Состоят из остатков аминокислот

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: состоят из остатков аминокислот с профессиональным описанием и объяснением.

После изучения темы «Белки» контрольной работы не предусмотрено, однако вполне уместен контроль знаний в форме теста.

1.

Мономерами молекул белка являются:

а) глюкоза; б) жирные кислоты;

в) глицерин; г) аминокислоты.

2. Структурная особенность молекул аминокислот, отличающая их друг от друга:

а) радикал; б) аминогруппа;

в) карбоксильная группа; г) нитрогруппа.

3. В первичной структуре молекул белка остатки аминокислот соединены между собой посредством следующей химической связи:

а) дисульфидная; б) пептидная;

в) водородная; г) ионная.

4. Синтез белков происходит в органоидах клетки, называемых:

а) хлоропласты; б) рибосомы;

в) митохондрии; г) аппарат Гольджи.

5. При расщеплении 1 г белка освобождается количество энергии (кДж):

а) 17,6; б) 38,9; в) 44,5; г) 56,7.

6. При последовательной обработке белка растворами щелочи и сульфата меди(II) (биуретовая реакция) появляется:

а) желтое окрашивание;

б) красно-фиолетовая окраска;

в) черный осадок;

г) осадок голубого цвета.

7. Составьте формулу дипептида, состоящего из остатков аминоуксусной кислоты (глицина) и
2-амино-3-гидроксипропановой кислоты (серина).

8. Напишите схему реакции гидролиза трипептида – глицилсерилаланина (аланин –
2-аминопропановая кислота).

1.

Общепринятое число аминокислот, участвующих в синтезе белков:

а) 35; б) 50; в) 20; г) 23.

2. Для всех аминокислот две общие структурные единицы:

а) радикал; б) аминогруппа;

в) карбоксильная группа; г) гидроксигруппа.

3. Пространственная конфигурация белковой молекулы, напоминающая спираль (вторичная структура белка), образуется благодаря многочисленным:

а) дисульфидным связям;

б) пептидным связям;

в) водородным связям;

г) сложноэфирным мостикам.

4. Процесс необратимого свертывания белков называется:

а) денатурация; б) полимеризация;

в) поликонденсация; г) гибридизация.

5. Первым белком, у которого удалось расшифровать первичную структуру (в 1954 г.), был:

а) казеин; б) инсулин;

в) глиадин; г) кератин.

6. При действии концентрированной азотной кислоты на белки (ксантопротеиновая реакция) появляется:

а) желтое окрашивание;

б) красно-фиолетовая окраска;

в) черный осадок;

г) осадок голубого цвета.

7. Составьте формулу дипептида, состоящего из остатков аминокислот – аланина и лейцина
(2-амино-4-метилпентановой кислоты).

8. Напишите схему реакции гидролиза трипептида – аланиллейцилглицина.

7

8

7

8

Биоорганическая химия

Белки и пептиды.

Белки – природные высокомолекулярные азотосодержащие органические соединения. Они играют первостепенную роль во всех жизненных процессах, являются носителями жизни. Белки содержатся во всех тканях организмов, в крови, в костях.

Белок, также как углеводы и жиры, — важнейшая составляющая часть пищи человека.

Химическое строение белков

Молекулы белков состоят из остатков аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью.

Пептидная связь возникает при образовании белков в результате взаимодействия аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Из двух аминокислот образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды.

Десятки, сотни и тысячи молекул аминокислот, соединяясь друг с другом, образуют гигантские молекулы белков.

В молекулах белков многократно повторяются группы атомов -СО-NH-; их называют амидными, или в химии белков пептидными группами. Соответственно белки относят к природным высокомолекулярным полиамидам или полипептидам.

Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает 300, однако некоторые из них достаточно редки.

Среди аминокислот выделяется группа из 20 наиболее важных. Они встречаются во всех белках и получили название альфа-аминокислот.

Всё многообразие белков в большинстве случаев образовано этими двадцатью альфа-аминокислотами. При этом для каждого белка строго специфичной является последовательность, в которой остатки входящих в его состав аминокислот соединяются друг с другом. Аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом организма.

