Связь между 2 аминокислотами

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: связь между 2 аминокислотами с профессиональным описанием и объяснением.

ПЕРВИЧНЫЙ УРОВЕНЬ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКА. КОВЕЛАНТНЫЕ СВЯЗИ МЕЖДУ АМИНОКИСЛОТАМИ В ПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ (ПЕПТИДНАЯ И ДИСУЛЬФИДНАЯ). N- И С-КОНЦЕВЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ.

Белки – это биополимеры альфа-, L- аминоксилот, соединенных между собой пептидными связями.

Первичная структура представляет собой последовательность аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью. Эта последовательность строго детерминирована (определена) геном.

Пептидная связь в молекуле имеет планарный характер. Дело в том, что в слабощелочной среде происходит перегруппировка электронной плотности и происходит енолизация структуры. Такое преобразование превращает структуру белка в более прочную, ствбильную.4

К первичной структуре относят все ковалентные связи между аминокислотными остатками.

— пептиды (2-10 кислотных остатков)

— полипептиды (боле 10)

— белки (молекулярная масса более 6 тыс.)

[3]

Альфа-карбоксильная группа одной аминокислоты и альфа-аминогруппа другой аминокислоты могут образовывать амидную связь, соединяя остатки аминокислот друг с другом. Эта амидная связь называется пептидной связью, а молекулы, в которых аминокислоты соединены пептидными связями, называются пептидами (дипептиды, трипептиды, олигопептиды, полипептиды). Образование пептидной связи можно представить как отщепление воды от взаимодействующих карбоксильной группы и аминогруппы.

В молекулах белков многократно повторяется группа -NH-CH(R)-CO, образуя остов пептидной цепи. Этот пептидный остов – структура, свойственная всем белкам. В каждом пептиде один из двух концевых аминокислотных остатков имеет свободную альфа-аминогруппу (N-концевая аминокислота), а другой – свободную карбоксильную группу (C-концевая кислота). Структуру пептидов изображают, начиная с N-концевой аминокислоты.

ТИПЫ СВЯЗЕЙ МЕЖДУ АМИНОКИСЛОТАМИ В МОЛЕКУЛЕ БЕЛКА

1.КОВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ — обычные прочные химические связи.

а) пептидная связь

б) дисульфидная связь

2.НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБЫЕ) ТИПЫ СВЯЗЕЙ: а) Водородная связь; б) ионная связь; в) Гидрофобное взаимодействие

Формируется за счет COOH-группы одной аминокислоты и NH2-группы соседней аминокислоты. В названии пептида окончания названий всех аминокислот, кроме последней, находящейся на «С»-конце молекулы меняются на «ил». Например, тетрапептид: валил-аспарагил-лизил-серин

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ формируется ТОЛЬКО ЗА СЧЕТ АЛЬФА-АМИНОГРУППЫ И СОСЕДНЕЙ COOH-ГРУППЫ ОБЩЕГО ДЛЯ ВСЕХ АМИНОКИСЛОТ ФРАГМЕНТА МОЛЕКУЛЫ. Если карбоксильные и аминогруппы входят в состав радикала, то они никогда не участвуют в формировании пептидной связи в молекуле белка.

Сама пептидная связь является частично двойной в силу лактим-лактамной таутомерии. Поэтому вокруг нее невозможно вращение, а сама она по прочности в полтора раза превосходит обычную ковалентную связь. На рисунке видно, что из каждых трех ковалентных связей в стержне молекулы пептида или белка две являются простыми и допускают вращение, поэтому стержень (вся полипептидная цепь) может изгибаться в пространстве.

К ковалентным связям в молекуле белка помимо пептидной, относится также ДИСУЛЬФИДНАЯ СВЯЗЬ.

Дисульфидная связь — это ковалентная связь. Однако биологически она гораздо менее устойчива, чем пептидная связь. Это объясняется тем, что в организме интенсивно протекают окислительно-восстановительные процессы. Дисульфидная связь может возникать между разными участками одной и той же полипептидной цепи, тогда она удерживает эту цепь в изогнутом состоянии. Если дисульфидная связь возникает между двумя полипептидами, то она объединяет их в одну молекулу.

СЛАБЫЕ ТИПЫ СВЯЗЕЙ

В десятки раз слабее ковалентных связей. Слабые типы связей — это физико-химические взаимодействия. Поэтому они очень чувствительны к изменениям условий среды (температуры, pH среды, ионной силы раствора и так далее).

ВОДОРОДНАЯ СВЯЗЬ — это связь, возникающая между двумя электроотрицательными атомами за счет атома водорода, который соединен с одним из электроотрицательных атомов ковалентно (см. рисунок).

