

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами.

Примеры решения задач

Задание Назовите области применения аминокислот
Ответ Аминокислоты и их производные нашли широкое применение в пищевой, медицинской, микробиологической и химической отраслях промышленности. Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма.
Задание Укажите формулу аминокислоты:
Ответ Аминокислоты – органические бифункциональные соединения, в состав которых входят карбоксильная группа –СООН и аминогруппа – NH2. Такие функциональные группы имеются в составе вещества под буквой (б), следовательно, формуле аминокислоты соответствует вещество (б).

Копирование материалов с сайта возможно только с разрешения
администрации портала и при наличие активной ссылки на источник.

Понравился сайт? Расскажи друзьям!

Источники


  1. Гурвич, М. М. Диетология. Полное руководство / М.М. Гурвич. — М.: Эксмо, 2013. — 592 c.

  2. Диабет-меню. — М.: Эксмо, 2008. — 256 c.

  3. Кожухова, Н.Н. Теория и методика физического воспитания и развития ребенка / Н.Н. Кожухова. — М.: Владос, 2008. — 700 c.
Соединение аминокислот друг с другом
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here