Строение аминокислот входящих в состав белка

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: строение аминокислот входящих в состав белка с профессиональным описанием и объяснением.

Аминокислотный состав белков

Строение и функции белков. Ферменты

Строение белков

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот;неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называютпростыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называютсложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называютпептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованиюполипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Учись учиться, не учась! 10126 —

| 7766 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение и свойства.

Пептидная связь. Первичная структура белков.

Аминокислоты, алфавит для белков, органическое соединение, которое имеет в своем составе как амино-, так и карбоксильную группу, соединнёные с одним и тем же альфа-углеродным атомом. Плюс еще имеется радикал аминокислот, которые создает уникальное различие, благодаря химическим свойствам. Всего в построении белков человека учавствует 20 аминокислот.

Их можно разделить по химическому строению на:
— алифатические;
— ароматические;
— гетероциклически.
Также радикалы можно выстроить в непрерывный ряд, от полностью гидрофобных до сильно гидрофильных.

Пептидная связь — связь между альфа-карбоксильной группой одной аминокислоты и а-аминогурппой другой, т.е. есть амидная связь. При этом образуется молекула воды.
Пептидные связи очень прочны и самопроизвольно не разрываются при нормальных условиях, существующих в клетках. Для этого нужны специальные протеолиические ферменты, называемые протеазы или пептидогидролазами.

Первичная структура есть линейная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичная структура каждого индивидуального белка закодирована в участке ДНК, называемом генов. В процессе синтеза белка информация, находящаяся в гене, сначала переписывается на мРНК, а затем используется как чертеж для сборки первичной структуры белка.

Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры.

Видовая специфичность первичной структуры белков (инсулины

Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение, свойства.

Белки — полимерные молекулы, в которых мономерами служат аминокислоты. В составе белков в организме человека встречают только 20 альфа-аминокислот. Одни и те же аминокислоты присутствуют в различных по структуре и функциям белках. Индивидуальность белковых молекул определяется порядком чередования аминокислот в белке.

Аминокислотами называются органические кислоты, содержащие одну или несколько аминогрупп.

Все α- аминокислоты, кроме аминоуксусной (глицина), имеют асимметрический α-углеродный атом и существуют в виде двух энантиомеров.Практически все белки построены из 20 α -аминокислот, принадлежащих за исключением глицина к L- ряду.

||По физическим и ряду химических свойств аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Они

· лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях;

· имеют высокую плотность

· высокие температуры плавления.

Эти свойства указывают на взаимодействие аминных и кислотных групп, вследствие чего аминокислоты в твёрдом состоянии и в растворе (в широком интервале рН) находятся в цвиттер-ионной форме (т.е. как внутренние соли).

Читайте так же:  Спортпит бодибилдинг в контакте

Все аминокислоты отличаются характером радикала, который может быть ациклическим или циклическим. В состав радикала может входить дополнительно вторая карбоксильная группа (такие аминокислоты называются моноаминодикарбоновые МАДК) или две аминные группы (диаминомонокарбоновые ДАМК). В составе отдельных аминокислот могут находиться гидроксильные группы (серин, треонин),сульфгидрильная (цистеин), метильная (метионин).

Таблица 1. Важнейшие аминокислоты.

Большинство аминокислот, участвующих в обменных процессах и входящих в состав белков, могут поступать с пищей или синтезироваться в организме в процессе обмена ( из других аминокислот, поступающих в избытке). Они называются заменимыми. Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей — незаменимые аминокислоты. Таких аминокислот девять(гистидин, триптофан, фенилаланин, лизин, метионин, треонин, изолейцин, лейцин, валин).

[3]

4.Молекулярная масса белков. Размеры и форма белковых молекул.

Первичная структура белков в значительной степени определяет вторичную, третичную структуры и особенности четвертичной структуры. В свою очередь, первичная и пространственная структуры белков, их молекулярная масса, форма и размеры обусловливают их физико-химические свойства.