Водородная связь примерно в 10 раз слабее, чем ковалентная. Если водородные связи повторяются многократно, то они удерживают полипептидные цепочки с высокой прочностью. Водородные связи очень чувствительны к условиям внешней среды и присутствию в ней веществ, которые сами способны образовывать такие связи (например, мочевина).

ИОННАЯ СВЯЗЬ — возникает между положительно и отрицательно заряженными группировками (дополнительные карбоксильные и аминогруппы), которые встречаются в радикалах лизина, аргинина, гистидина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.

ГИДРОФОБНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ — неспецифическое притяжение, возникающее в молекуле белка между радикалами гидрофобных аминокислот — вызывается силами Ван-дер-Ваальса и дополняется выталкивающей силой воды.

Пептидная цепь имеет одно направление и два разных конца — N-конец, несущий свободную аминогруппу первой аминокислоты, и С-конец, несущий карбоксильную группу последней аминокислоты. Напомним, что в белках и пептидах аминокислотные остатки связаны в цепочку последовательно. Для того чтобы назвать конкретный пептид, достаточно перечислить (начиная с N-конца) последовательность входящих в его состав аминокислотных остатков в трехбуквенном или однобуквенном коде. Например, аминокислотная последовательность пептидного гормона ангиотензина Il читается следующим образом: Asp-Аrg-Vаl-Туr-Ile-His-Pro-Phe.

При названии пептидов к сокращенному названию аминокислоты добавляют суффикс –ил, за исключением последней С-концевой аминокислоты. Например, тетрапептид Сер-Гли-Про-Ала читается как срилглицилпрлилаланин.

Цепь повторяющихся групп —NH—CH—CO— называется пептидным остовом. Какой бы длины ни была бы полипептидная цепь, всегда в основе ее — стержень молекулы, абсолютно одинаковый у всех белков. На этом стержне сидят как боковые веточки радикалы аминокислот. Числом, соотношением и чередованием этих радикалов один белок отличается от другого. Мономеры аминокислот, входящие в состав пептидов и белков, называются аминокислотными остатками.

Общая характеристика пептидов.

Пептид состоит из 2 и более аминокислотных остатков, связанных пептидными связями. Пептиды, содержащие менее чем 10 аминокислотных остатков, называются олигопептидами. Пептиды, содержащие более чем 10 аминокислотных остатков, называются полипептидами. Столько же аминокислот могут содержать и некоторые небольшие белки. Условная граница между полипептидами и белками лежит в области молекулярной массы 6000.

Читайте так же:  Витамин в12 в таблетках название препаратов

Полипептиды млекопитающих содержат пептидные связи, образованные между альфа-аминогруппой и альфа карбоксильной группой протеиногенных аминокислот. Однако в состав некоторых полипептидов могут входить и другие аминокислоты или производные протеиногенных аминокислот. Атипичным пептидом является трипептид глутатион (гамма-глутамилцистеинилглицин), в котором N- концевой глутамат и цистеин не связаны альфа-пептидной связью.

Биологическая роль пептидов.

1. Пептидами являются многие важнейшие гормоны человека, например, глюкагон, окситоцин, вазопрессин.

2. Пептиды, регулирующие процессы пищеварения, например, гастрин, холецистокинин.

3. Пептиды, регулирующие тонус сосудов и артериальное давление, например, ангиотензин II, брадикинин.

4. Пептиды, регулирующие аппетит, например, лептин, b -эндорфины.

5. Пептиды, обладающие обезболивающим действием, например, опиоидные пептиды (энкефалины и эндорфины).

6. Пептиды, участвующие в регуляции высшей нервной деятельности, в биохимических процессах, связанных с механизмами сна, памяти, обучения и т.д.

7. Трипептид глутатион выполняет функцию защиты клетки от окислительных повреждений свободными радикалами.

Пептиды используются в качестве лекарственных препаратов, например, пептидами являются некоторые антибиотики, противоопухолевые препараты.

В процессе распада эндогенных белков образуются среднемолекулярные пептиды (СМП). Основная часть СМП представлена полипептидами с молекулярной массой 300—5000 Д. СМП обладают разнообразной биологической активностью. В физиологических условиях 95% среднемолекулярных пептидов удаляются главным образом путем гломерулярной фильтрации.

Ослабление экскреторной функции почек и неполный распад белков (протеолиз) приводят к увеличению концентрации СМП в плазме (сыворотке) крови. Причем концентрация средних молекул в сыворотке больного может в 8—10 раз превышать норму.

Накопление СМП приводит к нарушению микроциркуляции, а также транспорта ионов натрия и калия через мембраны, подавлению иммунного ответа организма, угнетению активности ряда ферментов. В клинической практике СМП определяют как критерий интоксикации.

II. Биологическая классификация.

а) Незаменимыеаминокислоты, их еще называют «эссенциальные». Они не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей. Их 8 и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым.

Незаменимые: метионин, треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан, фенилаланин.