Белки и пептиды

И белки, и пептиды – это соединения, построенные из остатков аминокислот. Различия между ними колличественные.

Условно считают, что:

  • пептиды содержат в молекуле до 100 аминокислотных остатков (что соответствует молекулярной массе до 10 000), а
  • белки – свыше 100 аминокислотных остатков (молекулярная масса от 10 000 до нескольких миллионов).

В свою очередь в группе пептидов принято различать:

  • олигопептиды (низкомолекулярные пептиды), содержащие в цепи не более 10 аминокислотных остатков, и
  • полипептиды, в состав цепи которых входит до 100 аминокислотных остатков.

Для макромолекул с числом аминокислотных остатков, приближающимся или немного превышающим 100, понятия полипептидов и белков практически не разграничиваются и часто являются синонимами.

Структура белков. Уровни организации.

Молекула белка это чрезвычайно сложное образование. Свойства белка зависят не только от химического состава его молекул, но и от других факторов. Например, от пространственной структуры молекулы, от связей между атомами, входящих в молекулу.

Выделяют четыре уровня структурной организации молекулы белка.

1. Первичная структура

Первичная структура представляет собой последовательность расположения остатков аминокислот в полипептидных цепях.

Последовательность остатков аминокислот в цепи является наиболее важной характеристикой белка. Именно она определяет основные его свойства.

Белок каждого человека имеет свою уникальную первичную структуру, связанную с генетическим кодом.

2. Вторичная структура.

Вторичная структура связана с пространственной ориентацией полипептидных цепей.

Её основные виды:

[1]

  • альфа-спираль,
  • бетта-структура (имеет вид складчатого листа).

Вторичная структура закрепляется, как правило, водородными связями между атомами водорода и кислорода пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена.

Водородные связи как бы сшивают спираль, удерживая полипептидную цепь в закрученном состоянии.

3. Третичная структура

Третичная структура отражает пространственную форму вторичной структуры.

Например, вторичная структура в форме спирали, в свою очередь, может иметь шаровидную или яйцевидную форму.

Третичная структура стабилизируется не только водородными связями, но и другими видами взаимодействия, например ионным, гидрофобным, а также дисульфидными связями.

4. Четвертичная структура

Первые три уровня характерны для структурной организации всех белковых молекул.

Четвёртый уровень встречается при образовании белковых комплексов, состоящих из нескольких полипептидных цепей.

Это сложное надмолекулярное образование, состоящее из нескольких белков, имеющих свою собственную первичную, вторичную и третичную структуры.

В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки.

Читайте так же:  Аргинин где содержится больше всего

Ассоциация полипептидных цепей в четвертичную структуру может приводить к возникновению новых биологических свойств, отсутствующих у исходных белков, образующих эту структуру.

В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной.

Классификация белков

Ввиду многообразия пептидов и белков существует несколько подходов к их классификации. Их можно классифицировать по биологическим функциям, составу, пространственному строению.

По составу белки подразделяются на:

При гидролизе простых белков в качестве продуктов расщепления получаются только альфа-аминокислоты.

Сложные белки наряду с собственно белковой частью, состоящей из альфа-аминокислот, содержит органическую или неорганическую части непептидной природы, называемые простетическими группами.

Примерами сложных белков могут служить транспортные белки миоглобин и гемоглобин, в которых белковая часть – глобин – соединена с простетической группой – гемом. По типу простетической группы их относят к гемопротеинам.

Фосфопротеины содержат остаток фосфорной кислоты, металлопротеины – ионы метала.

Смешанные биополимеры представляют собой также сложные белки. В зависимости от природы простетической группы их подразделяют на:

  • Гликопротеины (содержат углеводную часть),
  • Липопротеины (содержат липидную часть),
  • Нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты).

В организме белки редко встречаются в «чистом» виде. В основном они входят в состав сложных образований с высоким уровнем организации, включающих в качестве субъединиц другие биополимеры и различные органические и неорганические группировки.

По пространственной структуре белки делятся на два больших класса:

Для глобулярных белков более характерна альфа-спиральная структура, а цепи их изогнуты в пространстве так, что макромолекула приобретает форму сферы.