Размер белка может измеряться в числе аминокислотных остатков или в дальтонах (молекулярная масса), но из-за относительно большой величины молекулы масса белка выражается в производных единицах — килодальтонах (кДа). Молекулярная масса белков достаточно большая, поэтому они относятся к высокомолекулярным соединениям. Молекулярная масса белков колеблется от 6 000 до 1 000 000 Дальтон и выше, она зависит от количества аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а для олигомерных белков имеющих четвертичную структуру – от количества входящих в них протомеров (субъединиц).

Молекулярная масса некоторых белков составляет:

· гемоглобин – 65 000Д.

Молекулярную массу белка можно определить по скорости седиментации при ультрацентрифугировании, т.е. при ускорении 100000-500000 G . На основании этого определяют коэффициент седиментации, который обозначают S ( в честь шведского ученого СВЕДБЕРГА). Молекулярная масса большинства белков колеблется в пределах 1-20S.Для вычисления молекулярной массы (М), помимо константы седиментации, необходимы дополнительные сведения о плотности растворителяи белка и другие согласно уравнению Сведберга:

Другим методом определения молекулярной массы является метод гельфильтрации (молекулярное просеивание). Используется искусственно созданные гранулы, имеющие поры (гранулы СЕФАДЕКСА). Внутрь гранулы могут проникать только соединения определённого размера: молекулы небольшого размера входят в гранулы, а большие быстрее вымываются. Молекулярная масса рассчитывается ориентировочно. Буфер не задерживается, а белок движется тем медленнее, чем меньше молекулярная масса.

Белки имеют различную форму, но выделяют две основных группы:

· глобулярные (шарообразные) .Более компактны, в этих белках гидрофильные группы расположены преимущественно снаружи, а гидрофобные – внутри, образуя ядро, водорастворимысвёртываются при нагревании, нейтральны, сравнительно трудно осаждаются растворами солей. (Глобулин, Альбумин)

· фибриллярные (веретенообразные). Образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Они образуют микрофиламенты, микротрубочки, фибриллы, поддерживают структуру клеток и тканей. (Актин, Миозин)

На основе различий белков в молекулярной массе, размеров и форме их можно разделить с помощью ультрацентрифугирования (по скорости седиментации), методом гель – фильтрации (молекулярного просеивания в сефадексе).

Последнее изменение этой страницы: 2017-01-24; Нарушение авторского права страницы

Строение и свойства аминокислот, входящих в состав белков. Пептидные связи, соединяющие аминокислоты в цепи. Структура белков, формирование его трехмерной структуры в клетке. Понятие энзимологии. Характеристика ферментов как биологических катализаторов.

Рубрика Биология и естествознание
Предмет Биохимия
Вид учебное пособие
Язык русский
Прислал(а) Айбар
Дата добавления 29.09.2014
Размер файла 25,1 M

Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Подобные документы

Ускорение химических реакций с помощью катализаторов. Особенности ферментов (энзимов) как высокоспецифичных белков, выполняющих функции биологических катализаторов. Строение ферментов, их специфичность и классификация. Этапы ферментативного катализа.

презентация [3,4 M], добавлен 20.11.2014

Понятие и структура белков, аминокислоты как их мономеры. Классификация и разновидности аминокислот, характер пептидной связи. Уровни организации белковой молекулы. Химические и физические свойства белков, методы их анализа и выполняемые функции.

презентация [5,0 M], добавлен 14.04.2014

Физические и химические свойства, цветные реакции белков. Состав и строение, функции белков в клетке. Уровни структуры белков. Гидролиз белков, их транспортная и защитная роль. Белок как строительный материал клетки, его энергетическая ценность.

реферат [271,2 K], добавлен 18.06.2010

Белки как источники питания, их основные функции. Аминокислоты, участвующие в создании белков. Строение полипептидной цепи. Превращения белков в организме. Полноценные и неполноценные белки. Структура белка, химические свойства, качественные реакции.

презентация [896,5 K], добавлен 04.07.2015

Химический состав, природа и структура белков. Механизм действия ферментов, виды их активирования и ингибирования. Современная классификация и номенклатура ферментов и витаминов. Механизм биологического окисления, главная цепь дыхательных ферментов.