Частично незаменимые: аргинин, гистидин.

а) Заменимые (могут синтезироваться в организме человека). Их 10: глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин.

III. Химическая классификация — в соответствии с химической структурой радикала аминокислоты (алифатические, ароматические).

Белки синтезируются на рибосомах, не из свободных аминокислот, а из их соединений с транспортными РНК (т-РНК).

Этот комплекс называется «аминоацил-т-РНК».

Типы связей между аминокислотами в молекуле белка

1. КОВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ — обычные прочные химические связи.

а) пептидная связь

б) дисульфидная связь

2. НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБЫЕ) ТИПЫ СВЯЗЕЙ — физико-химические взаимодействия родственных структур. В десятки раз слабее обычной химической связи. Очень чувствительны к физико-химическим условиям среды. Они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенные химические группировки, а самые разнообразные химические группы, но отвечающие определенным требованиям.

а) Водородная связь

в) Гидрофобное взаимодействие

Формируется за счет COOH-группы одной аминокислоты и NH2-группы соседней аминокислоты. В названии пептида окончания названий всех аминокислот, кроме последней, находящейся на «С»-конце молекулы меняются на «ил»

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ формируется ТОЛЬКО ЗА СЧЕТ АЛЬФА-АМИНОГРУППЫ И СОСЕДНЕЙ COOH-ГРУППЫ ОБЩЕГО ДЛЯ ВСЕХ АМИНОКИСЛОТ ФРАГМЕНТА МОЛЕКУЛЫ. Если карбоксильные и аминогруппы входят в состав радикала, то они никогда(!) не участвуют в формировании пептидной связи в молекуле белка.

Любой белок — это длинная неразветвленная полипептидная цепь, содержащая десятки, сотни, а иногда более тысячи аминокислотных остатков. Но какой бы длины ни была полипептидная цепь, всегда в основе ее — стержень молекулы, абсолютно одинаковый у всех белков. Каждая полипептидная цепь имеет N-конец, на котором находится свободная концевая аминогруппа и С-конец, образованный концевой свободной карбоксильной группой. На этом стержне сидят как боковые веточки радикалы аминокислот. Числом, соотношением и чередованием этих радикалов один белок отличается от другого. Сама пептидная связь является частично двойной в силу лактим-лактамной таутомерии. Поэтому вокруг нее невозможно вращение, а сама она по прочности в полтора раза превосходит обычную ковалентную связь. На рисунке видно, что из каждых трех ковалентных связей в стержне молекулы пептида или белка две являются простыми и допускают вращение, поэтому стержень (вся полипептидная цепь) может изгибаться в пространстве.

Хотя пептидная связь довольно прочная, ее сравнительно легко можно разрушить химическим путем – кипячением белка в крепком растворе кислоты или щелочи в течении 1-3 суток.

[2]

К ковалентным связям в молекуле белка помимо пептидной, относится также ДИСУЛЬФИДНАЯ СВЯЗЬ.

Цистеин — аминокислота, которая в радикале имеет SH-группу, за счет которой и образуются дисульфидные связи.

Дисульфидная связь — это ковалентная связь. Однако биологически она гораздо менее устойчива, чем пептидная связь. Это объясняется тем, что в организме интенсивно протекают окислительно-восстановительные процессы. Дисульфидная связь может возникать между разными участками одной и той же полипептидной цепи, тогда она удерживает эту цепь в изогнутом состоянии. Если дисульфидная связь возникает между двумя полипептидами, то она объединяет их в одну молекулу.

ТИПЫ СВЯЗЕЙ МЕЖДУ АМИНОКИСЛОТАМИ В МОЛЕКУЛЕ БЕЛКА

1. КОВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ — обычные прочные химические связи.

а) пептидная связь

б) дисульфидная связь

2. НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБЫЕ) ТИПЫ СВЯЗЕЙ — физико-химические взаимодействия родственных структур. В десятки раз слабее обычной химической связи. Очень чувствительны к физико-химическим условиям среды. Они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенные химические группировки, а самые разнообразные химические группы, но отвечающие определенным требованиям.

а) Водородная связь

Читайте так же:  Препарат л карнитин для похудения

в) Гидрофобное взаимодействие

Формируется за счет COOH-группы одной аминокислоты и NH2-группы соседней аминокислоты. В названии пептида окончания названий всех аминокислот, кроме последней, находящейся на «С»-конце молекулы меняются на «ил»

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ формируется ТОЛЬКО ЗА СЧЕТ АЛЬФА-АМИНОГРУППЫ И СОСЕДНЕЙ COOH-ГРУППЫ ОБЩЕГО ДЛЯ ВСЕХ АМИНОКИСЛОТ ФРАГМЕНТА МОЛЕКУЛЫ. Если карбоксильные и аминогруппы входят в состав радикала, то они никогда(!) не участвуют в формировании пептидной связи в молекуле белка.