Глобулярные белки растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем.

Примеры глобулярных белков – альбумин (яичные белок), глобин (белковая часть гемоглобина), миоглобин, почти все ферменты.

Для фибриллярных белков более характерна бетта-структура. Как правило, они имеют волокнистое строение, не растворяются в воде и солевых растворах.

К ним относятся многие широко распространённые белки — бетта-кератин (волосы, роговая ткань), бетта-фиброин (шёлк), миоинозин (мускульная ткань), коллаген (соединительная ткань).

Функции белков в организме.

Классификация белков по их функциям является достаточно условной, так как один и тот же белок может выполнять несколько функций.

Ниже перечислим основные функции белков в организме:

1. Каталитическая функция.

Белки этой группы называются ферментами. Ферменты катализируют различные химические реакции. Например, реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм).

Примеры каталитических белков: каталаза, алкогольдегидрогеназа, пепсин, трипсин, амилаза и пр.

2. Структурная функция

Придают форму клетке и её органоидам. Например, мономеры актина и тубулина формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

3. Защитная функция

Существует несколько видов защитных функций белков:

  • Физическая защита Физическую защиту организма обеспечивают коллаген — белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами белков этой группы служат фибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании крови.
  • Химическая защита Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.
  • Иммунная защита Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Они нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки.

4. Регуляторная функция

Белки этой группы регулируют различные процессы, протекающие в клетках или в организме. К белкам этой группы относятся: белки-гормоны, белки-рецепторы и пр.

Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных — это белки или пептиды. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови.

5. Сигнальная функция

Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, о́рганами и организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.

Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др. Связывание гормона с его рецептором является сигналом, запускающим ответную реакцию клетки.

Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.

6. Транспортная функция

Участие белков в переносе веществ в клетки и из клеток, в их перемещениях внутри клеток, а также в их транспорте кровью и другими жидкостями по организму.

Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.

Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость.

7. Запасная (резервная) функция

К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений (например, глобулины 7S и 11S) и яйцеклетках животных. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот. Примерами резервных белков являются казеин, яичный альбумин.

Видео (кликните для воспроизведения).

8. Рецепторная функция

Белковые рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану.

Рецепторы реагирует изменением своей пространственной конфигурации на присоединение к ней молекулы определенного химического вещества, передающего внешний регуляторный сигнал и, в свою очередь, передает этот сигнал внутрь клетки или клеточной органеллы.

Читайте так же:  Жиросжигатель коктейль для женщин

9. Моторная (двигательная) функция

Двигательный белок, моторный белок — класс молекулярных моторов, способных перемещаться. Они транформируют химическую энергию, содержащуюся в АТФ, в механическую энергию движения.

Двигательные белки обеспечивают движения организма, например, сокращение мышц.

К двигательным белкам относят белки цитоскелета — динеины, кинезины, а также белки, участвующие в мышечных сокращениях — актин, миозин.

Белки, их строение, классификация, свойства

Белки представляют собой азотосодержащие высокополимерные высокомолекулярные соединения коллоидной природы, обладающие большой лабильностью. В организме животных и растений белок встречается в трех состояниях: жидком (молоко, кровь), полужидком (яичный белок) и твердом (волосы, шерсть, кожа).

От углеводов, жиров белки отличаются тем, что их молекуле кроме О, С, Н всегда содержится N, часто S, реже P, Fe, Cu, I, Mn, Ca и др. элементы. В молекуле белка содержится С — 50,6-54,5 %, О2 — 21,5-23,5 %, N-15,0-17,6 %, Н — 6,5-7,3 %, S- 0,5-2,5 %. Содержание азота в белке являются наиболее характерным и в большинстве случаев составляет в среднем 16 %. Молекулярный вес белков колеблется от 6000 до 1000 000 и выше.

Молекулы белков построены из остатков сотен и тысяч аминокислот, соединенных пептидной связью. Такая связь образуется за счет выделения молекулы воды от аминогруппы одной аминокислоты и карбонильной группы другой аминокислоты.