шпаргалка [893,3 K], добавлен 20.06.2013

Белки (протеины) – высоко молекулярные, азотосодержащие природные органические вещества, молекулы которых построены из аминокислот. Строение белков. Классификация белков. Физико-химические свойства белков. Биологические функции белков. Фермент.

реферат [4,0 M], добавлен 15.05.2007

Аминокислоты – это класс органических соединений, содержащих одновременно карбоксильные и аминогруппы. Свойства аминокисллот. Роль в структуре и свойствах белков. Роль в метаболизме (заменимая незаменимая).

реферат [7,4 K], добавлен 17.10.2004

Структура биологических мембран и строение их основы — билипидного слоя. Молекулярная масса мембранных белков, их различие по прочности связывания с мембраной. Динамические свойства биологических мембран и значение организации для биологических систем.

реферат [19,1 K], добавлен 20.12.2009

Читайте так же:  Л карнитин и бег для похудения

Аминокислотный состав белков в организмах, роль генетического кода. Комбинации из 20 стандартных аминокислот. Выделение белков в отдельный класс биологических молекул. Гидрофильные и гидрофобные белки. Принцип построения белков, уровень их организации.

творческая работа [765,3 K], добавлен 08.11.2009

Органические соединения аминокислоты, составные части их молекулы. Аминокислоты — вещества, входящие в состав организма человека и животных. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Белки – биополимеры из остатков аминокислот. Качественный состав белков.

презентация [244,1 K], добавлен 21.04.2011

Строение аминокислот входящих в состав белка

Глава III. БЕЛКИ

§ 6. АМИНОКИСЛОТЫ КАК СТРУКТУРНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ БЕЛКОВ

Природные аминокислоты

Аминокислоты в живых организмах встречаются преимущественно в составе белков. Белки построены в основном двадцатью стандартными аминокислотами. Они являются a-аминокислотами и отличаются друг от друга строением боковых групп (радикалов), обозначаемых буквой R:

Разнообразие боковых радикалов аминокислот играет ключевую роль при формировании пространственной структуры белков, при функционировании активного центра ферментов.

Видео (кликните для воспроизведения).

Структура стандартных аминокислот приведена в конце параграфа в табл.3. Природные аминокислоты имеют тривиальные названия, оперировать которыми при записях структуры белков неудобно. Поэтому для них введены трехбуквенные и однобуквенные обозначения, которые также представлены в табл.3.

Пространственная изомерия

У всех аминокислот, за исключением глицина, a-углеродный атом является хиральным, т.е. для них характерна оптическая изомерия. В табл. 3 хиральный атом углерода обозначен звездочкой. Например, для аланина проекции Фишера обоих изомеров выглядят следующим образом:

Для их обозначения, как и для углеводов, используется D, L-номенклатура. В состав белков входят только L-аминокислоты.

L- и D-изомеры могут взаимно превращаться друг в друга. Этот процесс называется рацемизацией.

Интересно знать! В белке зубов – дентине – L-аспарагиновая кислота самопроизвольно рацемизуется при температуре человеческого тела со скорость 0,10 % в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L-аспарагиновая кислота, у взрослого же человека в результате рацемизации образуется D-аспарагиновая кислота. Чем старше человек, тем выше содержание D-изомера. Определив соотношение D- и L-изомеров, можно достаточно точно установить возраст. Так были изобличены жители горных селений Эквадора, приписывавшие себе слишком большой возраст.

Химические свойства

[2]

Аминокислоты содержат амино- и карбоксильную группы. В силу этого они проявляют амфотерные свойства, то есть свойства и кислот и оснований.

При растворении аминокислоты в воде, например, глицина, его карбоксильная группа диссоциирует с образованием иона водорода. Далее ион водорода присоединяется за счет неподеленной пары электронов у атома азота к аминогруппе. Образуется ион, в котором одновременно присутствуют положительный и отрицательный заряды, так называемый цвиттер-ион:

Такая форма аминокислоты является преобладающей в нейтральном растворе. В кислой среде аминокислота, присоединяя ион водорода, образует катион:

В щелочной среде образуется анион:

Таким образом, в зависимости от рН среды аминокислота может быть положительно заряженной, отрицательно заряженной и электронейтральной (при равенстве положительных и отрицательных зарядов). Значение рН раствора, при котором суммарный заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой данной аминокислоты. Для многих аминокислот изоэлектрическая точка лежит вблизи рН 6. Например, изоэлектрические точки глицина и аланина имеют значения 5,97 и 6,02 соответственно.

