Структурные формулы изомерных аминокислот

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: структурные формулы изомерных аминокислот с профессиональным описанием и объяснением.

Структурные формулы изомерных аминокислот

Для аминокислот известны два вида изомерии: структурная и пространственная (оптическая изомерия).

Структурная изомерия

Структурная изомерия связана с особенностями строения углеродного скелета и взаимным расположением функциональных групп.

1. Изомерия углеродного скелета

2. Изомерия положения аминогруппы

Оптическая изомерия

Все α-аминокислоты, кроме глицина H2N-CH2-COOH, содержат асимметрический атом углерода (a-атом) и могут существовать в виде оптических изомеров (зеркальных антиподов).

Оптическая изомерия природных α-аминокислот играет важную роль в процессах биосинтеза белка.

Формулы аминокислот

Аминокислоты можно рассматривать как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода замещены на аминогруппы.

Различают

-аминокислоты, в молекулах которых аминогруппа и карбоксильная группа связаны с одним атомом углерода, и -,-, -аминокислоты, функциональные группы которых разделены нескольким атомам углерода.

Структурные формулы аминокислот

Общая структурная формула

-аминокислот:

Все аминокислоты являются амфотерными соединениями, кислотные свойства обусловлены карбоксильной группой –COOH, а основные – аминогруппой – NH2. Благодаря этому водные растворы аминокислот обладают свойствами буферных растворов, т.е. находятся в состоянии внутренних солей:

Такая форма молекулы аминокислоты называется цвиттер-ионом. В этой форме молекула обладает значительным дипольным моментом при суммарном нулевом заряде. Кристаллы большинства аминокислот построены именно из таких молекул.

Изоэлектрическая точка аминокислоты – значение pH, при котором максимум молекул обладает нулевым зарядом. При таком значении pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле. Это свойство можно использовать для разделения аминокислот, белков и пептидов методом электрофореза.

[3]

Группы аминокислот

В зависимости от кислотно-основных свойств, обусловленных строением радикала, аминокислоты делятся на четыре группы:

  • Неполярные или гидрофобные (аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан).
  • Полярные незаряженные (заряды компенсируются) при pH=7 (серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин).
  • Полярные и заряженные отрицательно при pH=7 (аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота)
  • Полярные заряженные положительно при pH=7 (лизин, аргинин, гистидин)

Важнейшим свойством аминокислот является их способность к реакциям поликонденсации с образованием пептидов:

Пример образования трипептида (глицил – аланил – валин):

Формулы 20 аминокислот

В живых организмах при синтезе белков (полипептидов) в большинстве случаев используется 20 стандартных (протеиногенных) аминокислот:

Примеры решения задач

Задание Вычислить, какой объем углекислого газа (н.у.) выделится при взаимодействии 40 г карбоната натрия с аминоуксусной кислотой.
Решение Формула аминоуксусной кислоты: NH2CH2COOH.

Запишем уравнение реакции:

Найдем количество вещества карбоната натрия:

г/моль моль

Согласно уравнению реакции:

[1]

моль

Один моль газа при нормальных условиях занимает объем 22,4л. Таким образом:

моль л/моль л

Составьте структурные формулы двух изомерных аминокислот состава C5H11NO2.Назовите изомеры по систематической номенклатуре

Сделаю 4, а ты выберешь, какие тебе понравятся 🙂

CH₂ – CH₂ – CH₂ – CH₂ – C = O

(5-аминопентановая кислота; δ — аминовалерияновая кислота)

CH₃ – CH₂ – CH₂ – CH – C = O

(2-аминопентановая кислота; α — аминовалерияновая кислота)

CH₂ – CH – CH₂ – C = O

CH₃ (3-амино-2-этилпропановая кислота)

Если ответ по предмету Химия отсутствует или он оказался неправильным, то попробуй воспользоваться поиском других ответов во всей базе сайта.

Аминокислоты. Строение, изомерия, номенклатура, свойства

Аминокислоты

-органические бифункциональные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы –СООН и аминогруппы NH2

Строение:-

этозамещенные карбоновые кислоты ,в молекулах которых один или несколько атомов водорода углеводородного радикала заменены аминогруппами

Классификация

: Аминокислоты классифицируют по двум структурным признакам.

1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на a-, b-, g-, d-, e- и т. д.

2. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные) и ароматические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду. Примером ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная кислота:

Номенклатура:

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе.

Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита. Пример:

1. Изомерия углеродного скелета

2. Изомерия положения функциональных групп

3. Оптическая изомерия

Все a-аминокислоты, кроме глицина H2N-CH2-COOH, содержат асимметрический атом углерода (a-атом) и могут существовать в видеоптических изомеров (зеркальных антиподов).

Оптическая изомерия природных a -аминокислот играет важную роль в процессах биосинтеза белка.