Для каждого белка характерна структура, в которой он стабилен и проявляет свойственную ему биологическую активность. Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белка.

[3]

Первичная структура — это состав и последовательность соединения аминокислот в молекуле белка. Первичная структура строго специфична для каждого белка.

Первичные структурные элементы в молекуле белка часто имеют форму изогнутой спирали или образуют складки. Чаще всего распространена альфа-спираль, в которой пептидная цепь закручена по часовой стрелке. Такой способ свертывания полипептидной цепи характеризует вторичнуюструктуру. Вторичная структура образуется за счет замыкания водородных связей между пептидными группами.

Третичнаяструктура характеризует пространственное расположение упорядоченных и аморфных участков в полипептидной цепочке. В поддержании третичной структуры белков принимают участие различные типы связей: ковалентные, ионные или солевые, водородные и гидрофобное взаимодействие. Третичная структура имеет прямое отношение к форме молекул белка, которая может быть от шарообразной до нитевидной. Только после приобретения белком нативной третичной структуры он приобретает свою специфическую функциональную активность.

Многие белки образуют комплексы из нескольких молекул, связанных нековалентно и функционирующих как единое целое Такие комплексы называют четвертичной структурой белка. Белки, имеющие четвертичную структуру, вследствие непрочности связей (водородные, ионные) способны диссоциировать на исходные частицы с третичной структурой.

Белки, состоящие из остатков аминокислот, содержат определенное количество аминных и карбоксильных групп, поэтому подобно аминокислотам они также являются амфотерными электролитами, т. е. могут диссоциировать в воде как кислоты, и как основания. В щелочной среде белок будет диссоциировать как кислота, а в кислой — как щелочь.

При определенном значении рН раствора в белке диссоциирует одинаковое число карбоксильных и аминогрупп, так что число положительных и отрицательных зарядов в молекулах белка становится одинаковым. Это состояние белка называется изоэлектрическим, а значение рН раствора, при котором оно достигается — изоэлектрической точкой(ИЭТ). Поскольку в ИЭТ молекула белка не несет суммарного заряда и между соседними молекулами отсутствует электростатическое отталкивание, белки легко осаждаются из растворов при рН, равном их ИЭТ. ИЭТ белка различна для разных белков

Под действием крепких кислот или щелочей, а также под влиянием ферментов белки подвергаются гидролизу и распадаются на более простые соединения, образуя смесь а-аминокислот. В качестве промежуточных продуктов гидролиза белка последовательно, в небольших количествах появляются полипептиды.

Классификация белков основана на их физико-химических и химических особенностях. Белковые вещества подразделяются на простые белки, или протеины, молекулы которых состоят из остатков аминокислот, и сложные белки — протеиды, состоящие из простых белков и соединений небелковой группы (глюкоза, фосфорная кислота и др.), называемой простатической.

Протеины, к которым относятся важнейшие белковые вещества продуктов, подразделяются в зависимости от характера растворимости в различных растворителях на следующие группы:

1.Альбумины растворимы в воде, при кипячении свертываются, а при действии на их растворов сернокислого аммония высаливаются (осаждаются). Содержат много серы — до 2,25 %. Альбуминов много в яичном белке — овальбумин, молоке — лактоальбумин, гречихе, бобовых, крови.

2.Глобулины нерастворимы в чистой воде, но растворимы в 5-15 % растворах нейтральных солей (NaCl, K2SO4), при более высокой концентрации солей они высаливаются. Они находятся в молоке — лактоглобулин, крови — фибриноген, мясе — миозиноген, яйцах – яичный глобулин, горохе, бобовых, сое, злаках.

3.Проламины незначительно растворяются в воде, но хорошо растворяются в 60-80 % спирте, Проламины встречаются только в семенах растений, в пшенице и ржи — глиадин, кукурузе — зеин, в ячмене, овсе.

4.Глютелины — белки растительного происхождения, содержатся в злаковых и зеленых частях растений. Нерастворимы в воде, нейтральных солях, спирте, растворимы в слабых (0,2 %) растворах щелочей. Типичными представителями являются глютенин — в пшенице и ржи, глютелин — в кукурузе.