Две аминокислоты могут реагировать друг с другом, в результате чего отщепляется молекула воды и образуется продукт, который называется дипептидом:

[1]

Связь, соединяющая две аминокислоты, носит название пептидной связи. Если пользоваться буквенными обозначениями аминокислот, образование дипептида можно схематически представить следующим образом:

Аналогично образуются трипептиды, тетрапептиды и т.д.:

H2N – лиз – ала – гли – СООН – трипептид

H2N – трп – гис – ала – ала – СООН – тетрапептид

H2N – тир – лиз – гли – ала – лей – гли – трп – СООН – гептапептид

Пептиды, состоящие из небольшого числа аминокислотных остатков, имеют общее название олигопептиды.

Интересно знать! Многие олигопептиды обладают высокой биологической активностью. К ним относится ряд гормонов, например, окситоцин (нанопептид) стимулирует сокращение матки, брадикинин (нанопептид) подавляет воспалительные процессы в тканях. Антибиотик грамицидин С (циклический декапептид) нарушает регуляцию ионной проницаемости в мембранах бактерий и тем самым убивает их. Грибные яды аманитины (октапептиды), блокируя синтез белка, способны вызвать сильное отравление у человека. Широко известен аспартам — метиловый эфир аспартилфенилаланина. Аспартам имеет сладкий вкус и используется для придания сладкого вкуса различным продуктам, напиткам.

Классификация аминокислот

Существует несколько подходов к классификации аминокислот, но наиболее предпочтительной является классификация, основанная на строении их радикалов. Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов; 1) неполярные (или гидрофобные); 2) полярные незаряженные; 3) отрицательно заряженные и 4) положительно заряженные:

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными алифатическими (аланин, валин, лейцин, изолейцин) или ароматическими (фенилаланин и триптофан) R-группами и одна серусодержащая аминокислота – метионин.

Полярные незаряженные аминокислоты в сравнении с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды. К ним относятся аминокислоты, содержащие полярную НО-группу (серин, треонин и тирозин), HS-группу (цистеин), амидную группу (глутамин, аспарагин) и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам. Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин, в ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

Читайте так же:  Количество аминокислот в составе белков

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные. К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

Десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в человеческом организме. Остальные должны содержаться в нашей пище. К ним относятся аргинин, валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин и гистидин. Эти аминокислоты называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Интересно знать! Исключительно важную роль играет сбалансированность питания человека по аминокислотам. При недостатке незаменимых аминокислот в пище организм саморазрушается. При этом страдает в первую очередь головной мозг, что приводит к различным заболеваниям центральной нервной системы, психическим расстройствам. Особенно уязвим молодой растущий организм. Так, например, при нарушении синтеза тирозина из фенилаланина у детей развивается тяжелое заболевание финилпировиноградная олигофрения, вызывающее тяжелую умственную отсталость или гибель ребенка.

Белки, их химическое строение и аминокислотный состав

Белками, или белковыми веществами (протеинами) называют высокомолекулярные природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Число последних значительно колеблется и иногда достигает нескольких тысяч. Каждый белок обладает своей, присущей ему последовательностью расположения аминокислотных остатков.

Белки являются основой биомембран, важнейшей частью клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки, составляя как бы материальную основу ее химической деятельности. Исключительные свойства белка – самоорганизация структуры, т.е. его способность самопроизвольно создавать определенную, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение функций и др.) связана с белковыми веществами. Без белков невозможна жизнь.

Белки – важнейшая составная часть пищи человека и животных, поставщик необходимых аминокислот.