Любой белок — это длинная неразветвленная полипептидная цепь, содержащая десятки, сотни, а иногда более тысячи аминокислотных остатков. Но какой бы длины ни была полипептидная цепь, всегда в основе ее — стержень молекулы, абсолютно одинаковый у всех белков. Каждая полипептидная цепь имеет N-конец, на котором находится свободная концевая аминогруппа и С-конец, образованный концевой свободной карбоксильной группой. На этом стержне сидят как боковые веточки радикалы аминокислот. Числом, соотношением и чередованием этих радикалов один белок отличается от другого. Сама пептидная связь является частично двойной в силу лактим-лактамной таутомерии. Поэтому вокруг нее невозможно вращение, а сама она по прочности в полтора раза превосходит обычную ковалентную связь. На рисунке видно, что из каждых трех ковалентных связей в стержне молекулы пептида или белка две являются простыми и допускают вращение, поэтому стержень (вся полипептидная цепь) может изгибаться в пространстве.

Хотя пептидная связь довольно прочная, ее сравнительно легко можно разрушить химическим путем – кипячением белка в крепком растворе кислоты или щелочи в течении 1-3 суток.

К ковалентным связям в молекуле белка помимо пептидной, относится также ДИСУЛЬФИДНАЯ СВЯЗЬ.

Цистеин — аминокислота, которая в радикале имеет SH-группу, за счет которой и образуются дисульфидные связи.

Дисульфидная связь — это ковалентная связь. Однако биологически она гораздо менее устойчива, чем пептидная связь. Это объясняется тем, что в организме интенсивно протекают окислительно-восстановительные процессы. Дисульфидная связь может возникать между разными участками одной и той же полипептидной цепи, тогда она удерживает эту цепь в изогнутом состоянии. Если дисульфидная связь возникает между двумя полипептидами, то она объединяет их в одну молекулу.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Как то на паре, один преподаватель сказал, когда лекция заканчивалась — это был конец пары: «Что-то тут концом пахнет». 8238 —

| 7894 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Мои таблетки

Пептидная связь — это химическая связь, возникающая между двумя молекулами в результате реакции конденсации между карбоксильной группой (-СООН) одной молекулы и аминогруппой (-NH2) другой молекулы, при выделении одной молекулы воды (H2O).

Молекула, содержащая пептидную связь, называется амидом.

Четырехатомная функциональная группа –C(=O)NH– называется амидной группой или, когда речь идет о белках, пептидной.

Пептидные связи чаще всего встречаются в природе в составе пептидов [1] и белков [2] , соединяющих между собой остатки аминокислот [3] . Пептидные связи также является основой пептидной нуклеиновой кислоты (ПНА). Полиамиды, такие как нейлон и арамид, являются синтетическими молекулами (полимерами), которые также содержат пептидные связи.

Образование пептидной связи

Образование пептидной связи происходит в результате реакции конденсации между карбоксильной и аминогруппой. При этом аминогруппа играет роль нуклеофила [4] , замещая гидроксил карбоксильной группы.

Поскольку –OH является плохой уходящей группой, реакция конденсации протекает достаточно тяжело. Обратная реакция – разрушение пептидной связи – называется реакцией гидролиза. При стандартных условиях, химическое равновесие смещается именно в сторону гидролиза, с образованием свободных аминокислот (либо других мономерных единиц). Пептидная связь метастабильна, несмотря на то, что при его гидролизе выделяется порядка 10 кДж / моль энергии, этот процесс без наличия катализатора гидролиза протекает чрезвычайно медленно: время жизни пептида в водном растворе составляет около 1000 лет.

В живых организмах, реакции гидролиза ускоряются ферментами.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Реакция конденсации, в результате которой осуществляется формирование пептидной связи, требует свободной энергии Гиббса [5] . Как в химическом синтезе, так и в биосинтезе белков, реакция обеспечивается активацией карбоксильных групп, в результате чего отхождение гидроксильной группы облегчается.

Резонансные формы пептидных связей

В 1930-1940-х годах Лайнус Карл Полинг (Linus Carl Pauling) и Роберт Кори (Robert Brainard Corey) проводили рентгеноструктурный анализ нескольких аминокислот и дипептидов. Им удалось выяснить, что пептидная группа имеет жесткую планарную структуру, в которой шесть атомов лежат в одной плоскости: ^5,-атом углерода и C=O группа первой аминокислоты, и N-H группа и ^5,-атом углерода второй аминокислоты. Полинг объяснил данный факт существованием двух резонансных форм пептидной группы, на что указывала меньшая длина C-N связи в пептидной группе (133 пм), в сравнении с той же связью у простых аминов (149 пм). Вследствие частичного разделения электронной пары между карбонильным кислородом и амидным азотом, пептидная связь на 40% имеет двойные свойства.