5.Протамины и гистоны — растворимы в воде, имеют щелочную реакцию, не содержат серы. Протамины отличаются небольшим молекулярным весом. Протаминов много в икре и молоках рыбы, гистоны содержатся в продуктах животного происхождения, в белках мяса (глобин).

6.Протеноиды- нерастворимы в воде, слабых кислотах и щелочах, не гидролизуются пищеварительными ферментами. Встречаются только в тканях животных. К ним относятся коллаген — белок соединительной ткани, кожи, хрящей, эластин — белок сухожилий и соединительной ткани, оссеин — белок костной ткани, кератин — белок волос, шерсти. Протеноиды растворяются только при энергичной обработке кислотами и щелочами.

Читайте так же:  Диарея от л карнитина

Сложные белки протеидыв зависимости от химической природы небелковой группы подразделяются на следующие виды:

1. Фосфопротеиды- белки в которых аминокислоты соединены с фосфорной кислотой. К ним относятся вителлин яичного желтка, казеин творога, казеиноген молока.

2. Гликопротеиды- белки состоящие из аминокислот и сахаров или их производных. Основные представители — муцины и мукоиды находятся в слизистых выделениях животных, хрящах, костях, в составе пищеварительных соков.

3. Липопротеиды- соединение белка с жирами и липоидами (фосфоглицериды, холестерин). Липопротеиды широко распространены в природе, растворимы в воде и не растворимы в эфире, бензоле, хлороформе, находятся в яичном желтке, плазме животных клеток, нервной ткани.

4. Хромопротеиды- белки, которые включают окрашенные простетические группы, содержащие медь, железо, магний. Это гемоглобин крови (Fе), миоглобин мышц (Fе), хлорофилл (Мg).

5. Нуклепротеиды- соединения белков с нуклеиновыми кислотами, входят в состав любой клетки, выполняют функцию передачи наследственных свойств. структуре и функциям нуклеиновые кислоты подразделяются на РНК и ДНК

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Как построены белки

Из каких главных типов соединений состоят живые организмы? Ученые установили, что между самыми, казалось бы, различными организмами — грибами и бактериями, растениями и рыбами, птицами и млекопитающими — нет принципиальных различий. Все они состоят из нескольких типов веществ, общих для всех организмов. Основу живого составляют высокомолекулярные соединения — белки. Все белки — микробов, растений, животных, человека — состоят в основном из 20 аминокислот. Вот общая формула их строения:

Аминокислоты различаются лишь строением группы R. Если в самом простом случае радикал R — водород, то получится простейшая аминокислота глицин:

Рис. 1. Все аминокислоты (кроме глицина) встречаются в двух формах: L и D. На рисунке изображена аминокислота аланин: L-форма (слева), которая входит в состав белков, и ее оптический антипод — D-форма (справа).

Если радикал R — СН3. получается аланин (рис. 1):

Другие аминокислоты построены сложнее, например в аминокислоте фенилаланине один водород в метильной группе аланина заменен на ароматический остаток — фенил:

Во всех 20 аминокислотах есть общая часть, содержащая две реакционноспособные группы: аминогруппу NH2 и карбоксильную группу СООН. Эти группы очень легко вступают в реакцию. Путем отщепления одной молекулы воды от двух аминокислот получается более сложное соединение с характерной группировкой атомов: — СО —NH — (называемой амидной или пептидной):

В полученном соединении (дипептиде) опять-таки есть свободная аминогруппа и свободный карбоксил. При взаимодействии дипептида с аминокислотами и другими пептидами могут образоваться полипептиды — полимеры. Их характерная особенность в том, что они построены из остатков аминокислот и содержат амидные (пептидные) связи. Сейчас известно очень много пептидов, как найденных в природе, так и синтезированных. В их составе многие десятки аминокислот. Например, важный гормон, регулирующий деятельность надпочечников, — это пеп-тид, содержащий 39 остатков аминокислот.