Ослабление межмолекулярных сил, способствующее усилению эластических свойств белков, достигается добавкой растворителя или пластификатора-размягчителя. Наличие в белковой молекуле прочной пептидной цепи определяет способность белков к химическим реакциям с самыми разнообразными соединениями – кислотами, щелочами, различными солями и др. Однако реакции протекают без глубоких структурных изменений в самой макромолекуле. Кроме того, белки проявляют коллоидные свойства. Исключительная реакционная способность белковой молекулы объясняется тем, что в ней содержатся разнообразные реакционноспособные атомные группы и радикалы – аминные, карбоксильные, гидроксильные и др.

Белковая молекула включает две полярные группы – основную – NH2 и кислотную – СООН, которые сообщают макромолекуле амфотерные свойства. Поэтому строение макромолекулы белка в нейтральном состоянии можно представить в форме амфиона: R(NH3 + )(COO — ).

Макромолекулы белков имеют спиралевидную конфигурацию с множеством внутримолекулярных химических, ионных и других связей, которая придает молекуле такие механические свойства, как жесткость и упругость. Гибкость и способность белковых макромолекул скручиваться, а также производить вращательно-колебательные движения объясняются различием знака заряда отдельных участков нитевидной макромолекулы. В нейтральном состоянии белка противоположно заряженные ионы NH3 + и СОО — испытывают сильное притяжение друг к другу и тем самым вызывают укорачивание белковой нити и даже скручивание ее в виде спирали. В кислой и щелочной средах происходит отталкивание отдельных групп и растягивание цепи в целом (раскручивание спирали).

В зависимости от формы молекулбелки подразделяют на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки (округлой, эллипсовидной формы) – это соединения, растворимые в воде и слабых солевых растворах с образованием коллоидных систем, например, альбумины яичного белка, молока. К фибриллярным белкам (в виде волоконец) относят: миозин – белок мышц, кератин – белок волоса и рога, коллаген и эластин – белки соединительных тканей, кожи и сухожилий. Фибриллярные белки не растворимы в воде.

По степени сложности белки делят на протеины и протеиды.

Протеины (простые белки) – запасные, скелетные, отдельные ферментные белки. По растворимости они разделяются на следующие виды:

— альбумины – белки с небольшой молекулярной массой, хорошо растворимые в воде и в слабых солевых растворах (например, белок яйца – овальбумин);

— глобулины – растворяются в водных растворах солей. Это очень распространенные белки, входят в состав мышечных волокон, молока, крови, составляют большую часть бобовых, масличных культур. Представителем глобулинов животного происхождения является лактоглобулин молока;

— проламин – растворяется в 60-80 %-ном растворе этилового спирта; это белки семян злаков (пшеницы, ржи, овса, ячменя).

Протеиды – сложные белки. К ним относятся:

— нуклеопротеиды, которые кроме белка включают нуклеиновые кислоты – важнейшие биополимеры;

— липопротеиды – содержат кроме белка липиды, принимают участие в формировании клейковинных белков;

— фосфопротеиды (казеин) – белок молока.

Растворы высокополимеров по сравнению с коллоидными растворами низкомолекулярных соединений одинаковой процентной концентрации отличаются прежде всего высокой вязкостью. Вязкость (внутреннее трение) – мера сопротивления среды движению, характеризуемая коэффициентом вязкости з.

С повышением концентрации в этих растворах наблюдается аномалия вязкости: вязкость падает с увеличением скорости течения раствора. Первая причина аномалии – изменение формы макромолекул. Если в неподвижном растворе макромолекулы свернуты в клубки, то при течении жидкости через капилляр клубки распрямляются и превращаются в линейные молекулы, ориентирующиеся вдоль капилляра в направлении течения. Такая ориентация молекул уменьшает сопротивление движущейся жидкости и вязкость. Вторая причина аномалии вязкости, которая играет заметную роль в более концентрированных растворах высокополимеров, – взаимодействие макромолекул между собой с образованием ассоциатов и отдельных сетчатых структур, повышающих сопротивление течения. При увеличении скорости течения раствора структуры и ассоциаты разрушаются, в связи с чем вязкость уменьшается. Вязкость жидкостей, обусловленную рыхлой структурой и зависящую от градиента скорости течения, называют структурной вязкостью. При определенной для каждой системы скорости течения межмолекулярная структура разрушается, после чего система проявляет нормальную вязкость, подчиняющуюся закону Ньютона.