Физические свойства

Аминокислоты – твердые кристаллические вещества с высокой т.пл., при плавлении разлагаются. Хорошо растворимы в воде, водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

Химические св-ва

1.Аминокислоты реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

Читайте так же:  Можно ли л карнитин при гипотиреозе

Н2N-СН2-СООН + HCl→ Сl[Н3N-СН2-СООН],

Н2N-СН2-СООН + NaOH → H2N-CH2-COONa + Н2О.

Белки.Классификация, строение, качественные реакции, биологическое значение.

Белки

-это высокомолекулярные органические вещества, построенные из аминокислот и других соединений; играют фундаментальную роль в структуре и жизнедеятельности живых организмов.

Классификация: Простые(ПРОТЕИНЫ) Сложные(СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ или ПРОТЕИДЫ)

Строение:

Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (—NH2) с основными свойствами, другая — карбоксильной группой (—COOH) с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R), у разных аминокислот имеет различное строение.

Биологическое значение:

Биологическое значение белков чрезвычайно велико. Упомя­нем только важнейшие функции белков в живых организмах.

1. Абсолютно все химические реакции в организме протекают в присутствии катализаторов — ферментов. Даже такая простая реакция как гидратация углекислого газа катализируется ферментом карбоангидразой. Все известные ферменты представляют со­бой белковые молекулы. Белки — это очень мощные и, самое главное, селективные катализаторы. Они ускоряют реакции в миллионы раз, причем для каждой реакции существует свой единственный фермент.

2. Некоторые белки выполняют транспортные функции и пе­реносят молекулы или ионы в места синтеза или накопления. На­пример, содержащийся в крови белок гемоглобин переносит кис­лород к тканям, а белок миоглобин запасает кислород в мышцах.

3. Белки — это строительный материал клеток. Из них постро­ены опорные, мышечные, покровные ткани.

4. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.

Существуют специфические белки (антитела), которые способ­ны распознавать и связывать чужеродные объекты — вирусы, бактерии, чужие клетки.

5. Белки-рецепторы воспринимают и передают сигналы, по­ступающие от соседних клеток или из окружающей среды. На­пример, действие света на сетчатку глаза воспринимается фото­рецептором родопсином. Рецепторы, активизируемые низкомолекулярными веществами типа ацетилхолина, передают нервные импульсы в местах соединения нервных клеток.

Из приведенного перечня функций белков ясно, что белки жизненно необходимы любому организму и являются, следова­тельно, важнейшей составной частью продуктов питания. В про­цессе пищеварения белки гидролизуются до аминокислот, кото­рые служат исходным сырьем для синтеза белков, необходимых данному организму. Существуют аминокислоты, которые орга­низм не в состоянии синтезировать сам и приобретает их только с пищей. Эти аминокислоты называются незаменимыми. Для чело­века незаменимы триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин и фенилаланин.

Опора деревянной одностоечной и способы укрепление угловых опор: Опоры ВЛ — конструкции, предназначен­ные для поддерживания проводов на необходимой высоте над землей, водой.

Папиллярные узоры пальцев рук — маркер спортивных способностей: дерматоглифические признаки формируются на 3-5 месяце беременности, не изменяются в течение жизни.

Изобразите структурные формулы. изомерных аминокислот с состава C3H7O2N и назовите их

CH3-CH(NH2) -COOH —- 2- аминопропановая кислота
H2N-CH2-CH2-COOH——- 3- аминопропановая кислота

Если ответ по предмету Химия отсутствует или он оказался неправильным, то попробуй воспользоваться поиском других ответов во всей базе сайта.

Напишите структурные формулы изомерных аминокислот состава С3H7NO3 И назовите их.

NH2СH2-СH2-СH2-СOOH 4-аминобутановая
СH3-СH(NH2)-СH2-СOOH 3-аминобутановая
СH3-СH2-СH(NH2)-СOOH 2-аминобутановая
NH2СH2-СH(СH3)-СOOH 3-амино 2-метилпропановая
СH3-(NH2)С (СH3)-СOOH 2-амино 2-метилпропановая

Если ответ по предмету Химия отсутствует или он оказался неправильным, то попробуй воспользоваться поиском других ответов во всей базе сайта.

Структурные формулы изомерных аминокислот

Опубликовано 22.08.2017 по предмету Химия от Гость >>

Ответ оставил Гость

1/ CH3-CH(NH2) -COOH 2- аминопропановая кислота
2/ H2N-CH2-CH2-COOH 3-
аминопропановая кислота

Нельзя всё время учиться. А для развлечения мы рекомендуем вам поиграть в отличную игру:

Структурные формулы изомерных аминокислот

Ответ оставил Гость

1) Сначала возьмем неразветвленную у.в. цепочку С-С-С-СООН, тогда можно менять положение аминогруппы и получить 3 изомера (NН2 у С2, или у С3, или у С4):
CH3-CH2-CH(NH2)-COOH 2-аминобутановая кислота (α-аминомасляная)
NH2-CH2-CH2-CH2-COOH 3-аминобутановая кислота (ß-аминомасляная)
CH3-CH(NH2)-CH2-COOH 4-аминобутановая кислота (ɣ-аминомасляная)
2) Изменим строение у.в. цепочки — поставим метил ко второму С (единственно возможный вариант): C-C(CH3)-COOH
И в этом случае можно поменять положение аминогруппы и получить 2 изомера (NН2 у С2, или у С3):
CН3-C(CH3)(NH2)-COOH 2-амино-2-метилпропановая кислота (α-аминоизомасляная)
NH2-CH2-C(CH3)-COOH 3-амино-2-метилпропановая кислота (ß-аминоизомасляная)

Структурные формулы изомерных аминокислот

Опубликовано в категории Химия, 17.06.2018 >>

Ответ оставил Гость

Сделаю 4, а ты выберешь, какие тебе понравятся 🙂

CH₂ – CH₂ – CH₂ – CH₂ – C = O
| |
NH₂ OH

(5-аминопентановая кислота; δ — аминовалерияновая кислота)

CH₃ – CH₂ – CH₂ – CH – C = O
| |
NH₂ OH
(2-аминопентановая кислота; α — аминовалерияновая кислота)

CH₂ – CH – CH₂ – C = O
| | |
NH₂ CH₃ OH
(4-амино-3-метилбутановая кислота)

CH₃
|
CH₂ – C – C = O
| | |
NH₂ CH₃ OH
(3-амино-2,2-диметилпропановая кислота)

CH₂ – CH – C = O
| | |
NH₂ CH₂ OH
|
CH₃ (3-амино-2-этилпропановая кислота)

Если твой вопрос не раскрыт полностью, то попробуй воспользоваться поиском на сайте и найти другие ответы по предмету Химия.

Составьте структурные формулы изомерных аминокислот состава С4Н9О2N и назовите их. Помогите пожалуйста.

СH3-CHNH2-CH2-COOH(3-амино бутановая кислота)
СH2NH2-CH2-CH2-COOH(4-амино бутановая кислота)
СH3-CH2-CHNH2-COOH(2-амино бутановая кислота)
CН3-C(CH3)(NH2)-COOH 2-амино-2-метилпропановая кислота
NH2-CH2-C(CH3)-COOH 3-амино-2-метилпропановая кислота

Другие вопросы из категории

2)Число энергетических уровней и валентных электронов в атоме мышьяка равны соответственно:
1)4,6 2)2,5 3)3,7 4)4,5

некоторое количество углеводорода, состава СnН2n-2, дают с избытком хлора 21г тетрахлорида. То же количество углеводорода с избытком брома дает 38,8 тетрабромида.Найдите молекулярную формулу этого углеводорода.Напишите все возможные изомеры

Читайте так же:  Витамин д в таблетках

Структурные формулы изомерных аминокислот

Ответ оставил Гость

Сделаю 4, а ты выберешь, какие тебе понравятся 🙂

CH₂ – CH₂ – CH₂ – CH₂ – C = O
| |
NH₂ OH

(5-аминопентановая кислота; δ — аминовалерияновая кислота)

[2]

CH₃ – CH₂ – CH₂ – CH – C = O
| |
NH₂ OH
(2-аминопентановая кислота; α — аминовалерияновая кислота)

CH₂ – CH – CH₂ – C = O
| | |
NH₂ CH₃ OH
(4-амино-3-метилбутановая кислота)

CH₃
|
CH₂ – C – C = O
| | |
NH₂ CH₃ OH
(3-амино-2,2-диметилпропановая кислота)

CH₂ – CH – C = O
| | |
NH₂ CH₂ OH
|
CH₃ (3-амино-2-этилпропановая кислота)

Нельзя всё время учиться. А для развлечения мы рекомендуем вам поиграть в отличную игру:

структурные формулы изомерных аминокислот состава C3H7O2N

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

1/ CH3-CH(NH2) -COOH 2- аминопропановая кислота
2/ H2N-CH2-CH2-COOH 3- аминопропановая кислота

Другие вопросы из категории

C2H2(католизатор C)и t- x1(CI)-x2-толуол(1 моль HNO3(H2SO4))- x3(KMNO4, H2SO4)- x4

элемента с порядковым номером №16 в Периодической системе. Назовите все вещества, укажите тип реакции.

Читайте также

структурные формулы двух гомологов. дайте названия всех веществ и укажите классы к которым они относятся

4,4-диметилгексен-2 2,3,4-триметилгептен-1 3-метил-3-этилгептен-1

2)составьте структурные формулы возможных изомеров состава С5Н10 и назовите их по номнклотуре ИЮПАК.

в применении к аминокислотам.