По такому же принципу построены белки — это уже полипептиды сложного строения и большого молекулярного веса. В отличие от обычных полимеров, с определенной последовательностью мономеров в цепи (см. ст. «Полимеры»), все белки отличаются друг от друга последовательностью остатков различных аминокислот вдоль цепи. Последовательность, в которой соединяются между собой различные аминокислоты, называют первичной структурой белка (полипептида). Ее выяснением занимаются сейчас многие лаборатории мира. Работа эта сложная и очень важная.

Аминокислотный состав белков

Строение и функции белков. Ферменты

Строение белков

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот;неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называютпростыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называютсложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называютпептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованиюполипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Читайте так же:  Как запомнить незаменимые аминокислоты

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Увлечёшься девушкой-вырастут хвосты, займёшься учебой-вырастут рога 9560 —

| 7557 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

mozok.click

Белки и аминокислоты

Вспомните: что вам известно из курса биологии о строении и биологической

роли аминокислот и белков.

Понятие об аминокислотах.

[2]

Аминокислоты — мономеры белков

Огромное значение для жизни на Земле имеют органические кислоты, в молекулах которых кроме карбоксильной группы -COOH есть еще одна группа — аминогруппа -NH2. Такие соединения называют аминокислотами. Все белки, содержащиеся в составе живых организмов, состоят из остатков молекул различных аминокислот.

В природе преобладают аминокислоты, в молекулах которых обе группы — карбоксильная и аминогруппа — соединены с одним атомом Карбона:

где R — атом Гидрогена или определенная группа атомов. Такие аминокислоты называют а-аминокислотами.

Самая простая аминокислота — аминоэтановая, ее также называют аминоуксусной кислотой, или глицином:

Аминокислот, как и других органических соединений, существует очень много. В живых организмах встречается около 700 аминокислот, но для синтеза белков растений и животных используется лишь 21 аминокислота, причем только а-аминокислоты.

Аминокислоты — твердые бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и плохо — в органических растворителях. Растворимость аминокислот обусловлена возможностью образования

водородных связей карбоксильной группой (как в карбоновых кислотах) и аминогруппой. Некоторые аминокислоты сладкие на вкус.

Понятие о белках

Белки — природные высокомолекулярные соединения, молекулы которых состоят из остатков молекул аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями.

Другими словами, белки — это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Обычно белки содержат 100 и более остатков молекул аминокислот, которые образуют полипептидную цепь. Большинство белков человеческого организма содержит несколько сотен аминокислотных остатков. Молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов.

По составу белки разделяют на протеины — простые белки, состоящие только из остатков молекул аминокислот, и протеиды. — сложные белки, состоящие из остатков молекул аминокислот и различных небелковых составляющих, например ионов металлических элементов (как Fe 2 + в гемоглобине), а также различных органических соединений.

В составе белков нашего организма встречаются остатки молекул более 20 аминокислот. Свойства белков зависят не только от того, какие аминокислотные остатки их образуют, но и от того, в какой последовательности они соединены друг с другом. Такую последовательность аминокислот называют первичной структурой белка (рис. 38.1). Определение первичной структуры белков — важная задача современной науки. Информация о первичной структуре всех белков организма содержится в молекулах дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК).

Рис. 38.1. Первичная структура белка (инсулин). Отдельными кружочками обозначены остатки молекул аминокислот. Внутри кружочков приведены их условные обозначения, например, «Гли» означает «глицин»

Полипептидная цепь обычно свернута в спираль, обладающую определенной пространственной структурой,— а-спираль (рис. 38.2, а), или собирается в ^-складчатую структуру (рис. 38.2, б). Такое свертывание называют вторичной структурой белков. Существование вторичной структуры обусловлено возможностью образования водородных связей между различными частями соседних аминокислотных остатков. Спиральное строение белков впервые определил выдающийся американский ученый Лайнус Полинг.

Спираль, в свою очередь, может иметь определенное пространственное строение, которое является специфическим для каждого белка: спираль сворачивается в клубок (глобулу). Такое строение называют третичной структурой белка (рис. 38.3, а). Для некоторых белков характерно объединение нескольких глобул (субъединиц) в одну частицу, что приводит к образованию четвертичной структуры белков (рис. 38.3, б). В составе таких структур могут содержаться ионы металлических элементов или другие вещества небелковой природы. Так, молекула белка гемоглобина состоит из четырех субъединиц, соединенных с ионом Феррума, что позволяет молекуле гемоглобина переносить кислород и углекислый газ в животных организмах.