Читайте так же:  Какой спортпит для набора мышечной массы

Другое существенное отличие растворов высокополимеров – резкое возрастание вязкости с ростом концентрации раствора, что свидетельствует об отступлении от закона Эйнштейна. Причина этой аномалии заключается в следующем. С одной стороны, свернутые в клубки макромолекулы содержат механически связанный растворитель, что уменьшает количество свободного растворителя и как бы увеличивает концентрацию раствора, а с другой стороны, увеличение концентрации раствора усиливает отмеченное выше структурообразование, в результате чего возникает структурная вязкость.

На вязкость растворов высокополимеров значительно влияют молекулярные вес и форма молекул полимера. С увеличением размеров молекул усиливается и сопротивление течению, что приводит к возрастанию вязкости.

Повышение пластичности полимера при небольшом количестве низкомолекулярных соединений называется пластификацией полимера.

При контакте полимера (высокомолекулярного соединения) и растворителя (низкомолекулярного соединения) происходят набухание, а затем растворение полимера. Набуханием называют проникновение растворителя в полимерное вещество, сопровождаемое увеличением его объема и массы.

Степень набухания зависит от жесткости полимерных цепей. У жестких полимеров с большим числом поперечных связей (сшивок) между цепями степень набухания невелика. Например, желатин характеризуется ограниченным набуханием в холодной воде. Но добавление горячей воды приводит к неограниченному набуханию этого полимера. Жидкая сметана образуется в результате сквашивания сливок. Для получения ее со свойственной ей консистенцией сметану выдерживают определенное время при 5-6 0 С. При этом жир затвердевает и кристаллизуется, а белки набухают.

Скорость набухания находится в прямой зависимости от степени измельчения ВМС. Действительно, чем меньше частицы вещества, тем больше поверхность и тем больше молекул низкомолекулярной жидкости проникает в единицу времени в глубь полимера. Это имеет практическое значение при разваривании пищевых продуктов.

Возраст полимера также влияет на скорость и степень набухания. Так, свежие сухари быстрее и полнее набухают, чем полежавшие.

Белки проявляют гидрофильные свойства – связывают воду. При этом они набухают, увеличивается их масса и объем. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, студни. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Клетки и ткани живых организмов в основном представляют собой студнеобразные системы.

В общественном питании и пищевой промышленностиимеют большое значение гидрофильные свойства белков, т.е. их способность набухать, образовывать студни, стабилизовать суспензии, эмульсии ипены. Сильно гидратированный студень – сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста, она содержит до 65 % воды. Гидрофильность клейковинных белков – один из признаков, характеризующих качество зерна пшеницы и получаемой из нее муки. Гидрофильность белков зерна играет большую роль в хлебопекарном производстве, при изготовлении мучных, кондитерских изделий, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала. Набухание играет важную роль в ряде технологических процессов. Так, главный прием в кулинарии – варка с применением повышенных температур и давлений (в автоклавах) – типичный процесс набухания. Предварительная подготовка продуктов питания (муки, круп, макаронных изделий, овощей и мяса), а также приготовление пищи сводятся в основном к процессам набухания.

Главную роль в набухании играет связанная вода. Так, белки муки при замесе и брожении теста поглощают и удерживают около 200 % воды по отношению к их массе. При гидратации полярных групп белковых макромолекул поглощается всего ј всей удерживаемой ими воды. Остальное количество связанной воды определяет набухание белков с образованием клейковины.

Варка зерновых продуктов и выпекание теста приводит к свертыванию денатурированных белков. В результате уплотняются обводненные белковые гели за счет выпрессовывания значительного количества содержащейся в них влаги. Влага остается в продукте и поглощается клейстеризующимся крахмалом. Белки зерномучных продуктов свертываются при 50-70 0 С.

Тепловая обработка растительных продуктов приводит к их сильному размягчению. При этом происходят глубокие физико-химические изменения углеводов клеточных стенок. Отдельные же клетки скреплены прослойками из протопектина. Пектиновые вещества содержатся и в материале клеточных стенок.