В органической химии используется стандартная (рациональная) номенклатура названий органических соединений, принятая организацией IUPAC. В соответствии с этой номенклатурой Каном, Ингольдом и Прелогом для оптически активных соединений была предложена RS – система [11]. Для определения формы (R или S) в которой находится атом углерода с четырьмя различными заместителями необходимо проделать ряд следующих действий:

1) Сначала необходимо определить старшинство всех четырёх замещающих групп относительно друг друга. Для этого последовательно учитывается старшинство атомов, непосредственно связанных с оптически активным атомом углерода, а затем, по нарастающей, атомы связанные с атомами-заместителями хирального центра и так далее. Старшим признаётся тот атом, чей атомный вес больше, а затем атом, связь с которым более кратна, при прочих равных условиях.

2) Затем хиральный атом располагается так, чтобы самый младший заместитель находился дальше всех от наблюдателя, а наблюдение производилось вдоль оси связывающий хиральный атом углерода и его самый младший заместитель.

3) После этого определяется, в каком направлении (по часовой или против часовой стрелке) должен совершаться обход заместителей, обращённых к наблюдателю, в порядке убывания их старшинства.

4) Если обход заместителей по старшинству совершается по часовой стрелке, то конфигурация обозначается как R (rectus – правый). Если же обход совершается против часовой стрелки, то конфигурация обозначается как S (sinister – левый).

Рис.1. а) Молекула три-галогензамещённого метана, которая иллюстрирует RS номенклатуру хирального центра. По правилу старшинства заместители располагаются в следующем порядке: Br > Cl > F > H; б) Младший заместитель (атом H) направлен от наблюдателя. Обход заместителей по старшинству осуществляется против часовой стрелки. Таким образом, данная молекула содержит хиральный атом углерода в S-форме.

Однако, не смотря на универсальность данного подхода, большинство исследователей продолжают использовать не рациональную номенклатуру, а тривиальную. Тривиальная номенклатура зачастую короче и привычнее рациональной, хотя иногда может вводить в заблуждения. Так, например, аминокислоты белков встречаются лишь в L-форме(levo – левый), это обозначение возникло из сравнения формы хирального атома углерода в серине и в остальных аминокислотах. Серин действительно вращает плоскость поляризованного света против часовой стрелки (влево). Однако для различных аминокислот угол поворота плоскости поляризованного света часто не совпадает с таким обозначением. Это иллюстрирует таблица величин удельных углов вращения плоскости поляризованного света, оптическими изомерами аминокислот.

Аминокислота Удельное вращение, []D25
L-alanine +1,8
L-arginine +12,5
L-histidine -38,5
L-glutamic acid +12,0
L-isoleucine +12,4
L-lysine +13,5
L-proline -86,2
L-serine -7,5
L-threonine -28,5
L-phenilalanine -34,5

Кроме того, две аминокислоты изолейцин и треонин имеют в боковой цепи ещё один хиральный центр. Для обеих аминокислот это C, атом боковой цепи. Поскольку в этих аминокислотах имеются два неравнозначных хиральных центра Cи C атомы, то эти аминокислоты имеют не два, а четыре стереоизомера. Образуемое ими семейство называется семейством диастереомеров, а полностью зеркально симметричные пары называются энантиомерами.

Те формы изолейцина и треонина (с учётом обоих оптически активных атомов углерода), которые встречаются в белках, называются просто L-изолейцини L-треонин. Их L-диастереомеры называют соответственно Lалло-изолейцин, и Lалло-треонин (от allo – другой).

Если провести аналогию между рациональной номенклатурой и тривиальной, то L-треонинобозначаться как 2(S)3(R), а L-изолейцинкак 2(S)3(S). Из этого примера видно, что тривиальная номенклатура удобна своей однородностью и лёгкой связью названия с природной функцией.

Для изображения на плоскости хиральных атомов Фишером были предложены определённые проекции названные затем в его честь. В применении к аминокислотам, для изображения их на плоскости приняты следующие правила. Сначала молекулу поворачивают в воображении так, чтобы карбоксильная группа оказалась сверху, а боковая цепь (радикал R) снизу. Если при проецировании оказывается, что аминогруппа находится слева от вертикальной оси молекулы, то аминокислота обозначается как L-форма, если же она оказывается справа, то аминокислота имеет хиральный C атом в D-форме. На Рис.2 изображена молекула обобщённой аминокислоты в L-форме.

Читайте так же:  Когда принимать креатин до или после

Рис.2. Молекула обобщённой L-аминокислоты в проекции Э. Фишера.

3. Аминокислоты отличаются друг от друга строением боковых радикалов (боковых групп, боковых цепей), обозначаемых R. Строение боковой цепи (R) аминокислоты определяет её название. Аминокислоты принято обозначать трёхбуквенным кодом или однобуквенным кодом

ЗАДАЧИ ДЛЯ CAMOCTOЯТЕЛЬНОГО РЕШЕНИЯ

1. Написать структурные формулы изомерных аминокислот состава: a) C3H7O2N ;

б) C4H9O2N (указать аминокислоты только с первичной аминогруппой). Назвать аминокислоты,которые содержат асимметрический атом углерода.