Резонансные формы типичной пептидной группы. Незаряженная единичная форма (около 60%) показана слева, заряженная двойная форма (около 40%) справа.

В пептидных группах вращения вокруг C-N связи не происходит вследствие ее частичной двойственности. Вращение возможно только вокруг связей С—С^5, и N—С^5,. В результате остов пептида может быть представлен в виде серии полей, разделенных совместными точками вращения (С^5, атомы). Данная структура ограничивает количество возможных конформаций [6] пептидных цепей.

Кроме того, эффект резонанса стабилизирует группу, добавляя энергию примерно 84 ккал / моль, что делает ее менее химически активной, в сравнении с подобными группам (например, эфирами). Данная группа не имеет заряда с точки зрения физиологических значений pH, однако вследствие существования двух резонансных форм, карбонильный кислород несет частично отрицательный заряд, а амидный азот – частично положительный. Таким образом, возникает диполь с дипольным моментом, около 3,5 Дебай (0,7 электрон-ангстрем). Указанные дипольные моменты могут ориентироваться параллельно в определенных типах вторичной структуры (например ^5,-спирали).

Читайте так же:  Шампунь с пшеничными протеинами

Конфигурации пептидной связи

Для планарной пептидной связи возможны две конфигурации:

  1. Транс-конфигурация,
  2. Цис-конфигурация.

В транс-конфигурации ^5,-атомы углерода и боковые цепи расположены по разные стороны пептидной связи, в то время как в цис-конфигурации – с одной и той же. «Транс» – форма пептидных связей значительно более широко распространена (встречаясь в 99,6% случаев), нежели «цис», из-за того, что в последнем случае велика вероятность пространственного столкновения между боковыми группами аминокислот.

Исключением является аминокислота пролин [7] , если она будет соединена через аминогруппу с какой-либо другой аминокислотой. Пролин – единственная из протеиногенных аминокислот, содержащих около C^5,не первоначальную, а вторичную аминогруппу. В ней атом азота связан с двумя атомами углерода, а не с одним, как у других аминокислот. У пролина, включенного в пептид, заместители при атоме азота отличаются не так сильно, как в других аминокислотах. Поэтому разница между «транс» и «цис» конфигурациями весьма незначительна, ни одна из них не имеет энергетического преимущества.

Возможные конформации

Конформация пептида определяется тремя двугранными углами, отражающими вращения вокруг трех последовательных связей в пептидной остове: `8, (пси) – вокруг C^5,1—С, `9, (омега) – вокруг С-N, и `6, (фи) – вокруг N—С^5,2.

Вращения вокруг собственно пептидной связи не происходит, так как `9, угол всегда имеет значение около 180 ° у транс-конфигурации, и 0 °, – у значительно более редкой цис-конфигурации.

Поскольку связи N—С^5,2 и C^5,1—С по обе стороны от пептидной являются обычными одинарными связями, вращения вокруг них неограниченно, в результате чего пептидные цепи могут принимать самые разнообразные пространственные конформации. Однако возможны далеко не все комбинации двугранных углов, при некоторых из них происходит пространственное столкновения атомов. Допустимые значения визуализируют на двухмерном графике, именующемся диаграммой Рамахандрана.

Методы определения пептидных связей

Методы определения пептидных связей основаны на том, что пептидная группа имеет характерную полосу поглощения в диапазоне 190-230 нм.

Качественной реакцией на пептидную связь является биуретовая реакция с концентрированным раствором меди (II) сульфата (CuSO4) в щелочной среде. Продуктом является комплексное соединение сине-фиолетовой окраски между атомом меди и атомами азота.

Биуретовая реакция может быть использована для колориметрического измерения концентрации белков и пептидов, однако из-за низкой чувствительности этого метода значительно чаще используются его модификации. Одной из таких модификаций является метод Лоури [8] , в котором биуретовая реакция сочетается с окислением остатков ароматических аминокислот.

Примечания

Примечания и пояснения к статье «Пептидная связь».

При написании статьи о пептидных связях, в качестве источников, использовались материалы информационных и медицинских интернет-порталов, сайтов новостей Nature.com, ScienceDaily.com, Википедия, а также следующие печатные издания:

  • Валькович Э. И. «Общая и медицинская эмбриология: учебное пособие для медицинских вузов». Издательство «Фолиант», 2003 год, Санкт-Петербург,
  • Лебедев А. Т., Артеменко К. А., Самгина Т. Ю. «Основы масс-спектрометрии белков и пептидов». Издательство «Техносфера», 2012 год, Москва.