Тепловая обработка мяса приводит к денатурации мышечных белков, которая начинается уже при 30-35 0 С. Мясо полностью прогревается при 60-65 0 С; в это время 90 % всех растворимых белков денатурируется и уже не растворяется. Глобулины при наличии солей растворяются лучше, чем без них.

Фибриллярные белки – коллагеновые волокна – свертываются и сокращаются вдвое в длину при температуре около 60 0 С. Куски мяса деформируются, мясной сок вместе с растворенными белками и солями выделяется в окружающую среду. Одновременно с этим нарушается структура коллагеновых волокон, которые превращаются в однородную стекловидную массу. Такое изменение коллагеновых волокон называют свариванием. Сваривание коллагена необратимо. Дальнейшее повышение температуры приводит к разрыву всех поперечных связей между полипептидными цепями коллагена. Наступает состояние необратимой дезагрегации – превращения коллагена в глютин, хорошо растворимый в горячей воде.

Кости содержат фибриллярный белок – оссеин, близкий по строению к коллагену. При варке костных бульонов часть оссеина переходит в глютин. Растворы с содержанием более 1 % глютина при охлаждении застывают в студни. На этом свойстве основаны приготовление заливных холодных блюд с желатином и варка студней. Характер изменения мышечных белков рыбы такой же, как и мяса. При варке мяса и рыбы уплотняется белковый гель – миофибрилл, что и вызывает уменьшение веса и объема продукта.

Осветление бульонов основано на свертывании белков при тепловой обработке. Введенный в мутный бульон белок яйца коагулирует и образует пористую массу. Последняя имеет большую удельную поверхность, на которой адсорбируются взвешенные и эмульгированные частицы жира, сообщающие бульону мутность.

Читайте так же:  Витамин в12 инструкция по применению

Белки молока входят в состав молока в следующем количестве: казеин – 82 %, альбумин – 12 % и глобулин – 6 % по массе. Выделенный из молока казеин (белковая творожистая масса) в воде не растворим. В молоко он входит в виде _аазеиновокислого кальция. Эта соль в воде растворяется, но сильно набухает, образуя коллоидные растворы. При нагревании в кислой среде казеиновокаль-циевые соли свертываются, это наблюдается при нагревании молока, имеющего повышенную кислотность. При этом часть кальция отнимается от казеиновокислого кальция молочной кислотой, образовавшейся в молоке. Когда весь кальций будет замещен, казеин выпадает в осадок в виде сгустка. Происходит скисание молока (оно наступает при рН = 4,6). Скисание молока используется при изготовлении простокваш и других кисломолочных продуктов.

Последнее изменение этой страницы: 2017-02-05; Нарушение авторского права страницы

Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение и свойства. Биологическая роль аминокислот. Пептиды.

Белки — полимерные молекулы, в которых мономерами служат аминокислоты. В белках человека встречают только 20-АКСтроение и свойства аминокислот:Общая структурная особенность АК — наличие амино- и карбоксильной групп, соединённых с одним и тем же углеродным атомом. R — радикал аминокислот — в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), но может иметь и более сложное строение.. Классификация аминокислот по химическому строению радикаловПо химическому строению АК можно разделить на алифатические, ароматические и гетероциклические.

В составе алифатических радикалов могут находиться функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная (-СООН), амино (-NH2), тиольная (-SH), амидная (-CO-NH2), гидроксильная (-ОН) и гуанидиновая группы.

2. Распад гема. Схема процесса, место протекания. Понятия «прямой» и «непрямой» билирубин. Диагностическое значение определения билирубина в крови и моче. В норме содержание билирубина в плазме составляет 1.7 -17 мкмоль/л, 75% от него составляет «непрямой» билирубин.«Прямой» билирубин называется так потому, что он прямо взаимодействует с диазореагентом, будучи хорошо растворимым в воде.Не прямой билирубин гидрофобен, поэтому перед его измерением необходимо осадить альбумин, с которым он связан. Такой билирубин даёт цветную реакцию диазотирования только после осаждения альбумина.Гипербилирубинемия – повышение содержания билирубина в крови.При достижении концентрации билирубина в крови более 50 мкмоль/л он начинает диффундировать в ткани и окрашивает их в жёлтый цвет. Пожелтение тканей из-за отложения в них билирубина называется желтухой.