2. Назвать изомерные аминокислоты состава C3H7O2N и C4H9O2N по рациональной и номенклатуре ЮПАК.

3. Назвать следующие аминокислоты по рациональной и номенклатуре ЮПАК:

е) HOOC- CH -CH2 -CH2 -COOH; ж) CH2 — CH -CH -CH -COOH;

Укажите, какие из этих аминокислот входят в состав белка.

4. Напишите все изомеры трипептидов состава C11H21N3O4 ,если

известно, что при их гидролизе образуются глицин, лейцин и аланин. Назовите все изомеры.

5. Какие аминокислоты (назовите их) получают по методу Н.Д.Зелинского, если в качестве исходных соединений взять следующие карбонильные соединения: а) пропионовый альдегид, б)ацетон, в) иэомасляный альдегид, г) валериановый альдегид?

6. Какие аминокислоты образуются при нагревании спиртового раствора аммиака с продуктом взаимодействия акриловой и • хлорноватистой кислот ?

7. Получите глицин, исходя из этилового спирта.

8. Напишите уравнение реакций a- аминопропионовой кислоты со следующими веществами: а) соляной кислотой; б) водным раствором NаОН; в) этиловым спиртом (в присутствии HCI);

г) уксусным ангидридом; д) йодистым метилом,е)азотистой кислотой.

9. Получите: а) молочную кислоту из a- аланина; б) гликолевую кислоту из глицина.

10. Напишите уравнения реакций, которые протекают при нагре­вании следующих аминокислот: а) a-аминопропионовой; б)b — аминомасляной; в)b-аминоизовале­риановой; г) g -аминовалериановой; д)g -аминоизовалевриановой.

11. С помощью какой реакции можно различить следующие изомеры:

a -аминопропионовую кислоту и N -метил- a -аминоуксусную кислоту?

12. Напишите уравнения реакций глицина со следующими реагентами:

а) водн. NаОН; б) водн. HCI ; в) бензоилхлорид + водн. NaOH;

Тестовые задачи для самостоятельного решения.

Какая из этих кислот является аминокислотой? Напишите ее структурную формулу.

Какая из этих аминокислот является незаменимой? Дайте определение незаменимых аминокислот. Напишите её структурную формулу.

Какая из этих аминокислот является оптически активной? Почему? Напишите её структурную формулу.

Какая из этих кислот является гетероциклической аминокислотой? Напишите её структурную формулу.

Какая из этих кислот может образовывать при нагревании лактид? Напишите её структурную формулу.

Тестовые задачи для самостоятельного решения с ответом.

Какая из этих кислот является аминокислотой? Напишите ее структурную формулу.

Какая из этих аминокислот является незаменимой? Дайте определение незаменимых аминокислот. Напишите её структурную формулу.

Какая из этих кислот может образовывать при нагревании лактид? Напишите её структурную формулу.

Какая из этих аминокислот является незаменимой? Напишите ее структурную формулу.

б. масляная кислота

в. бензойная кислота

Какая из этих аминокислот является незаменимой? Напишите ее структурную формулу.

б. β–аминопропионовая кислота

в. g–аминомасляная кислота

Какая из этих кислот образует дикетопиперазин? Напишите реакцию образования.

Какие из этих аминокислот кислот являются оптически активными? Почему? Напишите их формулы.

Какие из этих аминокислот кислот являются незаменимые? Напишите их формулу.

ОТВЕТЫ НА ТЕСТОВЫЕ ЗАДАЧИ

в. Аспарагиновая кислота

В этих кислота имеется асимметрический атом С *

в. g-аминомасляная кислота

1. Петров А.А., Бальян Х.Б., Трощенко А.Г. Органическая химия. – Санкт-Петербург.: “Иван Федоров”, 2002.

2. Перекалин В.В., Зонис С.А. Органическая химия.-M.: Просвещение, 1982.

3. Райяс А, Смит К., Уорд Р. Основы органической химии для студентов биологических и медицинских специальностей .-М.: Мир, 1983.

4. Терней А. Современная органическая химия -М.: Мир, 1981, т.2.

5. Несмеянов А.Н., Несмеянов Н.А. Начало органической химии. -М.: .Химия, 1974, t.i.

6. Моррисон Р., Бойд Р. Органическая химия.Н.: Мир, 1У74.

7. Лэнинджер А. Основы биохимии,-М.: Мир, 1985, t.i.

Данное учебное пособие для углубленного изучения раздела «Аминокислоты» в общем, курсе «Органическая химия». Пособие может быть рекомендовано для дистанционного обучения, а также для студентов очной и вечерней форм обучения.

Владимир Андреевич Домбровский, проф., д.х.н.,

Виктор Николаевич Аксёнов, зав. лабораторией

Составьте структурные формулы изомерных аминокислот состава С4Н9О2N и назовите их. Помогите пожалуйста.