Уроки биологии в классах естественно-научного профиля

Расширенное планирование, 10 класс

6. Верны следующие суждения:

а) молекула воды не имеет заряженных участков;
б) молекула воды – диполь;
в) атом кислорода в молекуле воды несет частично отрицательный, а атомы водорода – частично положительные заряды;
г) атом кислорода в молекуле воды несет частично положительный, а атомы водорода – частично отрицательные заряды.

7. Утверждение: «Дигидрофосфат-ионы способны понизить рН клетки, превращаясь в гидрофосфат-ионы»:

Вариант 1: 1 – б; 2 – в, г; 3 – а, б, в, г, е, ж, з; 4 – б; 5 – б; 6 – б; 7 – б, в.

Вариант 2: 1 – б; 2 – а, б, д, з; 3 – б; 4 – а, б, г, е; 5 – б; 6 – б, в; 7 – а.

II. Изучение нового материала

1. Белки, их содержание в живом веществе и молекулярная масса

Из органических веществ живого вещества на первом месте по количеству и значению стоят белки, или протеины (от греч. протос – основной, первичный). В составе ныне живущих на Земле организмов содержится около 1 трлн т белков. От массы, например животной, клетки белки составляют 10–18%, т.е. половину сухого веса клетки.

Белковых молекул в каждой клетке содержится, по меньшей мере, несколько тысяч.

Белки – это высокомолекулярные полимеры (макромолекулы) с молекулярной массой от 6 тыс. до 1 млн и выше. По сравнению с молекулами спирта или органических кислот белки выглядят просто великанами. Так, молекулярная масса инсулина – 5700, яичного альбумина – 36 000, миозина – 500 000.

В состав белков входят атомы С, Н, О, N, S, Р, иногда Fe, Сu, Zn. Для выяснения химического строения белков знаний их элементарного состава недостаточно. Например, эмпирическая формула гемоглобина – C3032Н4816О872S8Fe4 – ничего не говорит о характере расположения атомов в молекуле. Необходимо познакомиться с особенностями строения белковых молекул подробней.

2. Белки – непериодические полимеры. Строение и свойства аминокислот

Схема строения аминокислоты

По своей химической природе белки являются непериодическими полимерами. Мономерами белковых молекул являются аминокислоты. Вообще аминокислотой можно назвать любое соединение, содержащее одновременно аминогруппу (–NH2) и группировку органических кислот – карбоксильную группу (–СООН). Число возможных аминокислот очень велико, но белки образуют только 20 так называемых золотых, или стандартных, аминокислот (8 из них являются незаменимыми, т.к. не синтезируются в организмах животных и человека). Именно сочетание этих 20 аминокислот и дает все многообразие белков. После того как молекула белка собрана, некоторые аминокислотные остатки в ее составе могут подвергаться химическим изменениям, так что в «зрелых» белках можно обнаружить до 30 различных аминокислотных остатков (но строятся все белки исходно все равно только из 20!). Аминокислоты, образующиеся в результате модификации стандартных аминокислот уже после их включения в полипептидную цепь, называются нестандартными.

Читайте так же:  Для чего нужен ацетил л карнитин

В клетке находятся свободные аминокислоты, составляющие аминокислотный фонд, за счет которого происходит синтез новых белков. Этот фонд пополняется аминокислотами, постоянно поступающими в клетку вследствие расщепления пищеварительными ферментами белков пищи или распада собственных запасных белков. В зависимости от аминокислотного состава белки бывают полноценными, содержащими весь набор аминокислот, и неполноценными, в составе которых отсутствуют какие-то аминокислоты.

Общая формула аминокислот изображена на рисунке. В левой части формулы расположена аминогруппа –NH2 а в верхней – карбоксильная группа –СООН. Группа –NH2 имеет основные свойства, группа –СООН – кислотные свойства. Таким образом, аминокислоты – амфотерные соединения, совмещающие свойства кислоты и основания.

Аминокислоты отличаются своими радикалами (R), в роли которых могут быть самые разные соединения (работа с рисунками учебника). Это обусловливает большое разнообразие аминокислот.

Амфотерными свойствами аминокислот обусловлена их способность взаимодействовать друг с другом. Две аминокислоты соединяются за счет реакции конденсации в одну молекулу путем установления связи между углеродом кислотной и азотом основной групп с выделением молекулы воды.

Образование пептидной связи

Связь, изображенная слева, называется пептидной (от греч. пепсис – пищеварение). Этот термин напоминает нам о том, что эта связь гидролизуется пищеварительным ферментом желудочного сока пепсином. По природе пептидная связь является ковалентной.

Соединение двух аминокислот называется дипептидом, трех – трипептидом и т.д. Примером трипептида может служить белок глютатион, состоящий из остатков глицина, цистеина и глютаминовой кислоты. Он содержится во всех живых клетках (особенно много его в зародыше пшеничного зерна и дрожжах) и активно участвует в обмене веществ.