Липопротеины (ЛП) плазмы крови, классификация по плотности и электрофоретической подвижности. Особенности строения и липидного состава. Основные аполипопротеины, их функции. Функции ЛП плазмы крови Место образования и превращения различных видов ЛП. Гиперлипопротеинемии. Дислипопротеинемии. Диагностическое значение определения липидного спектра плазмы крови.

Липопротеины высокой плотности (ЛВП)Транспорт холестерина от периферийных тканей к печени

Липопротеины низкой плотности (ЛНП)Транспорт холестерина, триацилглицеридов и фосфолипидов от печени к периферийным тканям

Липопротеины промежуточной (средней) плотности ЛПП (ЛСП)Транспорт холестерина, триацилглицеридов и фосфолипидов от печени к периферийным тканям

Липопротеины очень низкой плотности (ЛОНП)Транспорт холестерина, триацилглицеридов и фосфолипидов от печени к периферийным тканям

ХиломикроныТранспорт холестерина и жирных кислот, поступающих с пищей, из кишечника в периферические ткани и печень

БИЛЕТ 12.4Основные углеводы животных, биологическая роль. Углеводы пищи, переваривание углеводов. Всасывание продуктов переваривания

Переваривание углеводов в ротовой полостиВ слюне присутствует гидролитический фермент α-амилаза (α-1,4-гликозидаза), расщепляющая в крахмале α-1,4-гликозидные связи. крахмал переваривается лишь частично с образованием крупных фрагментов — декстринов и небольшого количества мальтозы. Действие амилазы слюны прекращается в резко кислой среде Желудочный сок не содержит ферментов, расщепляющих углеводы. Переваривание углеводов в кишечнике

Панкреатическая α-амилазаЭтот фермент гидролизует α-1,4-гликозидные связи в крахмале и декстринах.Продукты переваривания — дисахарид мальтоза, α-Амилаза поджелудочной железы, так же, как α-амилаза слюны, действует как эндогликозидаза. Панкреатическая α-амилаза не расщепляет α-1,6-гликозидные связи в крахмале. Целлюлоза, проходит через кишечник неизменённой. Кроме того, в толстом кишечнике целлюлоза может подвергаться действию бактериальных ферментов и частично расщепляться с образованием спиртов, органических кислот и СО2. Сахаразо-изомальтазный комплексСахаразо-изомальтазный комплекс гидролизует сахарозу и изомальтозу, расщепляя α-1,2- и α-1,6-гликозидные связи. Кроме того, оба ферментных домена имеют мальтазную и мальтотриазную активности, гидролизуя α-1,4-гликозидные связи в мальтозе и мальтотриозе (трисахарид, образующийся из крахмала). Гликоамилазный комплексЭтот ферментативный комплекс катализирует гидролиз α-1,4-связи между глюкозными остатками в олигосахаридах, действуя с восстанавливающего конца. β-Гликозидазный комплекс (лактаза)Лактаза расщепляет β-1,4-гликозидные связи между галактозой и глюкозой в лактозе.

Видео (кликните для воспроизведения).

Совместное действие всех перечисленных ферментов завершает переваривание пищевых олиго- и полисахаридов с образованием моносахаридов, основной из которых – глюкоза

Источники


  1. Очерки по истории физической культуры. — М.: Физкультура и спорт, 2017. — 208 c.

  2. Салова, О. В. Диеты астронавтов: проверенные на практике и рекомендованные лучшими диетологами: моногр. / О.В. Салова. — М.: АСТ, Харвест, 2016. — 632 c.

  3. Ахманов, Михаил Сергеевич Диабет. Жизнь продолжается! Все о вашем диабете / Ахманов Михаил Сергеевич. — М.: Вектор, 2012. — 567 c.
Строение аминокислот входящих в состав белка
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here