СH3-CHNH2-CH2-COOH(3-амино бутановая кислота)

СH2NH2-CH2-CH2-COOH(4-амино бутановая кислота)

СH3-CH2-CHNH2-COOH(2-амино бутановая кислота)

CН3-C(CH3)(NH2)-COOH 2-амино-2-метилпропановая кислота

NH2-CH2-C(CH3)-COOH 3-амино-2-метилпропановая кислота

Если ответ по предмету Химия отсутствует или он оказался неправильным, то попробуй воспользоваться поиском других ответов во всей базе сайта.

Составьте структурные формулы изомерных аминокислот состава С4Н9О2N и назовите их. Помогите пожалуйста.

СH3-CHNH2-CH2-COOH(3-амино бутановая кислота)
СH2NH2-CH2-CH2-COOH(4-амино бутановая кислота)
СH3-CH2-CHNH2-COOH(2-амино бутановая кислота)
CН3-C(CH3)(NH2)-COOH 2-амино-2-метилпропановая кислота
NH2-CH2-C(CH3)-COOH 3-амино-2-метилпропановая кислота

Другие вопросы из категории

2)Число энергетических уровней и валентных электронов в атоме мышьяка равны соответственно:
1)4,6 2)2,5 3)3,7 4)4,5

некоторое количество углеводорода, состава СnН2n-2, дают с избытком хлора 21г тетрахлорида. То же количество углеводорода с избытком брома дает 38,8 тетрабромида.Найдите молекулярную формулу этого углеводорода.Напишите все возможные изомеры

1.
Напишите
структурные формулы изомерных аминокислот состава С5Н11 N О2. Укажите изомеры, содержащие третичный
атом углерода.

NH2-CH2-CH2-CH2-CH2-COOH аминопентановая кислота
CH3-CH(NH2)-CH2-CH2-COOH 4-аминопентановая кислота
CH3-CH2-CH(NH2)-CH2-COOH 3-аминопентановая кислота
CH3-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH 2-аминопентановая кислота
CH3-CH(CH3)-CH(NH2)-COOH 2-амино-3-метилбутановая кислота (подчеркнутый углерод — третичный)
CH3-CH(NH2)-CH(CH3)-COOH 3-амино-2-метилбутановая кислота
(подчеркнутый углерод — третичный)

Читайте так же:  В 1 какой витамин

Если ответ по предмету Химия отсутствует или он оказался неправильным, то попробуй воспользоваться поиском других ответов во всей базе сайта.

Структурные формулы изомерных аминокислот

Вопрос по химии:

1. Напишите структурные формулы изомерных аминокислот состава С4Н9О2N. Назовите их.

Ответы и объяснения 1

1) Сначала возьмем неразветвленную у.в. цепочку С-С-С-СООН, тогда можно менять положение аминогруппы и получить 3 изомера (NН2 у С2, или у С3, или у С4):
CH3-CH2-CH(NH2)-COOH 2-аминобутановая кислота (α-аминомасляная)
NH2-CH2-CH2-CH2-COOH 4-аминобутановая кислота (ß-аминомасляная)
CH3-CH(NH2)-CH2-COOH 3-аминобутановая кислота (ɣ-аминомасляная)
2) Изменим строение у.в. цепочки — поставим метил ко второму С (единственно возможный вариант): C-C(CH3)-COOH
И в этом случае можно поменять положение аминогруппы и получить 2 изомера (NН2 у С2, или у С3):
CН3-C(CH3)(NH2)-COOH 2-амино-2-метилпропановая кислота (α-аминоизомасляная)
NH2-CH2-C(CH3)-COOH 3-амино-2-метилпропановая кислота (ß-аминоизомасляная)

Знаете ответ? Поделитесь им!

Как написать хороший ответ?

Чтобы добавить хороший ответ необходимо:

  • Отвечать достоверно на те вопросы, на которые знаете правильный ответ;
  • Писать подробно, чтобы ответ был исчерпывающий и не побуждал на дополнительные вопросы к нему;
  • Писать без грамматических, орфографических и пунктуационных ошибок.

Этого делать не стоит:

  • Копировать ответы со сторонних ресурсов. Хорошо ценятся уникальные и личные объяснения;
  • Отвечать не по сути: «Подумай сам(а)», «Легкотня», «Не знаю» и так далее;
  • Использовать мат — это неуважительно по отношению к пользователям;
  • Писать в ВЕРХНЕМ РЕГИСТРЕ.
Есть сомнения?

Не нашли подходящего ответа на вопрос или ответ отсутствует? Воспользуйтесь поиском по сайту, чтобы найти все ответы на похожие вопросы в разделе Химия.

Трудности с домашними заданиями? Не стесняйтесь попросить о помощи — смело задавайте вопросы!

Химия — одна из важнейших и обширных областей естествознания, наука о веществах, их составе и строении, их свойствах, зависящих от состава и строения, их превращениях, ведущих к изменению состава — химических реакциях, а также о законах и закономерностях, которым эти превращения подчиняются.