В основном же белки, входящие в состав живых организмов, включают в себя сотни и тысячи аминокислот (чаще всего от 100 до 300), поэтому их называют полипептидами. Аминокислоты в составе белковой полипептидной цепи называют аминокислотными остатками.

Пептиды различаются числом (n), природой, порядком или последовательностью своих аминокислотных остатков. Их можно сравнить со словами разной длины, в написании которых использован алфавит, состоящий из 20 букв. Из 20 аминокислот можно теоретически получить 1020 возможных вариантов цепей, длиной каждая не менее чем 10 аминокислотных остатков. Белки же, выделенные из живых организмов, образованы сотнями, а иногда и тысячами аминокислотных остатков. В этом кроется источник бесконечного разнообразия белковых молекул, что является важной предпосылкой эволюционного процесса.

3. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка

Как показало изучение свойств белков в растворах, макромолекулы белков имеют форму компактных шаров (глобул) или вытянутых структур – фибрилл. Исследования показали, что в укладке пептидной цепи нет ничего случайного или хаотичного. Она свертывается упорядоченно, для каждого белка определенным образом. Полярные боковые группы аминокислот стремятся расположиться на поверхности глобулы, где могут взаимодействовать с водой, а неполярные группы располагаются внутри.

Образование глобулы

Для того, чтобы разобраться в замысловатой укладке (архитектонике) белковой макромолекулы, следует рассмотреть в ней несколько уровней организации.

Первичной структурой белка называется полная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Она определяется генотипом, т.е. генами организма. В первичной структуре все связи между аминокислотными остатками являются ковалентными и, следовательно, прочными. Разные белки отличаются друг от друга по первичной структуре: кератин имеет одну последовательность аминокислот, пепсин – другую, соматотропин (гормон роста) – третью и т.д. В первичной структуре белка можно различить N-конец цепочки, содержащий свободную NH2-группу, и С-конец, содержащий свободную СООН-группу.

Первым белком, у которого была выявлена аминокислотная последовательность, стал гормон инсулин. Исследования проводились в Кембриджском университете Ф.Сэнгером в 1944–1954 гг. Было выявлено, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей (из 21 и 30 аминокислотных остатков), удерживаемых друг около друга дисульфидными мостиками.

Однако молекула белка в виде цепи аминокислот, последовательно соединенных пептидными связями, еще не способна выполнять специфические функции. Для этого необходим более высокий уровень структурной организации, выражающийся в усложнении пространственного расположения мономеров.

Вторичная структура белка представлена спиралью, в которую закручивается полипептидная цепь. Группы N–H и С=О, входящие в пептидную связь, заметно поляризованы: азот обладает большей электроотрицательностью, чем водород, а кислород – большей, чем углерод.

Кислород группы С=О может образовывать водородные связи с водородом группы N–H (разумеется, расположенной в другой пептидной связи).

Одной из разновидностей вторичной структуры является

спираль, где каждый атом кислорода связан с атомом водорода четвертой по ходу спирали NH-группы.

-спираль

Любопытно, что эта сложная красивая структура сперва была предсказана известным биохимиком Л.Полингом теоретически и лишь потом обнаружена экспериментально.

Альтернативная вторичная структура

-слой (или складчатый слой) имеет водородную связь между звеньями соседних полипептидных цепей.

-слой

Третичная структура белка представляет собой сложную трехмерную пространственную упаковку

-спиралей и -слоев. Эта трехмерная структура устанавливается за счет взаимодействия радикалов аминокислот, между которыми могут возникнуть связи несколько типов:
Читайте так же:  Водородные связи между аминокислотами

1) ионные, возникающие за счет электростатического взаимодействия между отрицательно и положительно заряженными боковыми группами;

2) гидрофобные («не любящие воду»), устанавливающиеся за счет стремления неполярных радикалов объединяться друг с другом, а не смешиваться с окружающей их водной средой;

3) дисульфидные, которые образуются между атомами серы SH-групп двух остатков аминокислоты цистеина. Эти S–S связи по своей природе являются ковалентными;

4) водородные, которые также возникают за счет взаимодействия между атомами радикалов.

Третичная структура белка не является конечной. Для некоторых белков, чаще всего регуляторных, характерна четвертичная структура, необходимая им для эффективного выполнения функции.

Четвертичная структура представлена ассоциантом, состоящим из нескольких полипептидных цепей. Например, сложная молекула гемоглобина состоит из двух

-субъединиц (141 аминокислотный остаток) и двух -субъединиц (146 аминокислотных остатков). Каждая субъединица связана с молекулой железосодержащего гема. В результате их объединения образуется функционирующая молекула гемоглобина. Только в такой упаковке гемоглобин работает полноценно, то есть способен переносить кислород. Четвертичная структура стабилизируется теми же связями, что и третичная.