Рис. 38.3. Третичная (а) и четвертичная (б) структуры белка

Несмотря на сложность строения молекул белков, их синтез в клетках животных организмов происходит очень быстро, всего за несколько секунд. Живые клетки — это хорошо организованные «фабрики», в которых четко налажена система поставок сырья (аминокислот) и технология сборки (синтеза) белков.

В природе существует множество различных белков. По физическим свойствам они могут существенно отличаться, что обусловлено выполнением различных функций. Они могут быть мягкими и хорошо растворяться в воде, как белок альбумин, содержащийся в яйце. А могут быть очень твердыми и вовсе не смешиваться с водой, как белок кератин, из которого состоят рога, копыта, ногти и перья. Но можно с уверенностью сказать, что у белков нет температуры плавления: при нагревании белки разрушаются и разлагаются.

Денатурация белков. Под действием различных факторов белки могут разлагаться, теряя свою пространственную структуру. Разрушение пространственной структуры белка с сохранением его первичной структуры называют денатурацией. Она происходит при нагревании, изменении кислотности среды, воздействии излучения или растворов солей тяжелых металлических элементов и органических растворителей. Примерами денатурации являются свертывание яичных белков в процессе варки яиц или уплотнение белков молока при скисании (рис. 38.4). Денатурация белков мяса происходит при его термической обработке и засолке. Антисептическое действие этилового спирта также основано на денатурации: при обработке кожи или медицинских инструментов белки бактерий денатурируют, что приводит к их гибели и обеззараживанию поверхности.

Гидролиз белков. Другое химическое свойство белков — способность к гидролизу в кислотной или щелочной средах. При гидролизе разрываются пептидные связи и происходит расщепление полипептидной цепи. Полный гидролиз до отдельных аминокислот происходит при длительном нагревании белков с концентрированной хлоридной кислотой. После попадания белковых веществ в желудок под действием хлоридной кислоты и фермента пепсина происходит их гидролиз. Наш организм усваивает белковые вещества только в виде смеси аминокислот.

Читайте так же:  Продукте больше витамина в12

Иван Яковлевич Горбачевский

Украинский биохимик, иностранный член АН УССР. Родился в селе Зарубинцы Тернопольской области. Окончил медицинский факультет Венского университета. Профессор Чешского университета, Украинского университета в Вене, ректор Украинского университета в Праге. Основные исследования посвящены биохимии обмена нитрогенсодержащих соединений. Одним из первых определил аминокислотную природу белков, возможность гидролиза нуклеиновых кислот. Исследовал способы образования мочевой кислоты в организме, что стало действенным методом диагностирования заболеваний. Был инициатором создания украинской химической терминологии. В 1911 году выдвигался на соискание Нобелевской премии.

Биологическая роль аминокислот и белков

Аминокислоты — это кирпичики, из которых построены белки, а значит, они являются основой жизни на нашей планете. Одним из первых предположение об аминокислотном составе белков высказал украинский ученый И. Я. Горбачевский. Для некоторых аминокислот характерны особые функции, например, глицин и глутамин — нейромедиаторы, они принимают участие в передаче нервных импульсов, а из тирозина образуется йодтироксин — гормон щитовидной железы. Аминокислоты получают гидролизом белков или синтезируют из соответствующих карбоновых кислот. Их используют в качестве питательных веществ в медицине и как пищевые добавки к продуктам и сельскохозяйственным кормам.

Белки в живых организмах выполняют разнообразные функции, что вы изучали на уроках биологии. Вспомним важнейшие из них.

Все без исключения химические реакции в организме происходят в присутствии специальных катализаторов — ферментов, представляющих собой белковые молекулы. Они ускоряют реакции в миллионы раз, причем каждую реакцию катализирует отдельный фермент.