Структурные формулы изомерных аминокислот

1. Напишите структурные формулы изомерных аминокислот состава С4Н9О2N. Назовите их.

  • Попроси больше объяснений
  • Следить
  • Отметить нарушение

Макан 12.05.2013

Проверено экспертом

1) Сначала возьмем неразветвленную у.в. цепочку С-С-С-СООН, тогда можно менять положение аминогруппы и получить 3 изомера (NН2 у С2, или у С3, или у С4):
CH3-CH2-CH(NH2)-COOH 2-аминобутановая кислота (α-аминомасляная)
NH2-CH2-CH2-CH2-COOH 4-аминобутановая кислота (ß-аминомасляная)
CH3-CH(NH2)-CH2-COOH 3-аминобутановая кислота (ɣ-аминомасляная)
2) Изменим строение у.в. цепочки — поставим метил ко второму С (единственно возможный вариант): C-C(CH3)-COOH
И в этом случае можно поменять положение аминогруппы и получить 2 изомера (NН2 у С2, или у С3):
CН3-C(CH3)(NH2)-COOH 2-амино-2-метилпропановая кислота (α-аминоизомасляная)
NH2-CH2-C(CH3)-COOH 3-амино-2-метилпропановая кислота (ß-аминоизомасляная)

Полисахариды

Белки — главные «труженики» клетки — это природ­ные биополимеры, построенные из остатков 20 аминокис­лот. В состав макромолекул белков может входить от не­скольких десятков до сотен тысяч и даже миллионов ами­нокислотных остатков, причем свойства белка существенно зависят именно от порядка, в котором располагаются эти остатки друг за другом. Поэтому, очевидно, что число воз­можных белков практически не ограничено.

Аминокислотами называют органические соединения, в которых карбоксильная (кислотная) группа СООН и ами­ногруппа NH2. присоединены к одному и тому же атому углерода.

Рис.1 Структурная формула аминокислот

Строение такой молекулы описывается струк­турной формулой (рис.1), где R — радикал, разный для разных аминокислот. Таким образом, в состав аминокислот вхо­дят все четыре органогена С, О, Н, N, а в некоторые ради­калы может входить сера S.

По способности человека синтезировать аминокислоты из их предшественников они делятся на две группы:

  • Незаменимые: Триптофан, Фенилаланин, Лизин, Треонин, Метионин, Лейцин, Изолейцин, Валин, Аргинин, Гистидин;
  • Заменимые: Тирозин, Цистеин, Глицин, Аланин, Серин, Глутаминовая кислота, Глутамин , Аспарагиновая кислота, Аспарагин, Пролин

Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм человека с пищей, так как они не синтезируются человеком, хотя некоторые заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в недостаточных количествах и тоже должны поступать с пищей.

Химические формулы 20 стандартных аминокислот:

Структуру белковой молекулы, поддерживаемую ковалентными связями между аминокислотными остатка­ми, называют первичной. Другими словами, первичная структура белка определяется простой последовательно­стью аминокислотных остатков. Эти остатки могут впол­не определенным образом размещаться в пространстве, образуя вторичную структуру. Наиболее характерной вто­ричной структурой является α-спираль, когда аминокис­лотные цепочки как бы образуют резьбу винта.

Одним из самых удивительных свойств макромолекул является то, что α-спирали с левой и правой «резьбой» встречаются в живой природе с существенно разной вероятностью: мак­ромолекул, «закрученных» вправо, почти нет. Асиммет­рию биологических веществ относительно зеркального отражения обнаружил в 1848 г. великий французский уче­ный Л. Пастер. Впоследствии выяснилось, что эта асим­метрия присуща не только макромолекулам (белкам, нук­леиновым кислотам), но и организмам в целом. Как воз­никла преимущественная спиральность макромолекул и как она в дальнейшем закрепилась в ходе биологической эволюции — эти вопросы до сих пор являются дискусси­онными и не имеют однозначного ответа.

Наиболее сложные и тонкие особенности структуры, отличающие один белок от другого, связаны с простран­ственной организацией белка, которую называют третич­ной структурой. Фактически речь идет о том, что спира­левидные цепочки аминокислотных остатков свернуты в нечто, напоминающее клубок ниток; В результате доволь­но длинные цепочки занимают сравнительно небольшой объем в пространстве. Характер свертывания в клубок от­нюдь не случаен. Напротив, он однозначно определен для каждого белка. Именно благодаря третичной структуре белок способен выполнять свои уникальные каталитиче­ские, ферментативные функции, когда в результате целенаправленного захватывания реагентов осуществляется их синтез в сложные химические соединения, сравнимые по сложности с самим белком. Ни одна из химических ре­акций, осуществляемых белками, не может происходить обычным образом.

Читайте так же:  Правильное спортивное питание для набора массы

Кроме третичной структуры, белок может иметь чет­вертичную структуру; когда имеет место структурная связь между двумя или несколькими белками. Фактиче­ски речь идет об объединении нескольких «клубков» из полипептидных цепочек.