Пространственная конфигурация белка т.е. третичная и четвертичная структуры называется конформацией. Конформация белка определяется его первичной структурой: белковая цепочка с определенной последовательностью аминокислот самопроизвольно укладывается с образованием природной пространственной конфигурации. Это получило название «самосборка белковой молекулы». Если полипептидную цепь взять за концы, растянуть ее и затем отпустить, то она всякий раз будет свертываться в одну и ту же структуру, характерную для этого вида полипептида.

В то же время из сказанного, очевидно, следует, что, изменив всего лишь одну аминокислоту в каком-либо полипептиде, мы получим молекулу с совершенно иной структурой, а значит и с иными свойствами.

Уровни организации белковых молекул

4. Классификация белков

Сложность строения белковых молекул и чрезвычайное разнообразие их функций крайне затрудняет создание единой четкой классификации белков на какой-либо одной основе. Поэтому рассмотрим несколько классификаций белков.

1. Классификация белков по составу.

Простые белки (протеины) – состоят только из аминокислот (альбумины, глобулины, гистоны, склеропротеины).

Сложные белки (протеиды) – состоят из глобулярных белков и небелкового материала. Небелковую часть называют простетической группой (фосфопротеиды, гликопротеиды, нуклеопротеиды, хромопротеиды, липопротеиды, металлопротеиды, флавопротеиды).

2. Классификация белков по их структуре.

Фибриллярные – образуют длинные волокна или слоистые структуры (коллаген, миозин, фиброин, кератин). Они нерастворимы в воде.

Глобулярные – их полипептидные цепи свернуты в компактные глобулы (ферменты, антитела, гормон инсулин).

Промежуточные – фибриллярной природы, но растворяются в воде (фибриноген).

3. Классификация белков по функциям.

Структурные – входят в различные структуры клетки и организма.

Ферменты – являются биологическими катализаторами.

Гормоны – являются регуляторами биологических функций.

Транспортные – переносят различные вещества.

Защитные – обеспечивают иммунные реакции организма.

Сократительные – участвуют в сокращении мышечных волокон.

Запасные – служат резервными веществами клетки и организма.

Токсины – являются ядами, используемыми живыми существами в целях защиты или нападения.

Таким образом, подходы к классификации белков могут быть различными.

Связь между 2 аминокислотами

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ — ( CO NH ) химическая связь, соединяющая аминогруппу одной аминокислоты с карбоксильной группой другой в молекулах пептидов и белков … Большой Энциклопедический словарь

пептидная связь — – амидная связь (NH CO ), образующаяся между амино и карбоксильной группами аминокислот в результате реакции дегидратации … Краткий словарь биохимических терминов

пептидная связь — Ковалентная связь между альфа аминогруппой одной аминокислоты и альфа карбоксильной группой другой аминокислоты [http://www.dunwoodypress.com/148/PDF/Biotech Eng Rus.pdf] Тематики биотехнологии EN pept >Справочник технического переводчика

Пептидная связь — * пептыдная сувязь * pept >Генетика. Энциклопедический словарь

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ — хим. Связь СО NH , характерная для аминокислот в молекулах белков и пептидов. П. с. встречается и в некоторых др. органических соединениях. При ее гидролизе образуются свободная карбоксильная группа и аминогруппа … Большая политехническая энциклопедия

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ — вид амидной связи; возникает в результате взаимодействия а аминогруппы ( NH2) одной аминокислоты с ? карбоксильной группой ( СООН) др. аминокислоты. Группа С(О) NH в белках и пептидах находится в состоянии кето енольной таутомерии (существование… … Биологический энциклопедический словарь

пептидная связь — ( СО NH ), химическая связь, соединяющая аминогруппу одной аминокислоты с карбоксильной группой другой в молекулах пептидов и белков. * * * ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ ( CO NH ), химическая связь, соединяющая аминогруппу одной аминокислоты… … Энциклопедический словарь

пептидная связь — pept >Молекулярная биология и генетика. Толковый словарь.

пептидная связь — pept >Chemijos terminų aiškinamasis žodynas

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ — Связь между аминной группой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой … Толковый словарь по психологии

Источники


  1. Айзенстайн Йога питания / Айзенстайн, Чарльз. — М.: София, 2007. — 240 c.

  2. Годар, Софи Гимнастика для лица (+ CD-ROM) / Софи Годар. — М.: Эксмо, 2012. — 393 c.

  3. Белая, Н.А. Лечебная физкультура и массаж. Учебно-методическое пособие для медицинских работников / Н.А. Белая. — М.: Советский спорт, 2001. — 272 c.
  4. Трясорукова, Т. П. Гимнастика для пальчиков — для девочек и мальчиков / Т.П. Трясорукова. — М.: Феникс, 2012. — 195 c.
Связь между 2 аминокислотами
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here