Некоторые белки выполняют транспортную функцию — переносят молекулы или ионы к месту синтеза или накопления веществ. К примеру, белок гемоглобин в составе эритроцитов переносит кислород к тканям и углекислый газ — от них.

Белки — это строительный материал клеток, из них построены ткани организмов.

Белки-рецепторы воспринимают и передают сигналы, поступающие от соседних клеток или из окружающей среды. К примеру, действие света на сетчатку глаза воспринимает белок родопсин.

Белки жизненно необходимы любому организму и поэтому являются важнейшей составляющей продуктов питания. В процессе пищеварения они гидролизуются до аминокислот, которые являются сырьем для синтеза других белков, необходимых организму.

• Если при кипячении молоко сбегает и пригорает, то распространяется характерный запах жженого белка, что свидетельствует о его наличии в молоке.

• Аспартам — вещество, которое рекомендуют употреблять больным диабетом и людям с избыточным весом, в 100-200 раз слаще сахара. У него нет горького металлического привкуса, характерного для сахарина. Аспартам представляет собой белок, хорошо усваиваемый организмом человека, и является источником аминокислот. Он не приводит к кариесу зубов, а его усвоение не зависит от выработки организмом инсулина.

• Инсулин — это первый белок, состав которого был расшифрован. Он содержит только 51 аминокислотный остаток, но на определение их последовательности английскому биохимику Фредерику Сенгеру понадобилось 10 лет, за что в 1958 году он получил свою первую Нобелевскую премию. Сенгер — один из четырех ученых — дважды лауреатов Нобелевской премии, причем он единственный, кто дважды получил ее в области химии.

Белки — природные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Из протеиногенных аминокислот построено множество различных молекул белков, которые в живых организмах выполняют разнообразные функции.

468. Какие соединения являются аминокислотами?

469. Какие аминокислоты чаще встречаются в природе?

470. Охарактеризуйте физические свойства аминокислот и белков.

471. Опишите биологическую роль аминокислот и белков.

472. Опишите уровни структурной организации белков.

473. Благодаря каким связям реализуются первичная и вторичная структуры белков?

Задания для усвоения материала

474. Желатин — одно из широко используемых веществ-гелеобразовате-лей. Если к раствору желатина добавить свежий ананас, то гель не образуется. Но гель достаточно быстро образуется при добавлении к раствору желатина консервированного или предварительно подвергнутого тепловой обработке ананаса. Объясните этот факт.

475. Сколько аминокислотных остатков содержит белок, изображенный на рисунке 38.1?

476. Как вы считаете, зависит ли строение и «поведение» молекул белков от рН раствора? Почему?

477. В белке куриного яйца массовая доля белков составляет 11 %, жиров — 0,2 %, углеводов — 0,7 %, а все остальное — вода и неорганические соли. В желтке куриного яйца массовая доля белков составляет 16 %, жиров — 27 %, углеводов — 3,6 %, остальное — вода, холестерин и витамины. Средняя масса куриного яйца равна 60 г, а массы скорлупы, белка и желтка соотносятся как 12 : 56 : 32. Вычислите массу белков, жиров и углеводов, которые получает человек с одним куриным яйцом.

478. Из числа органических соединений, которые вы изучили в 9 классе, выпишите те, молекулы которых способны образовывать водородные связи. Сделайте вывод о влиянии водородных связей на свойства веществ.

479*. Вычислите массу глицина, которую можно получить из уксусной кислоты массой 15 г.

Видео (кликните для воспроизведения).

480*. Перечислите факторы, вызывающие денатурацию белков. Объясните механизм их действия. Почему денатурация различных белков происходит при различных условиях?

Источники


  1. Заболевания органов пищеварения у детей. — М.: Российская Академия Медицинских Наук. Северо-Западное отделение, 1999. — 290 c.

  2. Ольга, Захаренко Гимнастика для сосудов / Захаренко Ольга. — М.: Рипол Классик, Дом. XXI век, 2012. — 932 c.

  3. Стрельникова, Наталья Как победить диабет. Еда и природные средства / Наталья Стрельникова. — М.: Веды, Азбука-Аттикус, 2011. — 160 c.
Состоят из остатков аминокислот
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here