Нуклеиновые кислоты (от лат. nucleus — ядро) — высокомолекулярные органические фосфорсодержащие соединения, биополимеры. Полимерные формы нуклеиновых кислот называют полинуклеотидами. Цепочки из нуклеотидов соединяются через остаток фосфорной кислоты (фосфодиэфирная связь). Поскольку в нуклеотидах существует только два типа гетероциклических молекул, рибоза и дезоксирибоза, то и имеется лишь два вида нуклеиновых кислот — дезоксирибонуклеиновая (ДНК) и рибонуклеиновая (РНК). Нуклеиновые кислоты ДНК и РНК присутствуют в клетках всех живых организмов и выполняют важнейшие функции по хранению, передаче и реализации наследственной информации. Одна из основных аксиом биологии утверждает, что наследственная информация о структуре и функциях био­логического объекта передается из поколения в поколе­ние матричным путем, а носителями этой информации являются нуклеиновые кислоты.

Эти биополимеры на первый взгляд проще, чем белки. «Алфа­вит» нуклеиновых кислот состоит всего из четырех «букв», в роли которых выступают нуклеотиды — сахара-пентозы, к которым присоединено одно из пяти азотистых основа­ний: гуанин (Г), аденин (А), цитозин (Ц), тимин (Т) и урацил (У).

Аденин Гуанин Тимин Цитозин

Рис. 2 Структуры оснований, наиболее часто встречающихся в составе ДНК

В рибонуклеиновой кислоте (РНК) сахаром явля­ется углевод рибоза (С5Н10О5), а в дезоксирибонуклеиновой кислоте (ДНК) — углевод дезоксирибоза (С5Н10О4), который отличается от рибозы только тем, что около одно­го из атомов углерода ОН-группа заменена на атом водоро­да. Три из указанных азотистых оснований — Г, А и Ц — входят в состав и РНК, и ДНК. Четвертое азотистое осно­вание в этих кислотах разное — Т входит только в ДНК, а У— только в РНК. Связываются звенья нуклеотидов фосфодиэфирными связями остатка фосфорной кислоты Н3РО4.

Относительные молекулярные массы нуклеиновых кислот достигают значений 1500 000-2 000 000 и более. Вторичная структура ДНК была установлена метода­ми рентгеноструктурного анализа в 1953 г. Р. Франклин, М. Уилкинсом, Дж. Уотсоном и Ф. Криком. Оказалось, что ДНК образуют спирально за­крученные нити, причем азо­тистое основание одной нити ДНК связано водородными связями с определенным ос­нованием другой нити: аде­нин может быть связан толь­ко с тимином, а цитозин — только с гуанином (рис. 3). Такие связи называются комплементарными (допол­нительными). Отсюда следует, что поря­док расположения оснований в одной нити однозначно оп­ределяет порядок в другой нити. Именно с этим связано важнейшее свойство ДНК — способность к самовоспроиз­ведению (репликации). РНК не имеет двойной спиральной структуры и по­строена как одна из нитей ДНК. Различают рибосомную (рРНК), матричную (мРНК) и транспортную (тРНК). Они отличаются теми ролями, которые играют в клетках.

Рис. 3 Различные формы двойной спирали ДНК

Что же означают последовательности нуклеотидов в нуклеиновых кислотах? Каждые три нуклеотида (их на­зывают триплетами или кодонами) кодируют ту или иную аминокислоту в белке. Например, последователь­ность УЦГ дает сигнал на синтез аминокислоты серин. Сразу возникает вопрос: сколько различных троек можно получить из четырех «букв»? Легко сообразить, что та­ких троек может быть 4 3 = 64. Но в образовании белков может участвовать всего 20 аминокислотных остатков, значит, некоторые из них можно кодировать разными тройками, что и наблюдается в природе.

Например, лей­цин, серин, аргинин кодируются шестью тройками, пролин, валин и глицин — четырьмя и т. д. Это свойство триплетного генетического кода называется вырожденностью или избыточностью. Следует также отметить, что для всех живых организмов кодирование белков происходит одинаково (универсальность кодирования). В то же вре­мя последовательности нуклеотидов в ДНК не могут быть считаны иначе, как единственным способом (непе­рекрываемость кодонов).

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Источники


  1. Ситель, Анатолий Гимнастика для внутренних органов / Анатолий Ситель. — М.: Прайм-Еврознак, АСТ, ВКТ, 2011. — 128 c.

  2. Румянцева, Т. Дневник диабетика. Дневник самоконтроля при сахарном диабете / Т. Румянцева. — М.: АСТ, Астрель-СПб, 2007. — 384 c.

  3. Ахманов, М. С. Диабет. Все, что вы должны знать (+ DVD-ROM) / М.С. Ахманов. — М.: Вектор, 2010. — 352 c.
Структурные формулы изомерных аминокислот
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here